業績情報

• Explicit description of viral capsid subunit shapes by unfolding dihedrons　　　　　　　　　　　　　　　
  Ryuya Toyooka; Seri Nishimoto; Tomoya Tendo; Takashi Horiyama; Tomohiro Tachi; Yasuhiro Matsunaga
  Communications Biology, 2024年11月, ［査読有り］
  研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1038/s42003-024-07218-x
  DOI ID：10.1038/s42003-024-07218-x, ORCID：171737880
• GENESIS 2.1: High-Performance Molecular Dynamics Software for Enhanced Sampling and Free-Energy Calculations for Atomistic, Coarse-Grained, and Quantum Mechanics/Molecular Mechanics Models　　　　　　　　　　　　　　　
  Jaewoon Jung; Kiyoshi Yagi; Cheng Tan; Hiraku Oshima; Takaharu Mori; Isseki Yu; Yasuhiro Matsunaga; Chigusa Kobayashi; Shingo Ito; Diego Ugarte La Torre; Yuji Sugita
  The Journal of Physical Chemistry B, 2024年06月, ［査読有り］, ［招待有り］
  研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.4c02096
  DOI ID：10.1021/acs.jpcb.4c02096, ORCID：161636064
• Representation of Protein Dynamics Disentangled by Time-Structure-Based Prior
  Tsuyoshi Ishizone; Yasuhiro Matsunaga; Sotaro Fuchigami; Kazuyuki Nakamura
  Journal of Chemical Theory and Computation, 巻：20, 号：1, 開始ページ：436, 終了ページ：450, 2023年12月, ［査読有り］
  American Chemical Society (ACS), 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1021/acs.jctc.3c01025
  DOI ID：10.1021/acs.jctc.3c01025, ISSN：1549-9618, eISSN：1549-9626
• End-to-end differentiable blind tip reconstruction for noisy atomic force microscopy images.　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga; Sotaro Fuchigami; Tomonori Ogane; Shoji Takada
  Scientific reports, 巻：13, 号：1, 開始ページ：129, 終了ページ：129, 2023年01月, ［査読有り］, ［国際誌］
  Observing the structural dynamics of biomolecules is vital to deepening our understanding of biomolecular functions. High-speed (HS) atomic force microscopy (AFM) is a powerful method to measure biomolecular behavior at near physiological conditions. In the AFM, measured image profiles on a molecular surface are distorted by the tip shape through the interactions between the tip and molecule. Once the tip shape is known, AFM images can be approximately deconvolved to reconstruct the surface geometry of the sample molecule. Thus, knowing the correct tip shape is an important issue in the AFM image analysis. The blind tip reconstruction (BTR) method developed by Villarrubia (J Res Natl Inst Stand Technol 102:425, 1997) is an algorithm that estimates tip shape only from AFM images using mathematical morphology operators. While the BTR works perfectly for noise-free AFM images, the algorithm is susceptible to noise. To overcome this issue, we here propose an alternative BTR method, called end-to-end differentiable BTR, based on a modern machine learning approach. In the method, we introduce a loss function including a regularization term to prevent overfitting to noise, and the tip shape is optimized with automatic differentiation and backpropagations developed in deep learning frameworks. Using noisy pseudo-AFM images of myosin V motor domain as test cases, we show that our end-to-end differentiable BTR is robust against noise in AFM images. The method can also detect a double-tip shape and deconvolve doubled molecular images. Finally, application to real HS-AFM data of myosin V walking on an actin filament shows that the method can reconstruct the accurate surface geometry of actomyosin consistent with the structural model. Our method serves as a general post-processing for reconstructing hidden molecular surfaces from any AFM images. Codes are available at https://github.com/matsunagalab/differentiable_BTR .
  Springer Science and Business Media {LLC}, 英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1038/s41598-022-27057-2
  DOI ID：10.1038/s41598-022-27057-2, ISSN：2045-2322, ORCID：125877151, PubMed ID：36599879
• Development of hidden Markov modeling method for molecular orientations and structure estimation from high-speed atomic force microscopy time-series images.　　　　　　　　　　　　　　　
  Tomonori Ogane; Daisuke Noshiro; Toshio Ando; Atsuko Yamashita; Yuji Sugita; Yasuhiro Matsunaga
  PLoS computational biology, 巻：18, 号：12, 開始ページ：e1010384, 2022年12月, ［査読有り］, ［国際誌］
  High-speed atomic force microscopy (HS-AFM) is a powerful technique for capturing the time-resolved behavior of biomolecules. However, structural information in HS-AFM images is limited to the surface geometry of a sample molecule. Inferring latent three-dimensional structures from the surface geometry is thus important for getting more insights into conformational dynamics of a target biomolecule. Existing methods for estimating the structures are based on the rigid-body fitting of candidate structures to each frame of HS-AFM images. Here, we extend the existing frame-by-frame rigid-body fitting analysis to multiple frames to exploit orientational correlations of a sample molecule between H frames in HS-AFM data due to the interaction with the stage. In the method, we treat HS-AFM data as time-series data, and they are analyzed with the hidden Markov modeling. Using simulated HS-AFM images of the taste receptor type 1 as a test case, the proposed method shows a more robust estimation of molecular orientations than the frame-by-frame analysis. The method is applicable in integrative modeling of conformational dynamics using HS-AFM data.
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1010384
  DOI ID：10.1371/journal.pcbi.1010384, PubMed ID：36580448, PubMed Central ID：PMC9833559
• Use of multistate Bennett acceptance ratio method for free-energy calculations from enhanced sampling and free-energy perturbation　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga; Motoshi Kamiya; Hiraku Oshima; Jaewoon Jung; Shingo Ito; Yuji Sugita
  Biophysical Reviews, 2022年12月, ［査読有り］
  AbstractMultistate Bennett acceptance ratio (MBAR) works as a method to analyze molecular dynamics (MD) simulation data after the simulations have been finished. It is widely used to estimate free-energy changes between different states and averaged properties at the states of interest. MBAR allows us to treat a wide range of states from those at different temperature/pressure to those with different model parameters. Due to the broad applicability, the MBAR equations are rather difficult to apply for free-energy calculations using different types of MD simulations including enhanced conformational sampling methods and free-energy perturbation. In this review, we first summarize the basic theory of the MBAR equations and categorize the representative usages into the following four: (i) perturbation, (ii) scaling, (iii) accumulation, and (iv) full potential energy. For each, we explain how to prepare input data using MD simulation trajectories for solving the MBAR equations. MBAR is also useful to estimate reliable free-energy differences using MD trajectories based on a semi-empirical quantum mechanics/molecular mechanics (QM/MM) model and ab initio QM/MM energy calculations on the MD snapshots. We also explain how to use the MBAR software in the GENESIS package, which we call mbar_analysis, for the four representative cases. The proposed estimations of free-energy changes and thermodynamic averages are effective and useful for various biomolecular systems.
  Springer Science and Business Media {LLC}, 英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1007/s12551-022-01030-9
  DOI ID：10.1007/s12551-022-01030-9, ISSN：1867-2450, ORCID：125877041
• Construction of a Humanized Artificial VHH Library Reproducing Structural Features of Camelid VHHs for Therapeutics
  Taihei Murakami; Shigefumi Kumachi; Yasuhiro Matsunaga; Miwa Sato; Kanako Wakabayashi-Nakao; Hidekazu Masaki; Ryo Yonehara; Maiko Motohashi; Naoto Nemoto; MASAYUKI TSUCHIYA
  Antibodies, 巻：11, 号：1, 開始ページ：10, 終了ページ：10, 2022年01月
  A variable domain of heavy chain antibody (VHH) has different binding properties than conventional antibodies. Conventional antibodies prefer binding to the convex portion of the antigen, whereas VHHs prefer epitopes, such as crevices and clefts on the antigen. Therefore, developing candidates with the binding characteristics of camelid VHHs is important. Thus, To this end, a synthetic VHH library that reproduces the structural properties of camelid VHHs was constructed. First, the characteristics of VHHs were classified according to the paratope formation based on crystal structure analyses of the complex structures of VHHs and antigens. Then, we classified 330 complementarity-determining region 3 (CDR3) structures of VHHs from the Protein Data Bank (PDB) into three loop structures: Upright, Half-Roll, and Roll. Moreover, these structures depended on the number of amino acid residues within CDR3. Furthermore, in the Upright loops, several amino acid residues in the FR2 are involved in the paratope formation, along with CDR3, suggesting that the FR2 design in the synthetic library is important. A humanized synthetic VHH library, comprising two sub-libraries, Upright and Roll, was constructed and named PharmaLogical. A validation study confirmed that our PharmaLogical library reproduces VHHs with the characteristics of the paratope formation of the camelid VHHs, and shows good performance in VHH screening.
