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• Synthesis of Water-Soluble Glycopolymers Bearing Porphyrin by Means of Glycopolymer Assembly and Physical Properties of Glycopolymers Including Ability for Singlet Oxygen Production
  Yuta Komano; Miho Suzuki; Takahiko Matsushita; Tetsuo Koyama; Yoshihiro Ishimaru; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  Biomacromolecules, Apr. 2025, [Reviewed]
  American Chemical Society (ACS), English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/acs.biomac.5c00121
  DOI ID：10.1021/acs.biomac.5c00121, ISSN：1525-7797, eISSN：1526-4602
• Incomplete Functionalization of Glycodendrimers: Effects on Binding Affinity with Wheat Germ Agglutinin　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Naomichi Toda; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  European Journal of Medicinal Chemistry Reports, First page：100266, Last page：100266, Apr. 2025, [Reviewed], [Lead, Corresponding], ［International magazine］
  Elsevier BV, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.ejmcr.2025.100266
  DOI ID：10.1016/j.ejmcr.2025.100266, ISSN：2772-4174
• Interpenetrating Polymer Network Capturing FRET-Sensitive Polymers Available for an Enzyme Assay
  Miyairi, K.; Arai, H.; Matsushita, T.; Koyama, T.; Hatano, K.; Matsuoka, K.
  Biomacromolecules, Volume：25, Number：8, Aug. 2024, [Reviewed]
  English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/acs.biomac.4c00622
  DOI ID：10.1021/acs.biomac.4c00622, ISSN：1526-4602, ORCID：172421361, SCOPUS ID：85200359013
• Use of an oxazolidinone derivative of a sialyl thioglycoside as a useful glycosyl donor for α-favorable glycosidation with simple alcohols
  Zhang, J.; Koyama, T.; Matsushita, T.; Hatano, K.; Matsuoka, K.
  Tetrahedron Letters, Volume：146, Aug. 2024, [Reviewed]
  English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.tetlet.2024.155189
  DOI ID：10.1016/j.tetlet.2024.155189, ISSN：1873-3581, ORCID：172421357, SCOPUS ID：85197802456
• Preparation of fluorogenic glycopolymers having mannose moieties that can be used for determining the affinity of lectins by means of intermolecular FRET
  Miyairi, K.; Matsushita, T.; Koyama, T.; Hatano, K.; Matsuoka, K.
  Journal of Molecular Structure, Volume：1306, Jun. 2024, [Reviewed]
  English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.molstruc.2024.137896
  DOI ID：10.1016/j.molstruc.2024.137896, ISSN：0022-2860, ORCID：172421343, SCOPUS ID：85187202301
• pH-Dependent proteolytic activity of histidine-pendant polyacrylamides
  Omiya, S.; Yamochi, H.; Koyama, T.; Hatano, K.; Matsuoka, K.; Matsushita, T.
  European Polymer Journal, Volume：209, Apr. 2024, [Reviewed], [Corresponding]
  English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.eurpolymj.2024.112898
  DOI ID：10.1016/j.eurpolymj.2024.112898, ISSN：0014-3057, ORCID：172421328, SCOPUS ID：85187202878
• Preparation of a water-soluble polymer having pheophorbide a side chains using glycopolymer assembly
  Matsuoka, K.; Nakada, J.; Nakazato, M.; Matsushita, T.; Koyama, T.; Hatano, K.
  Tetrahedron Letters, Volume：138, Mar. 2024, [Reviewed]
  English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.tetlet.2024.154963
  DOI ID：10.1016/j.tetlet.2024.154963, ISSN：1873-3581, ORCID：172421345, SCOPUS ID：85188200524
• Synthetic assembly of α-O-linked-type GlcNAc using polymer chemistry affords sugar clusters, which effectively bind to lectins
  Nakada, J.; Matsushita, T.; Koyama, T.; Hatano, K.; Matsuoka, K.
  Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters, Volume：99, Feb. 2024, [Reviewed]
  English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2024.129616
  DOI ID：10.1016/j.bmcl.2024.129616, ISSN：1464-3405, ORCID：172421340, SCOPUS ID：85182582357
• Preparation of a Water-Soluble Glycopolymer Bearing Porphyrin Skeletons and Its Biological Properties
  Ishimaru, Y.; Moteki, T.; Suzuki, M.; Koyama, T.; Matsushita, T.; Hatano, K.; Matsuoka, K.
  ACS Omega, Volume：8, Number：40, First page：37451, Last page：37460, Oct. 2023, [Reviewed]
  American Chemical Society (ACS), English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/acsomega.3c05581
  DOI ID：10.1021/acsomega.3c05581, ISSN：2470-1343, eISSN：2470-1343, ORCID：172421359, SCOPUS ID：85174942868
• Preparation of N-Linked-Type GlcNAc Monomers for Glycopolymers and Binding Specificity for Lectin
  Takahiko Matsushita; Momoka Nozaki; Mio Sunaga; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  ACS Omega, Volume：8, Number：40, First page：37329, Last page：37340, Sep. 2023, [Reviewed], [Lead]
  American Chemical Society (ACS), Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/acsomega.3c05151
  DOI ID：10.1021/acsomega.3c05151, ISSN：2470-1343, eISSN：2470-1343, ORCID：172421313, SCOPUS ID：85174962363
• Proteolytic polymer: polyacrylamides functionalized with amino acids cleave bovine and human serum albumins　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Hinako Yamochi; Shinzo Omiya; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  Bioorganic & Medicinal Chemistry, Volume：92, First page：117422, Last page：117422, Sep. 2023, [Reviewed], [Lead]
  Elsevier BV, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.bmc.2023.117422
  DOI ID：10.1016/j.bmc.2023.117422, ISSN：0968-0896, ORCID：139570315
• Synthesis of 4-O-(4-amino-4-deoxy-β-D-xylopyranosyl)paromomycin and 4-S-(β-D-xylopyranosyl)-4-deoxy-4′-thio-paromomycin and evaluation of their antiribosomal and antibacterial activity　　　　　　　　　　　　　　　
  Rukshana Mohamad-Ramshan; Chennaiah Ande; Takahiko Matsushita; Klara Haldimann; Andrea Vasella; Sven N. Hobbie; David Crich
  Tetrahedron, Volume：135, First page：133330, Last page：133330, Apr. 2023, [Reviewed]
  Elsevier BV, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.tet.2023.133330
  DOI ID：10.1016/j.tet.2023.133330, ISSN：0040-4020
• Synthetic assembly of a series of glycopolymers having sialyl α2-3 lactose moieties connected with longer spacer arms　　　　　　　　　　　　　　　
  Ryota Adachi; Takahiko Matsushita; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  Bioorganic Medicinal Chemistry, Volume：81, First page：117209, Last page：117209, Mar. 2023, [Reviewed]
  Elsevier {BV}, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.bmc.2023.117209
  DOI ID：10.1016/j.bmc.2023.117209, ISSN：0968-0896, ORCID：129064751
• Use of a Longer Aglycon Moiety Bearing Sialyl α(2→3) Lactoside on the Glycopolymer for Lectin Evaluation
  Ryota Adachi; Takahiko Matsushita; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  Polymers, Volume：15, Number：4, First page：998, Last page：998, Feb. 2023, [Reviewed]
  A polymerizable alcohol having 9 PEG repeats was prepared in order to mimic an oligosaccharide moiety. Sialyl α(2→3) lactose, which is known as a sugar moiety of GM3 ganglioside, was also prepared, and the polymerizable alcohol was condensed with the sialyl α(2→3) lactose derivative to afford the desired glycomonomer, which was further polymerized with or without acrylamide to give water-soluble glycopolymers. The glycopolymers had higher affinities than those of glycopolymers having sialyl lactose moieties with shorter aglycon moieties.
  MDPI AG, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.3390/polym15040998
  DOI ID：10.3390/polym15040998, eISSN：2073-4360, ORCID：129064836
• N-glycosylated VHH Antibodies
  Matsushita, T.
  Trends in Glycoscience and Glycotechnology, Volume：35, Number：207, 2023, [Corresponding]
  Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.4052/tigg.2327.6E
  DOI ID：10.4052/tigg.2327.6E, ISSN：0915-7352, ORCID：172421335, SCOPUS ID：85172918167
• Dendritic maleimide-thiol adducts carrying pendant glycosides as high-affinity ligands　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Naomichi Toda; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  Bioorganic Chemistry, Volume：128, First page：106061, Last page：106061, Nov. 2022, [Reviewed], [Lead]
  Elsevier BV, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.bioorg.2022.106061
  DOI ID：10.1016/j.bioorg.2022.106061, ISSN：0045-2068, ORCID：119796055
• Modification of Fab Fragments by Dibromopyridazinediones Carrying Mono- and Double-Biotin Functionalities
  Takahiko Matsushita; Naoto Maruyama; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  ACS Omega, Volume：7, Number：38, First page：34554, Last page：34562, Sep. 2022, [Reviewed], [Lead]
  American Chemical Society (ACS), English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/acsomega.2c04379
  DOI ID：10.1021/acsomega.2c04379, ISSN：2470-1343, eISSN：2470-1343, ORCID：119796045
• Generation 6 polyamidoamine dendrimer provides an ideal nanoparticular platform for enzyme-assisted synthesis of glycopeptides having bulky and complex glycans
  Takahiko Matsushita; Hiroshi Hinou; Shin-Ichiro Nishimura
  Chemistry Letters, Volume：51, Number：11, First page：1044, Last page：1048, Sep. 2022, [Reviewed], [Lead]
  We demonstrate that generation 6 polyamidoamine dendrimer 7.2 nm in a diameter (MW = 58,048 Da) provides an ideal platform allowing for highly efficient enzymatic glycosylation of the peripheral bulky glycopeptidic substrates.
  The Chemical Society of Japan, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1246/cl.220344
  Scopus：https://www.scopus.com/inward/record.uri?partnerID=HzOxMe3b&scp=85140962389&origin=inward
  Scopus Citedby：https://www.scopus.com/inward/citedby.uri?partnerID=HzOxMe3b&scp=85140962389&origin=inward
  DOI ID：10.1246/cl.220344, ISSN：0366-7022, eISSN：1348-0715, ORCID：119796447, SCOPUS ID：85140962389
• Chemical modification of CNN 1. Complete protection of CNN　　　　　　　　　　　　　　　
  Koji Matsuoka; Daiki Endo; Ryota Adachi; Tetsuo Koyama; Takahiko Matsushita; Ken Hatano
  Tetrahedron Letters, Volume：103, First page：153986, Last page：153986, Aug. 2022, [Reviewed]
  Elsevier {BV}, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.tetlet.2022.153986
  DOI ID：10.1016/j.tetlet.2022.153986, ISSN：0040-4039, ORCID：116408632
• Systematic synthesis of a series of glycopolymers having N-acetyl-D-glucosamine moieties that can be used for evaluations of lectin—carbohydrate interactions　　　　　　　　　　　　　　　
  Koji Matsuoka; Masaki Nakagawa; Tetsuo Koyama; Takahiko Matsushita; Ken Hatano
  European Polymer Journal, Volume：168, First page：111101, Last page：111101, Apr. 2022, [Reviewed]
  Elsevier BV, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.eurpolymj.2022.111101
  DOI ID：10.1016/j.eurpolymj.2022.111101, ISSN：0014-3057
• Ant Venom Glycopeptide
  Matsushita, T.
  Trends in Glycoscience and Glycotechnology, Volume：34, Number：201, 2022, [Corresponding]
  Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.4052/tigg.2217.6E
  DOI ID：10.4052/tigg.2217.6E, ISSN：0915-7352, ORCID：172421316, SCOPUS ID：85138895914
• Preparation of glycopolymers having sialyl α2 → 3 lactose moieties as the potent inhibitors for mumps virus　　　　　　　　　　　　　　　
  Koji Matsuoka; Takayuki Kaneshima; Ryota Adachi; Jiei Sasaki; Takao Hashiguchi; Tetsuo Koyama; Takahiko Matsushita; Ken Hatano
  Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters, Volume：52, First page：128389, Last page：128389, Nov. 2021, [Reviewed], ［International magazine］
  A water-soluble glycomonomer having a sialyl α2 → 3 lactose (SLac) moiety was prepared from a known imidate derivative of the SLac and an acrylamide alcohol by means of Schmidt's protocol followed by transesterification. Polymerization of the monomer proceeded in water as the solvent in the presence of ammonium persulfate (APS)-tetramethylethylenediamine (TEMED). Since acryl amide (AAm) was used as a regulator for the arrangement of sugar density, three kinds of glycopolymers having different sugar densities were obtained. Infection inhibition assays of mumps virus (MuV) for Vero cells using the glycopolymers were performed, and the results showed that a glycopolymer having a low sugar density has the highest inhibitory potency. In comparison to sialyl Lewis X (SLeX) as the strongest inhibitor in a previous study, SLac polymer with the low sugar density showed ten-times stronger inhibitory potency than that of SLex. This finding suggested that multivalent conversion of the monomeric SLac with appropriate spatial arrangement are able to effectively inhibit the interaction between the attachment glycoprotein of MuV and glycan receptors on Vero cells.