  MDPI AG, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.3390/antib11010010
  DOI ID：10.3390/antib11010010, eISSN：2073-4468, ORCID：107604526
• Enhanced Conformational Sampling of Nanobody CDR H3 Loop by Generalized Replica-Exchange with Solute Tempering
  Ren Higashida; Yasuhiro Matsunaga
  Life, 巻：11, 号：12, 開始ページ：1428, 終了ページ：1428, 2021年12月
  The variable domains of heavy-chain antibodies, known as nanobodies, are potential substitutes for IgG antibodies. They have similar affinities to antigens as antibodies, but are more heat resistant. Their small size allows us to exploit computational approaches for structural modeling or design. Here, we investigate the applicability of an enhanced sampling method, a generalized replica-exchange with solute tempering (gREST) for sampling CDR-H3 loop structures of nanobodies. In the conventional replica-exchange methods, temperatures of only a whole system or scaling parameters of a solute molecule are selected for temperature or parameter exchange. In gREST, we can flexibly select a part of a solute molecule and a part of the potential energy terms as a parameter exchange region. We selected the CDR-H3 loop and investigated which potential energy term should be selected for the efficient sampling of the loop structures. We found that the gREST with dihedral terms can explore a global conformational space, but the relaxation to the global equilibrium is slow. On the other hand, gREST with all the potential energy terms can sample the equilibrium distribution, but the structural exploration is slower than with dihedral terms. The lessons learned from this study can be applied to future studies of loop modeling.
  MDPI AG, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.3390/life11121428
  DOI ID：10.3390/life11121428, eISSN：2075-1729, ORCID：105204808
• Structural and energetic analysis of metastable intermediate states in the E1P–E2P transition of Ca2+-ATPase
  Chigusa Kobayashi; Yasuhiro Matsunaga; Jaewoon Jung; Yuji Sugita
  Proceedings of the National Academy of Sciences, 巻：118, 号：40, 開始ページ：e2105507118, 終了ページ：e2105507118, 2021年10月
  Sarcoplasmic reticulum (SR) Ca²⁺-ATPase transports two Ca²⁺ ions from the cytoplasm to the SR lumen against a large concentration gradient. X-ray crystallography has revealed the atomic structures of the protein before and after the dissociation of Ca²⁺, while biochemical studies have suggested the existence of intermediate states in the transition between E1P⋅ADP⋅2Ca²⁺ and E2P. Here, we explore the pathway and free energy profile of the transition using atomistic molecular dynamics simulations with the mean-force string method and umbrella sampling. The simulations suggest that a series of structural changes accompany the ordered dissociation of ADP, the A-domain rotation, and the rearrangement of the transmembrane (TM) helices. The luminal gate then opens to release Ca²⁺ ions toward the SR lumen. Intermediate structures on the pathway are stabilized by transient sidechain interactions between the A- and P-domains. Lipid molecules between TM helices play a key role in the stabilization. Free energy profiles of the transition assuming different protonation states suggest rapid exchanges between Ca²⁺ ions and protons when the Ca²⁺ ions are released toward the SR lumen.
  Proceedings of the National Academy of Sciences, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1073/pnas.2105507118
  DOI ID：10.1073/pnas.2105507118, ISSN：0027-8424, eISSN：1091-6490
• Coarse-Grained Modeling of Multiple Pathways in Conformational Transitions of Multi-Domain Proteins　　　　　　　　　　　　　　　
  Ai Shinobu; Chigusa Kobayashi; Yasuhiro Matsunaga; Yuji Sugita
  Journal of Chemical Information and Modeling, 巻：61, 号：5, 開始ページ：2427, 終了ページ：2443, 2021年05月
  American Chemical Society (ACS), 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1021/acs.jcim.1c00286
  DOI ID：10.1021/acs.jcim.1c00286, ISSN：1549-9596, eISSN：1549-960X, DBLP ID：journals/jcisd/ShinobuKMS21
• Rigid-body fitting to atomic force microscopy images for inferring probe shape and biomolecular structure.　　　　　　　　　　　　　　　
  Toru Niina; Yasuhiro Matsunaga; Shoji Takada
  PLoS Computational Biology, 巻：17, 号：7, 2021年
  研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1009215
  DOI ID：10.1371/journal.pcbi.1009215, DBLP ID：journals/ploscb/NiinaMT21
• Weighted ensemble simulations for conformational changes of proteins
  Hiroshi Fujisaki; Yasuhiro Matsunaga; Kei Moritsugu
  INTERNATIONAL CONFERENCE OF COMPUTATIONAL METHODS IN SCIENCES AND ENGINEERING ICCMSE 2020, 2021年
  AIP Publishing, 研究論文（国際会議プロシーディングス）
  DOI：https://doi.org/10.1063/5.0047730
  DOI ID：10.1063/5.0047730
• Use of single-molecule time-series data for refining conformational dynamics in molecular simulations　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga; Yuji Sugita
  Current Opinion in Structural Biology, 巻：61, 開始ページ：153, 終了ページ：159, 2020年04月
  Elsevier {BV}, 英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.sbi.2019.12.022
  DOI ID：10.1016/j.sbi.2019.12.022, ISSN：0959-440X, ORCID：125877227
• 全原子分子動力学シミュレーションが解き明かす多剤排出トランスポーターAcrBの薬剤排出機構
  松永康佑
  Seibutsu Butsuri, 巻：59, 号：2, 開始ページ：084, 終了ページ：087, 2019年
  Biophysical Society of Japan, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.2142/biophys.59.084
  DOI ID：10.2142/biophys.59.084, ISSN：0582-4052, eISSN：1347-4219
• Building a macro-mixing dual‑basin Gō model using the Multistate Bennett Acceptance Ratio
  Ai Shinobu; Chigusa Kobayashi; Yasuhiro Matsunaga; Yuji Sugita
  Biophysics and Physicobiology, 巻：16, 号：0, 開始ページ：310, 終了ページ：321, 2019年
  Biophysical Society of Japan, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.2142/biophysico.16.0_310
  DOI ID：10.2142/biophysico.16.0_310, eISSN：2189-4779
• Exploring Configuration Space and Path Space of Biomolecules Using Enhanced Sampling Techniques—Searching for Mechanism and Kinetics of Biomolecular Functions　　　　　　　　　　　　　　　
  H. Fujisaki; K. Moritsugu; Y. Matsunaga
  International Journal of Molecular Sciences, 巻：19, 号：10, 開始ページ：3177 (19 pages), 2018年10月, ［査読有り］, ［招待有り］, ［国際誌］
  To understand functions of biomolecules such as proteins, not only structures but their conformational change and kinetics need to be characterized, but its atomistic details are hard to obtain both experimentally and computationally. Here, we review our recent computational studies using novel enhanced sampling techniques for conformational sampling of biomolecules and calculations of their kinetics. For efficiently characterizing the free energy landscape of a biomolecule, we introduce the multiscale enhanced sampling method, which uses a combined system of atomistic and coarse-grained models. Based on the idea of Hamiltonian replica exchange, we can recover the statistical properties of the atomistic model without any biases. We next introduce the string method as a path search method to calculate the minimum free energy pathways along a multidimensional curve in high dimensional space. Finally we introduce novel methods to calculate kinetics of biomolecules based on the ideas of path sampling: one is the Onsager⁻Machlup action method, and the other is the weighted ensemble method. Some applications of the above methods to biomolecular systems are also discussed and illustrated.