  Elsevier BV, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2021.128389
  DOI ID：10.1016/j.bmcl.2021.128389, ISSN：0960-894X, ORCID：101240923, PubMed ID：34600036
• Preparation of lauryl thioglycoside of N-glycolylneuraminic acid (Neu5Gc) as a useful glycosyl donor for assembly of an oligosaccharide containing Neu5Gc　　　　　　　　　　　　　　　
  Jianhong Zhang; Tetsuo Koyama; Takahiko Matsushita; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  Tetrahedron Letters, Volume：83, First page：153403, Last page：153403, Oct. 2021, [Reviewed]
  Elsevier BV, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.tetlet.2021.153403
  DOI ID：10.1016/j.tetlet.2021.153403, ISSN：0040-4039, ORCID：101240944
• Synthesis and Antibacterial Activity of Propylamycin Derivatives Functionalized at the 5′′- and Other Positions with a View to Overcoming Resistance Due to Aminoglycoside Modifying Enzymes
  Dimitrijs Lubriks; Rimants Zogota; Vikram A. Sarpe; Takahiko Matsushita; Girish C. Sati; Klara Haldimann; Marina Gysin; Erik C. Böttger; Andrea Vasella; Edgars Suna; Sven N. Hobbie; David Crich
  ACS Infectious Diseases, Volume：7, Number：8, First page：2413, Last page：2424, Jun. 2021, [Reviewed]
  American Chemical Society (ACS), English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/acsinfecdis.1c00158
  DOI ID：10.1021/acsinfecdis.1c00158, ISSN：2373-8227, eISSN：2373-8227, ORCID：101026683
• Verification of suitable ratio of carbohydrate residues in a glycopolymer having GlcNAc moieties for determining the affinity for wheat germ agglutinin　　　　　　　　　　　　　　　
  Koji Matsuoka; Shohei Yamashita; Tetsuo Koyama; Takahiko Matsushita; Ken Hatano
  Journal of Molecular Structure, Volume：1217, First page：128404, Last page：128404, Oct. 2020, [Reviewed]
  Elsevier BV, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.molstruc.2020.128404
  DOI ID：10.1016/j.molstruc.2020.128404, ISSN：0022-2860, ORCID：101026722
• Stereospecific synthesis of methyl 2-amino-2,4-dideoxy-6S-deuterio-α-D-xylo-hexopyranoside and methyl 2-amino-2,4-dideoxy-6S-deuterio-4-propyl-α-d-glucopyranoside: Side chain conformation of the novel aminoglycoside antibiotic propylamycin　　　　　　　　　　　　　　　
  Michael G. Pirrone; Takahiko Matsushita; Andrea Vasella; David Crich
  Carbohydrate Research, Volume：491, First page：107984, Last page：107984, May 2020, [Reviewed]
  Elsevier BV, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.carres.2020.107984
  DOI ID：10.1016/j.carres.2020.107984, ISSN：0008-6215, ORCID：101026731
• Fluorogenic glycopolymers available for determining the affinity of lectins by intermolecular FRET　　　　　　　　　　　　　　　
  Koji Matsuoka; Yuya Suzuki; Tetsuo Koyama; Takahiko Matsushita; Ken Hatano
  Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters, Volume：30, Number：8, First page：127024, Last page：127024, Apr. 2020, [Reviewed]
  Elsevier BV, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2020.127024
  DOI ID：10.1016/j.bmcl.2020.127024, ISSN：0960-894X, ORCID：101026699
• Impaired O-Glycosylation at Consecutive Threonine TTX Motifs in Mucins Generates Conformationally Restricted Cancer Neoepitopes.　　　　　　　　　　　　　　　
  Shun Hayakawa; Takahiko Matsushita; Yasuhiro Yokoi; Hajime Wakui; Fayna Garcia-Martin; Hiroshi Hinou; Koji Matsuoka; Kazuhiro Nouso; Toshiya Kamiyama; Akinobu Taketomi; Shin-Ichiro Nishimura
  Biochemistry, Volume：59, Number：12, First page：1221, Last page：1241, Mar. 2020, [Reviewed], ［International magazine］
  Autoantibody signatures of circulating mucin fragments stem from cancer tissues, and microenvironments are promising biomarkers for cancer diagnosis and therapy. This study highlights dynamic epitopes generated by aberrantly truncated immature O-glycosylation at consecutive threonine motifs (TTX) found in mucins and intrinsically disordered proteins (IDPs). NMR analysis of synthetic mucin models having glycosylated TTX motifs and colonic MUC2 tandem repeats (TRs) containing TTP and TTL moieties unveils a general principle that O-glycosylation at TTX motifs generates a highly extended and rigid conformation in IDPs. We demonstrate that the specific conformation of glycosylated TTX motifs in MUC2 TRs is rationally rearranged by concerted motions of multiple dihedral angles and noncovalent interactions between the carbohydrate and peptide region. Importantly, this canonical conformation of glycosylated TTX motifs minimizes steric crowding of glycans attached to threonine residues, in which O-glycans possess restricted orientations permitting further sugar extension. An antiadhesive microarray displaying synthetic MUC2 derivatives elicited the presence of natural autoantibodies to MUC2 with impaired O-glycosylation at TTX motifs in sera of healthy volunteers and patients diagnosed with early stage colorectal cancer (CRC). Interestingly, autoantibody levels in sera of the late stage CRC patients were distinctly lower than those of early stage CRC and normal individuals, indicating that the anti-MUC2 humoral response to MUC2 neoepitopes correlates inversely with the CRC stage of patients. Our results uncovered the structural basis of the creation of dynamic epitopes by immature O-glycosylation at TTX motifs in mucins that facilitates the identification of high-potential targets for cancer diagnosis and therapy.
  English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/acs.biochem.0c00007
  DOI ID：10.1021/acs.biochem.0c00007, PubMed ID：32155332
• Neuraminidase-triggered activation of prodrug-type substrate of 4-nitroaniline　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Monique Nami Danyel; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  Bioorganic & Medicinal Chemistry Letters, Volume：30, Number：2, First page：126883, Last page：126883, Jan. 2020, [Reviewed], [Lead]
  Elsevier {BV}, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2019.126883
  DOI ID：10.1016/j.bmcl.2019.126883, ISSN：0960-894X, ORCID：101026762
• Design, Multigram Synthesis, and in Vitro and in Vivo Evaluation of Propylamycin: A Semisynthetic 4,5-Deoxystreptamine Class Aminoglycoside for the Treatment of Drug-Resistant Enterobacteriaceae and Other Gram-Negative Pathogens
  Takahiko Matsushita; Girish C. Sati; Nuwan Kondasinghe; Michael G. Pirrone; Takayuki Kato; Prabuddha Waduge; Harshitha Santhosh Kumar; Adrian Cortes Sanchon; Malgorzata Dobosz-Bartoszek; Dimitri Shcherbakov; Mario Juhas; Sven N. Hobbie; Thomas Schrepfer; Christine S. Chow; Yury S. Polikanov; Jochen Schach; Andrea Vasella; Erik C. Böttger; David Crich
  Journal of the American Chemical Society, Volume：141, Number：12, First page：5051, Last page：5061, Mar. 2019, [Reviewed], [Lead]
  American Chemical Society ({ACS}), English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/jacs.9b01693
  DOI ID：10.1021/jacs.9b01693, ISSN：0002-7863, eISSN：1520-5126, ORCID：101026773
• Preparation of Functional Monomers as Precursors of Bioprobes from a Common Styrene Derivative and Polymer Synthesis
  Riho Hayama; Tetsuo Koyama; Takahiko Matsushita; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  Molecules, Volume：23, Number：11, First page：2875, Last page：2875, Nov. 2018, [Reviewed]
  CM-Str (4-(Chloromethyl)styrene) was used as a useful starting material for the construction of a series of functional monomers. Substitution of the chlorine to the corresponding azide was performed, and the reduction of the azide proceeded smoothly to afford an aminostyrene, which was used as a common precursor for the preparation of functional monomers. Condensation of the amine with a fluorophore, biotin and carbohydrate was accomplished. Among the monomers, a carbohydrate monomer was polymerized with or without acrylamide as a model polymerization to yield the corresponding water-soluble glycopolymers, and biological evaluations of the glycopolymers for a lectin, and wheat germ agglutinin (WGA), were carried out on the basis of the fluorescence change of tryptophan in the WGA.
  {MDPI} {AG}, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.3390/molecules23112875
  DOI ID：10.3390/molecules23112875, ISSN：1420-3049, eISSN：1420-3049, ORCID：101026820
• Synthetic construction of sugar-amino acid hybrid polymers involving globotriaose or lactose and evaluation of their biological activities against Shiga toxins produced by Escherichia coli O157:H7　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko MatsushitaKoji Matsuoka; Kiyotaka Nishikaw; Yusuke Goshu; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Takahiko Matsushita; Miho Watanabe-Takahashi; Yasuhiro Natori; Daiyo Terunuma
  Bioorganic & Medicinal Chemistry, Volume：26, Number：22, First page：5792, Last page：5803, Oct. 2018, [Reviewed]
  Elsevier BV, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.bmc.2018.10.023
  DOI ID：10.1016/j.bmc.2018.10.023, ISSN：0968-0896, PubMed ID：30420327
• A constraint scaffold enhances affinity of a bivalent N-acetylglucosamine ligand against wheat germ agglutinin　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Koji Tsuchibuchi; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  Bioorganic and Medicinal Chemistry Letters, Volume：28, Number：10, First page：1704, Last page：1707, Jun. 2018, [Reviewed], [Lead]
  Bivalent glycoconjugates have a minimal valence with avidity potential on protein-carbohydrate interactions as well as simplicity of chemical structures enabling simple synthesis with low cost. Understanding the way to maximize the affinities of bivalent glycoconjugates is important for the development of cost-effective tools for therapeutic and diagnostic research. However, there has been little discussion about the effects of constraints imposed from ligand scaffolds on the binding abilities. We synthesized three kinds of biantennary N-acetylglucosamine glycosides with different scaffolds using isobutenyl bis(propargyl)ether as a common scaffold precursor. Decoration of the scaffold branches with GlcNAc moieties through copper-catalyzed azide-alkyne cycloaddition and grafting of the alkenyl focal point to another bivalent biotin dendron through thiol-ene and nucleophilic substitution reactions were successfully carried out in an orthogonal manner. The association constants of the ligands against wheat germ agglutinin were determined by a fluorometric titration assay. A bivalent biotin counterpart provided higher affinity than an isobutyl scaffold, whereas an isobutenyl scaffold yielded more enhancement than a bivalent biotin counterpart. The present work suggested that the constraint and steric bulk of ligand scaffolds are possible factors for improving binding properties of glycoconjugates against lectins or proteins.
  Elsevier Ltd, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2018.04.047
  DOI ID：10.1016/j.bmcl.2018.04.047, ISSN：1464-3405, SCOPUS ID：85046171118
• Iodoacetyl-functionalized pullulan: A supplemental enhancer for single-domain antibody-polyclonal antibody sandwich enzyme-linked immunosorbent assay for detection of survivin　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Hidenao Arai; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Naoto Nemoto; Koji Matsuoka
  BIOORGANIC & MEDICINAL CHEMISTRY LETTERS, Volume：27, Number：21, First page：4844, Last page：4848, Nov. 2017, [Reviewed], [Lead]
  Survivin, an inhibitor of the apoptosis protein family, is a potent tumor marker for diagnosis and prognosis. The enzyme-linked immunosorbent assay (ELISA) is one of the methods that has been used for detection of survivin. However, ELISA has several disadvantages caused by the use of conventional antibodies, and we have therefore been trying to develop a novel ELISA system using camelid single-domain antibodies (VHHs) as advantageous replacements. Here we report a supplemental approach to improve the VHH-polyclonal antibody sandwich ELISA for survivin detection. Iodoacetyl-functionalized pullulan was synthesized, and its thiol reactivity was characterized by a model reaction with L-cysteine. The thiophilic pullulan was applied to an immunoassay as an additive upon coating of standard assay plates with an anti-survivin VHH fusion protein with C-terminal cysteine. The results showed that the mole ratio of the additive to VHH had a significant effect on the consequent response. Mole ratios of 0.07, 0.7, and 7 led to 90% lower, 15% higher, and 69% lower responses, respectively, than the response of a positive control in which no additive was used. The background levels observed in any additive conditions were as low as that of a negative control lacking both VHH and the additive. These results indicate the applicability of the thiol-reactive pullulan as a response enhancer to VHH-based ELISA. (C) 2017 Elsevier Ltd. All rights reserved.