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.3390/ijms19103177
  DOI ID：10.3390/ijms19103177, PubMed ID：30326661, PubMed Central ID：PMC6213965
• Linking time-series of single-molecule experiments with molecular dynamics simulations by machine learning　　　　　　　　　　　　　　　
  Matsunaga, Yasuhiro; Sugita, Yuji
  Elife, 巻：7, 開始ページ：e32668 (19 pages), 2018年05月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.7554/e.Life.32668
  DOI ID：10.7554/e.Life.32668, ORCID：51182310, Web of Science ID：WOS:000431288400001
• Refining Markov state models for conformational dynamics using ensemble-averaged data and time-series trajectories　　　　　　　　　　　　　　　
  Matsunaga, Y.; Sugita, Y.
  Journal of Chemical Physics, 巻：148, 号：24, 開始ページ：241731 (7 pages), 2018年04月, ［査読有り］, ［招待有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1063/1.5019750
  DOI ID：10.1063/1.5019750, ORCID：51182312, Web of Science ID：WOS:000437190300034
• Energetics and conformational pathways of functional rotation in the multidrug transporter AcrB　　　　　　　　　　　　　　　
  Y. Matsunaga; T. Yamane; T. Terada; K. Moritsugu; H. Fujisaki; S. Murakami; M. Ikeguchi; A. Kidera
  eLife, 巻：7, 開始ページ：e31715 (19 pages), 2018年03月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.7554/eLife.31715
  DOI ID：10.7554/eLife.31715, ISSN：2050-084X, Web of Science ID：WOS:000426766300001
• Molecular Dynamics Simulations for Conformational Changes on a Reaction Step of SR-Ca2+ -ATPase　　　　　　　　　　　　　　　
  Kobayashi, Chigusa; Matsunaga, Yasuhiro; Jung, Jaewoon; Sugita, Yuji
  Biophysical Journal, 巻：114, 号：3, 2018年
  研究論文（学術雑誌）
  ORCID：51182311, Web of Science ID：WOS:000430450000202
• Combining Weighted Ensemble Method and Lyapunov Weighted Dynamics: Application to Proteins　　　　　　　　　　　　　　　
  Fujisaki, Hiroshi; Moritsugu, Kei; Matsunaga, Yasuhiro; Suetani, Hiromichi
  Biophysical Journal, 巻：114, 号：3, 2018年
  研究論文（学術雑誌）
  ORCID：51182307, Web of Science ID：WOS:000430563300377
• GENESIS 1.1: A hybrid-parallel molecular dynamics simulator with enhanced sampling algorithms on multiple computational platforms　　　　　　　　　　　　　　　
  C. Kobayashi; J. Jung; Y. Matsunaga; T. Mori; T. Ando; K. Tamura; M. Kamiya; Y. Sugita
  Journal of Computational Chemistry, 巻：38, 号：25, 開始ページ：2193, 終了ページ：2206, 2017年07月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1002/jcc.24874
  DOI ID：10.1002/jcc.24874, DBLP ID：journals/jcc/KobayashiJMMATK17
• Dimensionality of Collective Variables for Describing Conformational Changes of a Multi-Domain Protein　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga; Yasuaki Komuro; Chigusa Kobayashi; Jaewoon Jung; Takaharu Mori; Yuji Sugita
  JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY LETTERS, 巻：7, 号：8, 開始ページ：1446, 終了ページ：1451, 2016年04月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1021/acs.jpclett.6b00317
  DOI ID：10.1021/acs.jpclett.6b00317, ISSN：1948-7185, Web of Science ID：WOS:000374810800007
• Domain Motion Enhanced (DoME) Model for Efficient Conformational Sampling of Multidomain Proteins　　　　　　　　　　　　　　　
  Chigusa Kobayashi; Yasuhiro Matsunaga; Ryotaro Koike; Motonori Ota; Yuji Sugita
  JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY B, 巻：119, 号：46, 開始ページ：14584, 終了ページ：14593, 2015年11月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1021/acs.jpcb.5b07668
  DOI ID：10.1021/acs.jpcb.5b07668, ISSN：1520-6106, Web of Science ID：WOS:000365463200003
• GENESIS: a hybrid‐parallel and multi‐scale molecular dynamics simulator with enhanced sampling algorithms for biomolecular and cellular simulations　　　　　　　　　　　　　　　
  J. Jung; T. Mori; C. Kobayashi; Y. Matsunaga; T. Yoda; M. Feig; Y. Sugita
  WIREs Comput. Mol. Sci., 巻：5, 号：4, 開始ページ：310, 終了ページ：323, 2015年07月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1002/wcms.1220
  DOI ID：10.1002/wcms.1220, ISSN：1759-0876, eISSN：1759-0884, Web of Science ID：WOS:000356605600002
• Sequential data assimilation for single-molecule FRET photon-counting data　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga; Akinori Kidera; Yuji Sugita
  JOURNAL OF CHEMICAL PHYSICS, 巻：142, 号：21, 開始ページ：214115, 2015年06月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1063/1.4921983
  DOI ID：10.1063/1.4921983, ISSN：0021-9606, eISSN：1089-7690, Web of Science ID：WOS:000355931800071
• Extended phase-space methods for enhanced sampling in molecular simulations: A review
  Hiroshi Fujisaki; Kei Moritsugu; Yasuhiro Matsunaga; Tetsuya Morishita; Luca Maragliano
  Frontiers in Bioengineering and Biotechnology, 巻：3, 開始ページ：125, 2015年, ［査読有り］
  Frontiers Media S.A., 英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.3389/fbioe.2015.00125
  DOI ID：10.3389/fbioe.2015.00125, ISSN：2296-4185, SCOPUS ID：84978048228
• Spatio-temporal hierarchy in the dynamics of a minimalist protein model　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga; Akinori Baba; Chun-Biu Li; John E. Straub; Mikito Toda; Tamiki Komatsuzaki; R. Stephen Berry
  JOURNAL OF CHEMICAL PHYSICS, 巻：139, 号：21, 開始ページ：215101, 2013年12月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1063/1.4834415
  DOI ID：10.1063/1.4834415, ISSN：0021-9606, eISSN：1089-7690, Web of Science ID：WOS:000328636400048
• Influence of Structural Symmetry on Protein Dynamics　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga; Ryotaro Koike; Motonori Ota; Jeremy R. H. Tame; Akinori Kidera
  PLOS ONE, 巻：7, 号：11, 開始ページ：e50011, 2012年11月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1371/journal.pone.0050011
  DOI ID：10.1371/journal.pone.0050011, ISSN：1932-6203, Web of Science ID：WOS:000311929800053
• Minimum Free Energy Path of Ligand-Induced Transition in Adenylate Kinase　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga; Hiroshi Fujisaki; Tohru Terada; Tadaomi Furuta; Kei Moritsugu; Akinori Kidera
  PLOS COMPUTATIONAL BIOLOGY, 巻：8, 号：6, 開始ページ：e1002555, 2012年06月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1371/journal.pcbi.1002555
  DOI ID：10.1371/journal.pcbi.1002555, ISSN：1553-734X, eISSN：1553-7358, DBLP ID：journals/ploscb/MatsunagaFTFMK12, PubMed ID：22685395, Web of Science ID：WOS:000305965300025
• 2B1412 オンサーガー・マハラップ作用を用いたペプチド系のパスサンプリング(蛋白質-構造機能相関II:理論,凝集,口頭発表,日本生物物理学会第50回年会(2012年度))　　　　　　　　　　　　　　　
  Fujisaki Hiroshi; Matsunaga Yasuhiro; Kidera Akinori
  生物物理, 巻：52, 開始ページ：S40, 2012年
  一般社団法人 日本生物物理学会, 英語
  DOI：https://doi.org/10.2142/biophys.52.S40_2
  DOI ID：10.2142/biophys.52.S40_2, CiNii Articles ID：110009584700
• Non-Brownian Phase Space Dynamics of Molecules, the Nature of their Vibrational States, and Non-RRKM Kinetics　　　　　　　　　　　　　　　
  David M. Leitner; Yasuhiro Matsunaga; Chun-Biu Li; Tamiki Komatsuzaki; Akira Shojiguchi; Mikito Toda
  Advancing Theory for Kinetics and Dynamics of Complex, Many-Dimensional Systems: Clusters and Proteins, 開始ページ：83, 終了ページ：122, 2011年07月
  John Wiley {\&} Sons, Inc.