  PERGAMON-ELSEVIER SCIENCE LTD, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.bmcl.2017.09.045
  DOI ID：10.1016/j.bmcl.2017.09.045, ISSN：0960-894X, eISSN：1464-3405, ORCID：40636372, Web of Science ID：WOS:000413998900013
• The Quest for Anticancer Vaccines: Deciphering the Fine-Epitope Specificity of Cancer-Related Monoclonal Antibodies by Combining Microarray Screening and Saturation Transfer Difference NMR　　　　　　　　　　　　　　　
  Helena Coelho; Takahiko Matsushita; Gerard Artigas; Hiroshi Hinou; F. Javier Canada; Richard Lo-Man; Claude Leclerc; Eurico J. Cabrita; Jesus Jimenez-Barbero; Shin-Ichiro Nishimura; Fayna Garcia-Martin; Filipa Marcelo
  JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY, Volume：137, Number：39, First page：12438, Last page：12441, Oct. 2015, [Reviewed]
  The identification of MUC1 tumor-associated Tn antigen (alpha GalpNAc1-O-Ser/Thr) has boosted the development of anticancer vaccines. Combining microarrays and saturation transfer difference NMR, we have characterized the fine-epitope mapping of a MUC1 chemical library (naked and Tn-glycosylated) toward two families of cancer-related monoclonal antibodies (anti-MUC1 and anti-Tn mAbs). Anti-MUC1 mAbs clone VU-3C6 and VU-11E2 recognize naked MUC1-derived peptides and bind GalNAc in a peptide-sequence-dependent manner. In contrast, anti-Tn mAbs clone 8D4 and 14D6 mostly recognize the GalNAc and do not bind naked MUC1-derived peptides. These anti-Tn mAbs show a clear preference for glycopeptides containing the Tn-Ser antigen rather than the Tn-Thr analogue, stressing the role of the underlying amino acid (serine or threonine) in the binding process. The reported strategy can be employed, in general, to unveil the key minimal structural features that modulate antigen-antibody recognition, with particular relevance for the development of Tn-MUC1-based anticancer vaccines.
  AMER CHEMICAL SOC, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/jacs.5b06787
  DOI ID：10.1021/jacs.5b06787, ISSN：0002-7863, ORCID：36747459, PubMed ID：26366611, Web of Science ID：WOS:000362628300005
• Influence of 4 '-O-Glycoside Constitution and Configuration on Ribosomal Selectivity of Paromomycin　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Weiwei Chen; Reda Juskeviciene; Youjin Teo; Dimitri Shcherbakov; Andrea Vasella; Erik C. Boettger; David Crich
  JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY, Volume：137, Number：24, First page：7706, Last page：7717, Jun. 2015, [Reviewed], [Lead]
  A series of 20 4'-O-glycosides of the aminoglycoside antibiotic paromomycin were syntheized and evaluated for their ability to inhibit protein synthesis by bacterial, mitochondrial and cytosolic ribosomes. Target selectivity, i.e., inhibition of the bacterial ribosome over eukaryotic mitochondrial and cytosolic ribosomes, which is predictive of antibacterial activity with reduced ototoxicity and systemic toxicity, was greater for the equatorial than for the axial pyranosides, and greater for the D-pentopyranosides than for the L-pentopyranosides and D-hexopyranosides. In particular, 4'-O-,beta-D-xylopyranosyl paromomycin shows antibacterioribosomal activity comparable to that of paromomycin, but is significantly more selective showing considerably reduced affinity for the cytosolic ribosome and for the A1555G mutant mitochondrial ribosome associated with hypersusceptibility to drug-induced. ototoxicity. Compound antibacterioribosomal activity correlates with antibacterial activity, and the,ribosomally more active compounds show activity against Escherichia coli, Klebsiella pneumonia, Enterobacter cloacae, Acinetobacter baumannii, and methicillin-resistant Staphylococcus aureus (MRSA). The paromomycin glycosides retain activity against clinical strains of MRSA that are resistant to paromomycin, which is demonstrated to be a consequence of 4'-O-glycosylation blocking the action of 4'-aminoglycoside nucleotidyl transferases by the use Of recombinant E. coli carrying the specific resistance determinant.
  AMER CHEMICAL SOC, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/jacs.5b02248
  DOI ID：10.1021/jacs.5b02248, ISSN：0002-7863, ORCID：28919246, Web of Science ID：WOS:000357062000037
• Fluorine-Decoupled Carbon Spectroscopy for the Determination of Configuration at Fully Substituted, Trifluoromethyl- and Perfluoroalkyl-Bearing Carbons: Comparison with F-19-H-1 Heteronuclear Overhauser Effect Spectroscopy　　　　　　　　　　　　　　　
  Appi Reddy Mandhapati; Takayuki Kato; Takahiko Matsushita; Bashar Ksebati; Andrea Vasella; Erik C. Boettger; David Crich
  JOURNAL OF ORGANIC CHEMISTRY, Volume：80, Number：3, First page：1754, Last page：1763, Feb. 2015, [Reviewed]
  The synthesis of a series of a-trifluoromethylcyclohexanols and analogous trimethylsilyl ethers by addition of the RuppertPrakash reagent to substituted cyclohexanones is presented. A method for the assignment of configuration of such compounds, of related a-trifluoromethylcyclohexylamines and of quaternary trifluoromethyl-substituted carbons is described based on the determination of the (3)J(CH) coupling constant between the fluorine-decoupled (CF3)-C-13 resonance and the vicinal hydrogens. This method is dubbed fluorine-decoupled carbon spectroscopy and abbreviated FDCS. The method is also applied to the configurational assignment of substances bearing mono-, di-, and perfluoroalkyl rather than trifluoromethyl groups. The configuration of all substances was verified by either F-19-H-1 heteronuclear Overhauser spectroscopy (HOESY) or X-ray crystallography. The relative merits of FDCS and HOESY are compared and contrasted. 2J(CH), (3)J(CH), and (4)J(CH) coupling constants to F-19 decoupled CF3 groups in alkenes and arenes have also been determined and should prove to be useful in the structural assignment of trifluoromethylated alkenes and arenes.
  AMER CHEMICAL SOC, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/jo502677a
  DOI ID：10.1021/jo502677a, ISSN：0022-3263, ORCID：28919245, Web of Science ID：WOS:000349934600047
• Delineating Binding Modes of Gal/GalNAc and Structural Elements of the Molecular Recognition of Tumor-Associated Mucin Glycopeptides by the Human Macrophage Galactose-Type Lectin　　　　　　　　　　　　　　　
  Filipa Marcelo; Fayna Garcia-Martin; Takahiko Matsushita; Joao Sardinha; Helena Coelho; Anneloes Oude-Vrielink; Christiane Koller; Sabine Andre; Eurico J. Cabrita; Hans-Joachim Gabius; Shin-Ichiro Nishimura; Jesus Jimenez-Barbero; F. Javier Canada
  CHEMISTRY-A EUROPEAN JOURNAL, Volume：20, Number：49, First page：16147, Last page：16155, Dec. 2014, [Reviewed]
  The human macrophage galactose-type lectin (MGL) is a key physiological receptor for the carcinoma-associated Tn antigen (GalNAc--1-O-Ser/Thr) in mucins. NMR and modeling-based data on the molecular recognition features of synthetic Tn-bearing glycopeptides by MGL are presented. Cognate epitopes on the sugar and matching key amino acids involved in the interaction were identified by saturation transfer difference (STD) NMR spectroscopy. Only the amino acids close to the glycosylation site in the peptides are involved in lectin contact. Moreover, control experiments with non-glycosylated MUC1 peptides unequivocally showed that the sugar residue is essential for MGL binding, as is Ca2+. NMR data were complemented with molecular dynamics simulations and Corcema-ST to establish a 3D view on the molecular recognition process between Gal, GalNAc, and the Tn-presenting glycopeptides and MGL. Gal and GalNAc have a dual binding mode with opposite trend of the main interaction pattern and the differences in affinity can be explained by additional hydrogen bonds and CH- contacts involving exclusively the NHAc moiety.
  WILEY-V C H VERLAG GMBH, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1002/chem.201404566
  DOI ID：10.1002/chem.201404566, ISSN：0947-6539, eISSN：1521-3765, ORCID：28919248, Web of Science ID：WOS:000345515700017
• Fast Epitope Mapping for the Anti-MUC1 Monoclonal Antibody by Combining a One-Bead-One-Glycopeptide Library and a Microarray Platform　　　　　　　　　　　　　　　
  Fayna Garcia-Martin; Takahiko Matsushita; Hiroshi Hinou; Shin-Ichiro Nishimura
  CHEMISTRY-A EUROPEAN JOURNAL, Volume：20, Number：48, First page：15891, Last page：15902, Nov. 2014, [Reviewed]
  Anti-MUC1 monoclonal antibodies (mAbs) are powerful tools that can be used to recognize cancer-related MUC1 molecules, the O-glycosylation status of which is believed to affect binding affinity. We demonstrate the feasibility of using a rapid screening methodology to elucidate those effects. The approach involves i) " one-bead-one-compound"- based preparation of bilayer resins carrying glycopeptides on the shell and mass-tag tripeptides coding Oglycan patterns in the core, ii) on-resin screening with an anti-MUC1 mAb, iii) separating positive resins by utilizing secondary antibody conjugation with magnetic beads, and (iv) decoding the mass-tag that is detached from the positive resins pool by using mass spectrometric analysis. We tested a small library consisting of 27 MUC1 glycopeptides with different O-glycosylations against anti-MUC1 mAb clone VU-3C6. Qualitative mass-tag analysis showed that increasing the number of glycans leads to an increase in the binding affinity. Six glycopeptides selected from the library were validated by using a microarray-based assay. Our screening provides valuable information on O-glycosylations of epitopes leading to high affinity with mAb.
  WILEY-V C H VERLAG GMBH, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1002/chem.201403239
  DOI ID：10.1002/chem.201403239, ISSN：0947-6539, eISSN：1521-3765, ORCID：28919249, Web of Science ID：WOS:000345234900032
• Synthesis, antiribosomal and antibacterial activity of 4 '-O-glycopyranosyl paromomycin aminoglycoside antibiotics　　　　　　　　　　　　　　　
  Weiwei Chen; Takahiko Matsushita; Dimitri Shcherbakov; Heithem Boukari; Andrea Vasella; Erik C. Boettger; David Crich
  MEDCHEMCOMM, Volume：5, Number：8, First page：1179, Last page：1187, Aug. 2014, [Reviewed]
  A series of 4'-O-glycopyranosyl paromomycin analogs and a 4'-O-(glucosyloxymethyl) analog were synthesized and evaluated for their ribosomal activity to determine the influence of the glycosyl moiety on drug activity and selectivity. Antibacterial activity against clinical strains of Escherichia coli and Staphylococcus aureus was also investigated. White all compounds were less active than paromomycin itself, differences in activity were seen between the gluco-, manno-, and galactopyranosyl series and between individual anomers. These differences in activity, which are discussed in terms of variations in affinity for the ribosomal decoding A site, may prove useful in the design of subsequent generations of improved aminoglycoside antibiotics with reduced toxicity.
  ROYAL SOC CHEMISTRY, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1039/c4md00119b
  DOI ID：10.1039/c4md00119b, ISSN：2040-2503, eISSN：2040-2511, ORCID：28919250, Web of Science ID：WOS:000340353500019
• A straightforward protocol for the preparation of high performance microarray displaying synthetic MUC1 glycopeptides　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Wataru Takada; Kota Igarashi; Kentaro Naruchi; Risho Miyoshi; Fayna Garcia-Martin; Maho Amano; Hiroshi Hinou; Shin-Ichiro Nishimura
  BIOCHIMICA ET BIOPHYSICA ACTA-GENERAL SUBJECTS, Volume：1840, Number：3, First page：1105, Last page：1116, Mar. 2014, [Reviewed], [Lead]
  Background: Human serum MUC1 peptide fragments bearing aberrant O-glycans are secreted from columnar epithelial cell surfaces and known as clinically important serum biomarkers for the epithelial carcinoma when a specific monoclonal antibody can probe disease-relevant epitopes. Despite the growing importance of MUC1 glycopeptides as biomarkers, the precise epitopes of most anti-MUC1 monoclonal antibodies remains unclear.