  DOI：https://doi.org/10.1002/9781118087817.ch3
  DOI ID：10.1002/9781118087817.ch3, ISSN：1934-4791, ORCID：121848864
• PROTEIN FUNCTIONAL MOTIONS: BASIC CONCEPTS AND COMPUTATIONAL METHODOLOGIES　　　　　　　　　　　　　　　
  Sotaro Fuchigami; Hiroshi Fujisaki; Yasuhiro Matsunaga; Akinori Kidera
  ADVANCING THEORY FOR KINETICS AND DYNAMICS OF COMPLEX, MANY-DIMENSIONAL SYSTEMS: CLUSTERS AND PROTEINS: ADVANCES IN CHEMICAL PHYSICS, VOL 145, 巻：145, 開始ページ：35, 終了ページ：82, 2011年, ［査読有り］
  英語, 論文集(書籍)内論文
  DOI：https://doi.org/10.1002/9781118087817.ch2
  DOI ID：10.1002/9781118087817.ch2, ISSN：0065-2385, Web of Science ID：WOS:000305145000004
• Cooperativity at different space and time scales in multiscale protein dynamics　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga; Chun-Biu Li; Tamiki Komatsuzaki
  PHYSICAL REVIEW E, 巻：82, 号：1, 開始ページ：016213, 2010年07月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1103/PhysRevE.82.016213
  DOI ID：10.1103/PhysRevE.82.016213, ISSN：1539-3755, eISSN：1550-2376, Web of Science ID：WOS:000280068000005
• Multivariate frequency domain analysis of protein dynamics　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga; Sotaro Fuchigami; Akinori Kidera
  JOURNAL OF CHEMICAL PHYSICS, 巻：130, 号：12, 開始ページ：124104, 2009年03月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1063/1.3090812
  DOI ID：10.1063/1.3090812, ISSN：0021-9606, PubMed ID：19334805, Web of Science ID：WOS:000264775200007
• Anomalous diffusion in folding dynamics of minimalist protein landscape　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga; Chun-Biu Li; Tamiki Komatsuzaki
  PHYSICAL REVIEW LETTERS, 巻：99, 号：23, 開始ページ：238103, 2007年12月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1103/PhysRevLett.99.238103
  DOI ID：10.1103/PhysRevLett.99.238103, ISSN：0031-9007, PubMed ID：18233416, Web of Science ID：WOS:000251451000072
• Topographical complexity of multidimensional energy landscapes　　　　　　　　　　　　　　　
  Gareth J. Rylance; Roy L. Johnston; Yasuhiro Matsunaga; Chun-Biu Li; Akinori Baba; Tamiki Komatsuzaki
  PROCEEDINGS OF THE NATIONAL ACADEMY OF SCIENCES OF THE UNITED STATES OF AMERICA, 巻：103, 号：49, 開始ページ：18551, 終了ページ：18555, 2006年12月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1073/pnas.0608517103
  DOI ID：10.1073/pnas.0608517103, ISSN：0027-8424, PubMed ID：17132739, Web of Science ID：WOS:000242689800032
• Phase-space reaction network on a multisaddle energy landscape: HCN isomerization　　　　　　　　　　　　　　　
  CB Li; Y Matsunaga; M Toda; T Komatsuzaki
  JOURNAL OF CHEMICAL PHYSICS, 巻：123, 号：18, 開始ページ：184301, 2005年11月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1063/1.2044707
  DOI ID：10.1063/1.2044707, ISSN：0021-9606, eISSN：1089-7690, PubMed ID：16292902, Web of Science ID：WOS:000233171300010
• How many dimensions are required to approximate the potential energy landscape of a model protein?　　　　　　　　　　　　　　　
  T Komatsuzaki; K Hoshino; Y Matsunaga; GJ Rylance; RL Johnston; DJ Wales
  JOURNAL OF CHEMICAL PHYSICS, 巻：122, 号：8, 開始ページ：84714, 2005年02月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1063/1.1854123
  DOI ID：10.1063/1.1854123, ISSN：0021-9606, PubMed ID：15836084, Web of Science ID：WOS:000227372200074
• REGULARITY IN CHAOTIC TRANSITIONS ON MULTIBASIN LANDSCAPES　　　　　　　　　　　　　　　
  Tamiki Komatsuzaki; Kyoko Hoshino; Yasuhiro Matsunaga
  GEOMETRIC STRUCTURES OF PHASE SPACE IN MULTIDIMENSIONAL CHAOS: APPLICATIONS TO CHEMICAL REACTION DYNAMICS IN COMPLEX SYSTEMS, PT B, 巻：130, 開始ページ：257, 終了ページ：313, 2005年, ［査読有り］
  英語
  DOI：https://doi.org/10.1002/0471712531.ch17
  DOI ID：10.1002/0471712531.ch17, ISSN：0065-2385, Web of Science ID：WOS:000266721900008
• Multibasin dynamics in off-lattice minimalist protein landscapes　　　　　　　　　　　　　　　
  Y Matsunaga; KS Kostov; T Komatsuzaki
  JOURNAL OF PHYSICAL CHEMISTRY A, 巻：106, 号：45, 開始ページ：10898, 終了ページ：10907, 2002年11月, ［査読有り］
  英語, 研究論文（学術雑誌）
  DOI：https://doi.org/10.1021/jp025773j
  DOI ID：10.1021/jp025773j, ISSN：1089-5639, CiNii Articles ID：80015628398, Web of Science ID：WOS:000179180300023

• 筋小胞体カルシウムポンプにおける構造変化と自由エネルギー解析
  小林千草; 松永康佑; Jaewoon Jung; 杉田有治
  生物物理, 巻：62, 号：5, 開始ページ：298, 終了ページ：300, 2022年11月, ［査読有り］, ［招待有り］
  DOI：https://doi.org/10.2142/biophys.62.298
  DOI ID：10.2142/biophys.62.298, ISSN：0582-4052, eISSN：1347-4219
• タンパク質の構造変化をどのように記述するか-生体分子におけるパスサンプリング手法の発展　　　　　　　　　　　　　　　
  松永康佑; 森次圭; 藤崎弘士
  日本物理学会誌, 巻：76, 号：11, 2021年
  ISSN：0029-0181, J-Global ID：202102210518233099
• 多様体学習によるタンパク質構造変化のキネティクスの計算　　　　　　　　　　　　　　　
  藤崎弘士; 森次圭; 松永康佑; 山本典史; 末谷大道
  日本物理学会講演概要集(CD-ROM), 巻：76, 号：2, 2021年
  ISSN：2189-079X, J-Global ID：202202218685875116
• 重み付きアンサンブル法を用いたタンパク質の構造変化とキネティックスの計算　　　　　　　　　　　　　　　
  藤崎弘士; 森次圭; 松永康佑
  日本物理学会講演概要集(CD-ROM), 巻：74, 号：2, 2019年
  ISSN：2189-079X, J-Global ID：202002216136411679
• 重み付きアンサンブル法による生体分子の構造変化ダイナミクスの計算　　　　　　　　　　　　　　　
  藤崎弘士; 森次圭; 松永康佑
  分子シミュレーション討論会講演要旨集, 巻：33rd, 2019年
  J-Global ID：202002276357760426
• スーパーコンピューター「京」によって解明された多剤排出トランスポーターの薬剤排出機構　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  バイオサイエンスとインダストリー, 巻：76, 号：5, 開始ページ：410, 終了ページ：412, 2018年, ［招待有り］
  日本語
• 実験と計算の時間スケールが重なったことで見えてきたこと　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  蛋白質科学会アーカイブ, 2016年11月, ［招待有り］
  日本語
• 「特集 生体高分子の揺らぎとダイナミクス : シミュレーションと実験の統計解析」について (特集 生体高分子の揺らぎとダイナミクス : シミュレーションと実験の統計解析)　　　　　　　　　　　　　　　