  Methods: A novel protocol for the fabrication of versatile microarray displaying peptide/glycopeptide library was investigated for the construction of highly sensitive and accurate epitope mapping assay of various anti-MUC1 antibodies.
  Results: Selective imine-coupling between aminooxy-functionalized methaciylic copolymer with phosphorylcholine unit and synthetic MUC1 glycopeptides-capped by a ketone linker at N-terminus provided a facile and seamless protocol for the preparation of glycopeptides microarray platform. It was demonstrated that anti-KL-6 monoclonal antibody shows an extremely specific and strong binding affinity toward MUC1 fragments carrying sialyl T antigen (Neu5Ac alpha 2,3Gal beta 1,3GalNAc alpha 1 ->) at Pro-Asp-Thr-Arg motif when compared with other seven anti-MUD monoclonal antibodies such as VU-3D, VU-12E1, VU-11E2, Ma552, VU-3C6, SM3, and DF3. The present microarray also uncovered the occurrence of IgG autoantibodies in healthy human sera that bind specifically with sialyl T antigen attached at five potential O-glycosylation sites of MUD tandem repeats.
  Conclusion: We established a straightforward strategy toward the standardized microarray platform allowing highly sensitive and accurate epitope mapping analysis by reducing the background noise due to nonspecific protein adsorption.
  General significance: The present approach would greatly accelerate the discovery research of new class autoantibodies as well as the development of therapeutic mAbs reacting specifically with disease-relevant epitopes. (C) 2013 Elsevier B.V. All rights reserved.
  ELSEVIER SCIENCE BV, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.bbagen.2013.11.009
  DOI ID：10.1016/j.bbagen.2013.11.009, ISSN：0304-4165, eISSN：1872-8006, ORCID：28919247, PubMed ID：24246952, Web of Science ID：WOS:000331344700018
• A novel approach for the parallel synthesis of glycopeptides by combining solid-phase peptide synthesis and dendrimer-supported enzymatic modifications　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Seiji Handa; Kentaro Naruchi; Fayna Garcia-Martin; Hiroshi Hinou; Shin-Ichiro Nishimura
  Polymer Journal, Volume：45, Number：8, First page：854, Last page：862, Aug. 2013, [Reviewed], [Invited], [Lead]
  Functionalized, high-generation (G7) polyamidoamine (PAMAM) dendrimers are a convenient scaffold for the fully automated enzymatic synthesis of oligosaccharides such as biologically important sialyl Lewis X tetrasaccharide derivatives. In this study, we expanded this strategy to the synthesis of more complicated glycopeptides by assessing the feasibility of G7 PAMAM dendrimer-based polymer supports for attaching glycopeptide intermediates during the subsequent enzymatic modification steps. A monosaccharide-attached glycopeptide containing an N-terminal heterobifunctional linker was prepared by microwave-assisted solid-phase synthesis and was coupled with an aminooxy-functionalized G7 PAMAM dendrimer through oxime bond formation. This reaction proceeded smoothly at pH 4 and afforded the conjugates in 98% yield when 0.2 equivalents of the glycopeptide were combined with 1 equivalent of the aminooxy group of dendrimer. Although modifications using recombinant human β1,4-galactosyltransferase/uridine-5'-diphospho-α-D-galactose disodium salt and recombinant rat α2,3-sialyltransferase/cytidine-5'- monophospho-β-D-N-acetylneuraminic acid disodium salt gave the trisaccharide Neu5Acα2,3Galβ1,4GlcNAc in quantitative yields, treatment with recombinant human α1,3-fucosyltransferase in the presence of excess guanosine 5'-diphospho-β-L-fucose disodium salt did not convert this trisaccharide into the tetrasaccharide sialyl Lewis X tetrasaccharide on the dendrimer. Further optimization studies are required to improve the efficiency of branched-type sugar elongations and product release from polymers by selective peptidases for constructing a high-throughput glycopeptide synthetic system. © 2013 The Society of Polymer Science, Japan (SPSJ) All rights reserved.
  English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1038/pj.2013.14
  DOI ID：10.1038/pj.2013.14, ISSN：0032-3896, ORCID：28919251, SCOPUS ID：84881342200, Web of Science ID：WOS:000322773200011
• Microwave-Assisted Solid-Phase Synthesis of Antifreeze Glycopeptides　　　　　　　　　　　　　　　
  Ryukou Izumi; Takahiko Matsushita; Naoki Fujitani; Kentaro Naruchi; Hiroki Shimizu; Sakae Tsuda; Hiroshi Hinou; Shin-Ichiro Nishimura
  CHEMISTRY-A EUROPEAN JOURNAL, Volume：19, Number：12, First page：3913, Last page：3920, Mar. 2013, [Reviewed]
  Microwave-assisted solid-phase synthesis allows for the rapid and large-scale preparation and structureactivity characterization of tandem repeating glycopeptides, namely monodispersed synthetic antifreeze glycopeptides (syAFGPs, H-[Ala-Thr(Gal1,3GalNAc1)-Ala]n-OH, n=26). By employing novel AFGP analogues, we have demonstrated that of the monodispersed syAFGPn (n=26, degree of polymerization, DP=26, Mw=12573690Da), syAFGP5 (DP=5, Mw=3082Da) and syAFGP6 (DP=6, Mw=3690Da) exhibit the ability to form typical hexagonal bipyramidal ice crystals and satisfactory thermal hysteresis activity. Structural characterization by NMR and CD spectroscopy revealed that syAFGP6 forms a typical poly-L-proline typeII helix-like structure in aqueous solution whereas enzymatic modification by sialic acid of the residues at the C-3 positions of the nonreducing Gal residues disturbs this conformation and eliminates the antifreeze activity.