  伊庭 幸人; 藤崎 弘士; 松永 康佑
  統計数理, 巻：62, 号：2, 開始ページ：163, 終了ページ：170, 2014年12月
  要旨なし生体高分子の揺らぎとダイナミクス－シミュレーションと実験の統計解析－その他・前書き
  統計数理研究所, 日本語
  ISSN：0912-6112, CiNii Articles ID：40020359216
• ストリング法によるタンパク質構造変化解析　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  統計数理, 巻：62, 号：2, 開始ページ：285, 終了ページ：299, 2014年, ［査読有り］, ［招待有り］
  要旨あり生体高分子の揺らぎとダイナミクス－シミュレーションと実験の統計解析－研究詳解
  日本語
  DOI：https://doi.org/10.11436/mssj.16.29
  DOI ID：10.11436/mssj.16.29, ISSN：0912-6112, CiNii Articles ID：120006020808
• ストリング法によるタンパク質構造変化の解析　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  アンサンブル, 巻：16, 号：1, 開始ページ：29, 終了ページ：35, 2014年01月, ［査読有り］, ［招待有り］
  分子シミュレーション研究会, 日本語
  DOI：https://doi.org/10.11436/mssj.16.29
  DOI ID：10.11436/mssj.16.29, ISSN：1884-6750, CiNii Articles ID：40019989626
• 27aXZC-3 Onsager-Machlup作用を用いたペプチドのパスサンプリング(27aXZC 生物物理,領域12(ソフトマター物理,化学物理,生物物理))　　　　　　　　　　　　　　　
  藤崎 弘士; 松永 康佑; 木寺 詔紀
  日本物理学会講演概要集, 巻：68, 号：0, 開始ページ：432, 終了ページ：432, 2013年
  一般社団法人日本物理学会, 日本語
  ISSN：1342-8349, CiNii Articles ID：110009643989, CiNii Books ID：AA11439205
• Conformational Transition Pathways of Adenylate Kinase Explored by the String Method　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga; Hiroshi Fujisaki; Tohru Terada; Akinori Kidera
  巻：102, 号：3, 開始ページ：733A, 終了ページ：733A, 2012年01月
  英語, 研究発表ペーパー・要旨（国際会議）
  ISSN：0006-3495, Web of Science ID：WOS:000321561205178
• NON-BROWNIAN PHASE SPACE DYNAMICS OF MOLECULES, THE NATURE OF THEIR VIBRATIONAL STATES, AND NON-RRKM KINETICS
  David M. Leitner; Yasuhiro Matsunaga; Chun-Biu Li; Tamiki Komatsuzaki; Akira Shojiguchi; Mikito Toda
  巻：145, 開始ページ：83, 終了ページ：122, 2011年
  英語
  ISSN：0065-2385, SCOPUS ID：84861908071, Web of Science ID：WOS:000305145000005
• Supercomputing 09 参加報告書 (SC09レポート)　　　　　　　　　　　　　　　
  松永康佑
  2009年, ［招待有り］
  日本語, 会議報告等
• F1-4 分子動力学シミュレーションと時系列解析から探るタンパク質の協調的運動(F-1 次世代生命体統合シミュレーション,フォーラム)　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑; 木寺 詔紀
  計算力学講演会講演論文集, 巻：2008, 号：21, 開始ページ：7, 終了ページ：8, 2008年11月01日
  一般社団法人日本機械学会, 日本語
  ISSN：1348-026X, CiNii Articles ID：110008701614, CiNii Books ID：AA1190257X
• 高分子とカオス : 異常拡散と階層的規則性　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑; 小松崎 民樹
  高分子, 巻：57, 号：2, 開始ページ：58, 終了ページ：61, 2008年, ［招待有り］
  社団法人 高分子学会, 英語
  DOI：https://doi.org/10.1295/kobunshi.57.58
  Scopus：https://www.scopus.com/inward/record.uri?partnerID=HzOxMe3b&scp=85024454719&origin=inward
  Scopus Citedby：https://www.scopus.com/inward/citedby.uri?partnerID=HzOxMe3b&scp=85024454719&origin=inward
  DOI ID：10.1295/kobunshi.57.58, ISSN：0454-1138, CiNii Articles ID：10021118818, SCOPUS ID：85024454719
• 19aTC-10 タンパク質の階層的ダイナミックスにおける多様な時空間スケールでの協同現象(生物物理,領域12,ソフトマター物理,化学物理,生物物理)　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑; 李 振風; 小松崎 民樹
  日本物理学会講演概要集, 巻：62, 号：0, 開始ページ：337, 終了ページ：337, 2007年
  一般社団法人 日本物理学会, 日本語
  ISSN：1342-8349, CiNii Articles ID：110007193386, CiNii Books ID：AA11439205
• タンパク質エネルギー地形における構造多様性と多次元エネルギー地形の新しい可視化手法 (複雑な多谷ポテンシャルエネルギー面上で生起する動力学諸問題--タンパク質とその周辺)　　　　　　　　　　　　　　　
  星野 恭子; 松永 康佑; Lylance Gareth J; Johnston Roy L; Wales David J; 小松崎 民樹
  物性研究, 巻：86, 号：1, 開始ページ：117, 終了ページ：122, 2006年04月
  この論文は国立情報学研究所の電子図書館事業により電子化されました。
  物性研究刊行会, 日本語
  ISSN：0525-2997, J-Global ID：200902246619602529, CiNii Articles ID：110004799178
• 1P060 タンパク質系の協調的運動に対するカオス時系列解析(蛋白質 C) 物生(安定性、折れたたみなど)))　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑; Biu Li Chun; 小松崎 民樹
  生物物理, 巻：45, 号：0, 開始ページ：S46, 2005年
  一般社団法人 日本生物物理学会, 日本語
  DOI：https://doi.org/10.2142/biophys.45.S46_4
  DOI ID：10.2142/biophys.45.S46_4, ISSN：0582-4052, CiNii Articles ID：110004571041
• タンパク質エネルギー地形における自由度の縮約化と時系列解析　　　　　　　　　　　　　　　
  星野恭子; 松永康佑; MILLER Mark A.; WALES David J.; 小松崎民樹
  分子構造総合討論会講演要旨集(CD-ROM), 巻：2004, 2004年
  J-Global ID：200902271819526465
• A coarse-graining of energy landscape of proteins - Structural stability of the most stable states
  K Hoshino; Y Matsunaga; M Miller; DJ Wales; T Komatsuzaki
  巻：708, 開始ページ：344, 終了ページ：345, 2004年, ［査読有り］
  英語
  ISSN：0094-243X, Web of Science ID：WOS:000222360700116
• Protein folding dynamics: ergodic behavior in principal component space
  Y Matsunaga; T Komatsuzaki
  巻：708, 開始ページ：342, 終了ページ：343, 2004年, ［査読有り］
  英語
  ISSN：0094-243X, Web of Science ID：WOS:000222360700115
• Hierarchical regularity in multi-basin dynamics on protein landscapes
  Y Matsunaga; KS Kostov; T Komatsuzaki
  巻：708, 開始ページ：302, 終了ページ：305, 2004年, ［査読有り］
  英語
  ISSN：0094-243X, Web of Science ID：WOS:000222360700098
• 蛋白質フォールディングのダイナミックス : 異常拡散と動的相関(修士論文(2002年度))　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  物性研究, 巻：81, 号：4, 開始ページ：571, 終了ページ：592, 2004年01月
  タンパク質の粗視化モデルに対して様々な温度で分子動力学計算を行い、得られた時系列を主に非線形時系列解析の手法を用いて解析した。調べたモデルは46アミノ酸残基からなり、天然構造として4つのstrandを持つβ-barrel型をとるモデルであり、その派生型であるファネル型に近いGo^^-likeモデルも併せて解析した。ポテンシャルエネルギーの揺らぎのアラン分散やパワースペクトルによる解析では、フラストレーションがより小さいエネルギー地形を有するGo^^-likeモデルではその折れたたみの転移温度においてオリジナルモデルよりも長い時間スケールに渡って、より強い非定常性を示し、白色ノイズ→1/fノイズへの、より先鋭な転移を伴うことが判明した。また、埋め込み解析による運動の次元性については、転移温度での揺らぎの大きい数10成分の埋め込み次元が、他の温度領域に比べて顕著に小さいことが判明した。これらの結果は総合的に、転移温度付近における低次元な長時間記憶を持つダイナミックスの存在を示唆している。
  物性研究刊行会, 日本語
  ISSN：0525-2997, CiNii Articles ID：110006409265, CiNii Books ID：AN0021948X
• Extracting dynamical information about protein folding from time series analysis.　　　　　　　　　　　　　　　
  K Kostov; M Toda; Y Matsunaga; T Komatsuzaki
  巻：226, 開始ページ：U427, 終了ページ：U427, 2003年09月
  英語, 研究発表ペーパー・要旨（国際会議）
  ISSN：0065-7727, Web of Science ID：WOS:000187062401978
• 生体分子時系列情報からの状態空間の再構成と主成分解析　　　　　　　　　　　　　　　
  星野恭子; 松永康佑; 小松崎民樹
  分子構造総合討論会講演要旨集(CD-ROM), 巻：2003, 2003年
  J-Global ID：200902281174160580
• 31aPS-87 タンパク質フォールディングにおけるダイナミックス解析 : 非定常性・非マルコフ性ヘリックス・シート構造の相関　　　　　　　　　　　　　　　
  星野 恭子; 松永 康佑; 古賀 信康; 高田 彰二; 小松崎 民樹
  日本物理学会講演概要集, 巻：58, 号：0, 開始ページ：334, 終了ページ：334, 2003年
  一般社団法人 日本物理学会, 日本語
  ISSN：1342-8349, CiNii Articles ID：110002215733, CiNii Books ID：AA11439205
• 29pZD-2 タンパク質フォールディングのダイナミックス : 溶媒の動的効果　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑; 小松崎 民樹
  日本物理学会講演概要集, 巻：58, 号：0, 開始ページ：356, 終了ページ：356, 2003年
  一般社団法人 日本物理学会, 日本語
  ISSN：1342-8349, CiNii Articles ID：110002216019, CiNii Books ID：AA11439205
• 29pZD-3 蛋白質フォールディングの粗視化されたスケールで現れるコヒーレンス　　　　　　　　　　　　　　　
  小松崎 民樹; 松永 康佑; 戸田 幹人
  日本物理学会講演概要集, 巻：58, 号：0, 開始ページ：356, 終了ページ：356, 2003年
  一般社団法人 日本物理学会, 日本語
  ISSN：1342-8349, CiNii Articles ID：110002216023, CiNii Books ID：AA11439205
• タンパク質フォールディングのダイナミックス : 異常拡散と階層的規則性　　　　　　　　　　　　　　　
  小松崎 民樹; 松永 康佑
  生物物理, 巻：42, 号：6, 開始ページ：285, 終了ページ：289, 2002年11月, ［査読有り］, ［招待有り］
  日本生物物理学会, 日本語
  DOI ID：10.2142/biophys.42.285, ISSN：0582-4052, J-Global ID：200902167987891002, CiNii Articles ID：110001151651
• 蛋白質折れ畳みダイナミックスにおける階層的規則性(複雑な多谷ポテンシャルエネルギー面上で生起する動力学的諸問題-力学的決定性と統計性の中間領域を探る(第2回)-,研究会報告)　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  物性研究, 巻：78, 号：4, 開始ページ：457, 終了ページ：462, 2002年
  物性研究刊行会, 日本語
  ISSN：0525-2997, CiNii Articles ID：110006408597, CiNii Books ID：AN0021948X
• タンパク質フォールディングのダイナミックス-異常拡散と動的相関　　　　　　　　　　　　　　　
  松永康佑; 小松崎民樹
  情報計算化学生物学会大会論文集, 巻：3rd, 2002年
  J-Global ID：200902145982107520
• Off-Latticeビーズモデルに基づく蛋白質ダイナミックス 非定常性,非マルコフ性,および次元性　　　　　　　　　　　　　　　
  松永康佑; KOSTOV K; 小松崎民樹
  分子構造総合討論会講演要旨集, 巻：2002, 2002年
  J-Global ID：200902193694028530
• 1K1715 Off-Latticeビーズモデルに基づくタンパク質ダイナミックスの時系列解析(1.蛋白質(C)物性(E)計測・解析の方法論,一般演題,日本生物物理学会第40回年会)　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑; 小松崎 民樹
  生物物理, 巻：42, 号：2, 開始ページ：S66, 2002年
  一般社団法人 日本生物物理学会, 日本語
  DOI：https://doi.org/10.2142/biophys.42.S66_2
  DOI ID：10.2142/biophys.42.S66_2, ISSN：0582-4052, CiNii Articles ID：110007133016
• 蛋白質系における協同現象 ランダム性と規則性　　　　　　　　　　　　　　　
  松永康佑; 小松崎民樹
  日本化学会講演予稿集, 巻：79th, 号：1, 2001年
  ISSN：0285-7626, J-Global ID：200902114129687107
• 蛋白質折れ畳みダイナミクスにおける階層的規則性　　　　　　　　　　　　　　　
  松永康佑; 小松崎民樹
  分子構造総合討論会講演要旨集, 巻：2001, 2001年
  J-Global ID：200902132582752490
• 19aYF-3 蛋白質フォールディングにおける階層的規則性とエネルギーランドスケープ　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑; 小松崎 民樹
  日本物理学会講演概要集, 巻：56, 号：0, 開始ページ：272, 終了ページ：272, 2001年
  一般社団法人 日本物理学会, 日本語
  ISSN：1342-8349, CiNii Articles ID：110002025284, CiNii Books ID：AA11439205

• Protein Functional Motions: Basic Concepts and Computational Methodologies　　　　　　　　　　　　　　　
  S. Fuchigami; H. Fujisaki; Y. Matsunaga; A. Kidera
  Advances in Chemical Physics Vol. 145, page 35-82 (2011), 2011年
• Non-Brownian Phase Space Dynamics of Molecules, the Nature of their Vibrational States, and non-RRKM Kinetics　　　　　　　　　　　　　　　
  D. M. Leitner; Y. Matsunaga; C.-B. Li; T. Komatsuzaki; A. Shojiguchi; M. Toda
  Advances in Chemical Physics Vol. 145 page 83-122 (2011), 2011年
• Molecular Dynamics Simulation of Proteins: Two Models of Anharmonic Dynamics　　　　　　　　　　　　　　　
  A. Kidera; K. Moristugu; Y. Matsunaga; H. Fujisaki
  Proteins: Energy, Heat and Signal Flow, Chapter 5, p107-127 (2009), CRC Press., 2009年

• Energetics and conformational pathways of functional rotation in the multidrug transporter AcrB　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga
  第56回日本生物物理学会年会 岡山大学, 2018年09月, ［招待有り］
  英語
• 機械学習を用いた計測とシミュレーションの統合によるタンパク質動態解析　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  産業技術総合研究所 バイオメディカル研究部門, 2018年02月, ［招待有り］
  日本語
• ストリング法による多剤排出トランスポーターAcrBの機能ダイナミクス解析　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  近畿大学 高圧力蛋白質研究センター, 2018年01月, ［招待有り］
• 機械学習を用いた計測とシミュレーションの統合によるタンパク質動態解析　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  京都大学理学研究科「数理を基盤として新分野の自発的創出を促す理学教育プログラム(MACS教育プログラム)」 京都大学, 2017年11月, ［招待有り］
  日本語
• 機械学習を用いた1分子計測とシミュレーションの統合とタンパク質動態解析　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  新学術領域「柔らかな分子系」若手シンポジウム 東北大学, 2017年09月, ［招待有り］
• Integrative modeling of protein folding dynamics from experiments and simulation　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga
  Telluride Workshop on “The Complexity of Dynamics and Kinetics from Single Molecules to Cells” Telluride, Colorado USA, 2017年06月, ［招待有り］
  英語
• Functional dynamics of multidrug transporter AcrB studied by string method　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga
  第10回京阪奈計算生物物理学セミナー 京都大学, 2017年03月, ［招待有り］
  英語
• Drug extrusion mechanism of the multidrug transporter AcrB studied by molecular dynamics simulation　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga
  日本化学会第97春季年会・アジアシンポジウム, 2017年03月, ［招待有り］
• Markov state modeling of protein folding dynamics by combining single-molecule experiments and simulations　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga
  Simulations Encounter with Data Science, Institute of Statistical Mathematics, Tokyo, Japan, 2017年03月, ［招待有り］
• シミュレーションと実験を統合したモデリングで見えてきた生体分子の動態　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  奈良先端科学技術大学院大学 公開セミナー 奈良, 2016年12月, ［招待有り］
• タンパク質構造変化における反応自由度探索法　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  第10回分子シミュレーションスクール -基礎から応用まで- 岡崎, 2016年10月, ［招待有り］
• 生体分子におけるデータ同化　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  理研データ同化ワークショップ 神戸, 2016年10月, ［招待有り］
• 1分子FRETデータと分子動力学シミュレーションによるタンパク質ダイナミクス解析　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  第16回日本蛋白質科学会年会 若手奨励賞シンポジウム 福岡, 2016年06月, ［招待有り］
• 1分子FRETデータと分子動力学シミュレーションによるタンパク質ダイナミクス解析　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  第16回日本蛋白質科学会年会 ワークショップ「生命分子計測のスパースモデリング：限られた計測データから生命分子の構造情報を引き出す」 福岡, 2016年06月, ［招待有り］
• Drug extrusion mechanism of multidrug transporter AcrB studied by the string method　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga
  第53回日本生物物理学会年会 金沢大学, 2015年09月, ［招待有り］
• Drug extrusion mechanism of multidrug transporter AcrB studied by molecular dynamics simulations　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga
  Rare Event Sampling and Related Topics II, Institute of Statistical Mathematics, Tokyo, Japan, 2015年03月, ［招待有り］
  英語
• 最小自由エネルギー経路探索法による多剤排出トランスポーターの薬剤排出機構の解明　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  第１回「京」を中核とするHPCIシステム利用研究課題 成果報告会 東京, 2014年10月, ［招待有り］
  日本語
• Finding Conformational Transition Pathways in Biomolecules with the String Method and Sequential Data Assimilation　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga
  Rare Event Sampling and Related Topics I, Institute of Statistical Mathematics, Tokyo, Japan, 2014年03月, ［招待有り］
  英語
• Sequential data assimilation of single-molecule FRET photon-counting data by using molecular dynamics simulations　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga
  Workshop on Molecular Simulations of Biophysics and Biochemistry, RIKEN AICS, Kobe, Japan, 2013年11月, ［招待有り］
  英語
• 生体分子シミュレーション研究のGPGPUによる加速　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  2013年度理研シンポジウム「理研RICC新搭載GPUと科学へのアプリケーション」 理化学研究所・和光, 2013年06月, ［招待有り］
  日本語
• 有限温度ストリング法によるアデニル酸キナーゼの最小自由エネルギー経路探索　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  シンポジウム「化学反応経路探索のニューフロンティア2012」 東京大学, 2012年09月, ［招待有り］
  日本語
• タンパク質の構造変化サンプリング - ストリング法とデータ同化　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  統計数理研究所研究会 「高次元のサンプリングとデータ解析からみたシミュレーション科学」 統計数理研究所, 2012年03月, ［招待有り］
  日本語
• 分子動力学シミュレーションの基礎と応用　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  バイオスーパーコンピューティングサマースクール2011 淡路夢舞台国際会議場, 2011年09月, ［招待有り］
  日本語
• ストリング法によるタンパク質構造変化解析　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  第1回戦略プログラム5分野合同ワークショップ 理化学研究所・計算科学研究機構, 2011年06月, ［招待有り］
  日本語
• マルチコピーシミュレーションによるタンパク質構造サンプリング　　　　　　　　　　　　　　　
  松永康佑; 寺田透; 森次圭; 古田忠臣; 藤崎弘士; 木寺詔紀
  2010年度理研シンポジウム ペタフロップス時代のセンターシステム 理化学研究所・和光, 2011年02月, ［招待有り］
  日本語
• パスサンプリングによるタンパク質構造変化解析　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  蛋白質研究所セミナー「分子科学を基盤とした生命活動への理論的アプローチ」 蛋白質研究所, 2009年12月, ［招待有り］
  日本語
• 逐次モンテカルロ法で探るタンパク質ダイナミックス　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  第1回学融合ヴィジュアライゼーションシンポジウム 東京大学, 2009年05月, ［招待有り］
  日本語
• 生体分子構造転移ダイナミックスの時系列解析　　　　　　　　　　　　　　　
  松永 康佑
  特定領域「強光子場」研究会 力学系理論と物質科学 立命館大学, 2004年03月, ［招待有り］
  日本語

• バイオスーパーコンピューティング研究会
• 日本蛋白質科学会
• 日本生物物理学会
• 日本物理学会

• MDToolbox.jl　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga
  2018年 - 現在, ［コンピュータソフト］
  MDToolbox: A Julia package for statistical analysis of molecular dynamics trajectories
• GENESIS: Generalized Ensemble Simulation System　　　　　　　　　　　　　　　
  Y. Sugita; J. Jung; T. Mori; C. Kobayashi; Y. Matsunaga; T. Imai; T. Yoda
  2015年 - 現在, ［コンピュータソフト］
• MDToolbox　　　　　　　　　　　　　　　
  Yasuhiro Matsunaga
  2012年 - 現在, ［コンピュータソフト］
  MDToolbox: A MATLAB/Octave toolbox for statistical analysis of molecular dynamics trajectories
• プレスリリース 機械学習を用いたシミュレーションと実験計測データの融合　　　　　　　　　　　　　　　
  2018年, ［その他］
• プレスリリース 京コンピュータを用いた多剤排出トランスポータAcrBの薬剤排出メカニズムの解明　　　　　　　　　　　　　　　
  2018年, ［その他］
  2018年3月22日付け日経産業新聞5面に掲載
  2018年5月29日付け産経新聞【万象】に掲載
• プレスリリース 超並列分子動力学計算ソフトウェア「GENESIS」を開発　　　　　　　　　　　　　　　
  2015年, ［その他］
  2015年5月9日付け日経産業新聞10面に掲載
  2015年5月12日付け財経新聞に掲載
  2015年5月16日付け神戸新聞11面に掲載
  2015年5月26日付け日刊工業新聞25面に掲載
• mu2lib　　　　　　　　　　　　　　　
  A. Kidera; T. Terada; K. Moritsugu; Y. Matsunaga
  ［コンピュータソフト］

• エンドツーエンド微分可能なアプローチによる実験と生体分子モデリングの融合　　　　　　　　　　　　　　　
  日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 基盤研究(B), 2024年02月28日 - 2026年03月31日
  松永 康佑, 埼玉大学
  配分額（総額）：11830000, 配分額（直接経費）：9100000, 配分額（間接経費）：2730000
  課題番号：23K28102
• タイリング理論と分子科学の協働によるウイルス外殻構造の新たな設計原理の探究　　　　　　　　　　　　　　　
  日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 挑戦的研究(萌芽), 2023年06月30日 - 2026年03月31日
  松永 康佑; 舘 知宏; 堀山 貴史, 埼玉大学
  配分額（総額）：6500000, 配分額（直接経費）：5000000, 配分額（間接経費）：1500000
  課題番号：23K18105
• エンドツーエンド微分可能なアプローチによる実験と生体分子モデリングの融合　　　　　　　　　　　　　　　
  日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 基盤研究(B), 2023年04月01日 - 2026年03月31日
  松永 康佑, 埼玉大学
  配分額（総額）：18460000, 配分額（直接経費）：14200000, 配分額（間接経費）：4260000
  課題番号：23H03412
• タイリングによるウイルス外殻のボトムアップ設計　　　　　　　　　　　　　　　
  日本学術振興会, 科学研究費助成事業, 挑戦的研究(萌芽), 2020年07月30日 - 2023年03月31日
  松永 康佑; 舘 知宏; 堀山 貴史, 埼玉大学
  配分額（総額）：6500000, 配分額（直接経費）：5000000, 配分額（間接経費）：1500000
  本研究はウイルス外殻の構造について、Casper and Klugの準等価理論による展開図を近似して正二十面体を作るアプローチとは対照的に、そもそも球面上を敷き詰めることのできる部品構造(コートタンパク構造)のパターンは何か?というタイリングの観点からウイルス外殻を調べ、外殻構造の構成とデザイン原理の理解を深化させることを目的とする。去年度は球面上のタイリングについて考察し、平面を埋め尽くすためのタイリング理論でわかっている部品構造の対象軸のうち6回対称軸を5回対称軸とみなすことで正二十面体のタイリングへと近似することを考案した。これを用いて準等価理論でT1に分類される外殻構造を観察したところ、外見上は4つの異なるタイリングへ分類できることがわかった。本年度は、去年度に主に外見だけで行ったT1外殻構造のタイリング分類を更に定量化するための研究を行った。まず一つ目に、外殻を構成するコートタンパク質モノマーの不斉炭素原子のデカルト座標を点群として発生させ、去年考案した正二十面体のタイリングを満たす平面を点群へフィッティングし分類するプログラムを開発した。実際に、T1外殻構造の一つのテストデータを定量的に分類できるようになった。二つ目として、剛体ドッキングプログラムを用いてコートタンパクのホモ二量体のドッキング計算を行い、得られたドッキングスコアとホモ二量体のスクリュー軸の関係を調べた。あるT1外殻構造では、スクリュー軸が3回対称軸と2回対称軸となるホモ二量体構造のスコアの成績が良かった一方で、別のT1外殻構造では5回対称軸と2回対称軸の成績が良かった。これは考案したタイリング分類の傾向と一致しており、タイリング分類が単なる見た目の分類だけでなく、構造の安定性とも関わっていることが示唆された。
  課題番号：20K21380
• 生体分子動態解析のためのデータ同化基盤の開発と応用　　　　　　　　　　　　　　　
  JST, さきがけ, 2016年10月 - 2020年03月
  松永 康佑, 研究代表者
  競争的資金
• 生体分子ダイナミクスのマルコフ状態モデルを構築するための効率的な構造サンプリング手法の開発　　　　　　　　　　　　　　　
  物質・デバイス領域共同研究拠点, 平成30年度 基盤共同研究, 2018年04月 - 2019年03月
  松永 康佑, 研究代表者
  競争的資金
• バンディットアルゴリズムに基づいた生体分子の効率的な構造サンプリング法の開発　　　　　　　　　　　　　　　
  物質・デバイス領域共同研究拠点, 平成29年度 基盤共同研究, 2017年04月 - 2018年03月
  松永 康佑, 研究代表者
  競争的資金
• シミュレーションと実験によるタンパク質ダイナミクスの統合モデリング　　　　　　　　　　　　　　　
  革新的ハイパフォーマンス・コンピューティング・インフラ (HPCI), 平成29年度HPCI一般利用区分 「京」以外 一般利用 九州大学 情報基盤研究開発センター／高性能演算サーバ Fujitsu PRIMERGY CX400, 2017年04月 - 2017年06月
  松永康佑, 研究代表者
  競争的資金
• 大規模分子シミュレーションと実験の融合によるタンパク質ダイナミクス解析　　　　　　　　　　　　　　　
  革新的ハイパフォーマンス・コンピューティング・インフラ (HPCI), 平成28年度HPCI一般利用区分 「京」一般利用, 2016年04月 - 2017年03月
  松永 康佑, 研究代表者
  競争的資金
• パスサンプリングによる1分子FRET光子計数データのモデリング　　　　　　　　　　　　　　　
  文部科学省, 新学術領域「スパースモデリングの深化と高次元データ駆動科学の創成」公募班, 2014年04月 - 2016年03月
  松永 康佑, 研究代表者
  競争的資金
• パスサンプリングによるタンパク質構造変化解析基盤の構築　　　　　　　　　　　　　　　
  理化学研究所, 基礎科学特別研究員制度 研究費, 2011年04月 - 2014年03月
  松永 康佑, 研究代表者
  競争的資金
• データ同化技術を用いた1分子FRET計測融合シミュレーションによるタンパク質動態の解明　　　　　　　　　　　　　　　
  革新的ハイパフォーマンス・コンピューティング・インフラ (HPCI), 平成24年度HPCI一般利用区分 「京」若手人材育成利用, 2012年04月 - 2013年03月
  松永 康佑, 研究代表者
  競争的資金
• タンパク質構造変化データの統計解析　　　　　　　　　　　　　　　
  文部科学省, 科学研究費補助金(若手研究(B)), 若手研究(B), 2012年 - 2012年
  松永康佑, 独立行政法人理化学研究所, 研究代表者
  配分額（総額）：2860000, 配分額（直接経費）：2200000, 配分額（間接経費）：660000
  本研究では、近年の大規模な生体分子分子動力学シミュレーションから得られるトラジェクトリデータを統計処理し、科学的知見を得るための統計解析フレームワークを開発した。特に、近年シミュレート可能となってきたタンパク質機能に関わる構造変化のデータを使って以下の2つの実証研究を実施し、その有効性を示した。(1)アデニル酸キナーゼの数マイクロ秒トラジェクトリを統計解析し、マイクロ秒オーダーで状態遷移するローカルな部位を特定した。(2)多剤排出トランスポーターAcrBの構造変化トラジェクトリから自由エネルギー推定計算を行い、プロトン化状態の変化によって自由エネルギー地形が変化することを示した。
  競争的資金, 課題番号：24770159
• 生体分子系の構造転移ダイナミックスに対する非線形時系列解析理論の構築　　　　　　　　　　　　　　　
  日本学術振興会, 特別研究員奨励費 (DC2), 特別研究員奨励費, 2004年04月 - 2006年03月
  松永 康佑, 神戸大学, 研究代表者
  1 高次元カオス力学系である多くの化学反応系において、鞍点領域に頑健に存在する法双曲的不変多様体の概念に基づいて、化学反応の成立条件を調べた。具体的には、HCNの異性化反応に対して基準座標近似が破綻する領域で、相空間上の分離された標準形座標に対応する分子の運動を可視化し、ポテンシャル井戸内で必ず反応する初期条件の集合を考察した。
  2 タンパク質の協調的運動を捉える手法として広く用いられている主成分解析により捉えられた集団座標上で、幾つかのタンパク質モデルにおいて、互いに異なるタイプの異常拡散運動が階層的な時間スケールに渡って観測されている。タンパク質の機能を「外界からの刺激に対する応答として始まる一連の構造変化とそれに伴う化学反応」として見た場合、機能発現の原理的理解のためには、このように複数の時間スケールを伴った運動がどのように生起して、分子機能の頑健性と関わっているのかを把握することが求められる。しかしながら、一方で最近、多次元通常拡散過程モデルに対して主成分解析を適用した場合、得られた集団座標上の運動は異常拡散となることが解析的に導かれ、タンパク質系で観測された異常拡散運動は単にポテンシャルエネルギー地形の広さに比べて時系列の長さが短いために観測される人為的結果である可能性が示唆されている。この問題に対し、異常拡散の起源を判別するためにカオス力学系における新しい概念である有限サイズリヤプノフ解析を用いた判別方法の可能性を考察した。まず、多次元通常拡散モデルに対して、主成分上で異常拡散が観測される場合においても、軌道の有限近傍領域の不安定性を調べることによって、その運動は通常拡散を内在していることを明らかにできることを示した。簡単な多次元ポテンシャルエネルギー地形を持つモデルに対して同様の解析を行い、ポテンシャルエネルギー地形の特徴と、解析結果との関連性を調べた。
  競争的資金, 課題番号：04J04006