  WILEY-V C H VERLAG GMBH, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1002/chem.201203731
  DOI ID：10.1002/chem.201203731, ISSN：0947-6539, PubMed ID：23401082, Web of Science ID：WOS:000316009800016
• Macrocyclic Mechanism-Based Inhibitor for Neuraminidases　　　　　　　　　　　　　　　
  Hirokazu Kai; Hiroshi Hinou; Kentaro Naruchi; Takahiko Matsushita; Shin-Ichiro Nishimura
  CHEMISTRY-A EUROPEAN JOURNAL, Volume：19, Number：4, First page：1364, Last page：1372, Jan. 2013, [Reviewed]
  A macrocyclic mechanism-based inhibitor for neuraminidases (NAs) bearing a 2-difluoromethylphenyl aglycone and a linker between the aglycone and C-9 positions of sialic acid was synthesized and evaluated. The macrocyclic structure was designed to keep the aglycone moiety in the active site of the neuraminidase after cleavage of the glycoside bond. When Vibrio chorelae neuraminidase (VCNA) was treated with a similar acyclic derivative in the presence of detergent, the irreversible inhibition property was disabled. In contrast, this macrocyclic compound acted as an irreversible inhibitor for VCNA in the presence of detergent. Inhibition assay for various NAs using this macrocyclic compound revealed that the irreversible inhibition property depends on the kcat of the neuraminidase treated. NAs having small kcat values, such as Influenza viruses, Clostridium, Trypanosoma cruzi, and Human, were also inhibited irreversibly. However, Salmonella typhimurium NA, which has an extremely high kcat, was not affected irreversibly by the inhibitor. Interestingly, in contrast to common kcat inhibitors, the irreversibility of inhibition by this macrocyclic compound is inversely proportional to the kcat of the target neuraminidase.
  WILEY-V C H VERLAG GMBH, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1002/chem.201200859
  DOI ID：10.1002/chem.201200859, ISSN：0947-6539, PubMed ID：23233350, Web of Science ID：WOS:000313721500027
• Site-Specific Conformational Alteration Induced by Sialylation of MUC1 Tandem Repeating Glycopeptides at an Epitope Region for the Anti-KL-6 Monoclonal Antibody　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Naoki Ohyabu; Naoki Fujitani; Kentaro Naruchi; Hiroki Shimizu; Hiroshi Hinou; Shin-Ichiro Nishimura
  BIOCHEMISTRY, Volume：52, Number：2, First page：402, Last page：414, Jan. 2013, [Reviewed], [Lead]
  Protein O-glycosylation is an essential step for controlling structure and biological functions of glycoproteins involving differentiation, cell adhesion, immune response, inflammation, and tumorigenesis and metastasis. This study provides evidence of site-specific structural alteration induced during multiple sialylation at Ser/Thr residues of the tandem repeats in human MUC1 glycoprotein. Systematic nuclear magnetic resonance (NMR) study revealed that sialylation of the MUC1 tandem repeating glycopeptide, Pro-Pro-Ala-His-Gly-Val-Thr-Ser-Ala-Pro-Asp-Thr-Arg-Pro-Ala-Pro-Gly-Ser-Thr-Ala with core 2-type O-glycans at five potential glycosylation sites, afforded a specific conformational change at one of the most important cancer-relevant epitopes (Pro-Asp-Thr-Arg). This result indicates that disease-relevant epitope structures of human epithelial cell surface mucins can be altered both by the introduction of an inner GalNAc residue and by the distal sialylation in a peptide sequence-dependent manner. These data demonstrate the feasibility of NMR-based structural characterization of glycopeptides synthesized in a chemical and enzymatic manner in examining the conformational impact of the distal glycosylation at multiple O-glycosylation sites of mucin-like domains.
  AMER CHEMICAL SOC, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/bi3013142
  DOI ID：10.1021/bi3013142, ISSN：0006-2960, PubMed ID：23259747, Web of Science ID：WOS:000313667500012
• An efficient protocol for the solid-phase synthesis of glycopeptides under microwave irradiation　　　　　　　　　　　　　　　
  Fayna Garcia-Martin; Hiroshi Hinou; Takahiko Matsushita; Shun Hayakawa; Shin-Ichiro Nishimura
  ORGANIC & BIOMOLECULAR CHEMISTRY, Volume：10, Number：8, First page：1612, Last page：1617, 2012, [Reviewed]
  A standardized and smooth protocol for solid-phase glycopeptides synthesis under microwave irradiation was developed. Double activation system was proved to allow for highly efficient coupling of Tn-Ser/Thr and bulky core 2-Ser/Thr derivatives. Versatility and robustness of the present strategy was demonstrated by constructing a Mucine-1 (MUC1) fragment and glycosylated fragments of tau protein. The success of this approach relies on the combination of microwave energy, a resin consisting totally of polyethylene glycol, a low excess of sugar amino acid and the "double activation" method.
  ROYAL SOC CHEMISTRY, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1039/c2ob06532k
  DOI ID：10.1039/c2ob06532k, ISSN：1477-0520, PubMed ID：22234499, Web of Science ID：WOS:000300040800020
• An Efficient Approach for the Characterization of Mucin-Type Glycopeptides: The Effect of O-Glycosylation on the Conformation of Synthetic Mucin Peptides　　　　　　　　　　　　　　　
  Ryo Hashimoto; Naoki Fujitani; Yasuhiro Takegawa; Masaki Kurogochi; Takahiko Matsushita; Kentaro Naruchi; Naoki Ohyabu; Hiroshi Hinou; Xiao Dong Gao; Naomi Manri; Hiroyuki Satake; Akihito Kaneko; Takeshi Sakamoto; Shin-Ichiro Nishimura
  CHEMISTRY-A EUROPEAN JOURNAL, Volume：17, Number：8, First page：2393, Last page：2404, Feb. 2011, [Reviewed]
  Despite the growing importance of mucin core O-glycosylation in many biological processes including the protection of epithelial cell surfaces, the immune response, cell adhesion, inflammation, and tumorigenesis/metastasis, the regulation mechanism and conformational significance of the multiple introduction of alpha-GalNAc residues by UDP-GalNAc: polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferases (ppGalNAcTs) remains unclear. Here we report an efficient approach by combining MS and NMR spectroscopy that allows for the identification of O-glycosylation site(s) and the effect of O-glycosylation on the peptide backbone structures during enzymatic mucin domain assembly by using an isoform UDP-GalNAc: polypeptide N-acetylgalactosaminyltransferase-T2 (ppGalNAcT2) in vitro. An electron-capture dissociation device in a linear radio-frequency quadrupole ion trap (RFQ-ECD) combined with a time-of-flight (TOF) mass spectrometer was employed for the identification of Thr/Ser residues occupied by alpha-GalNAc branching among multiple and potential O-glycosylation sites in the tandem repeats of human mucin glycoproteins MUC4 (Thr-Ser-Ser-Ala-Ser-Thr-Gly-His-Ala-Thr-Pro-Leu-Pro-Val-Thr-Asp) and MUC5AC (Pro-Thr-Thr-Val-Gly-Ser-Thr-Thr-Val-Gly). In the present study, O-glycosylation was initiated specifically at Thr10 in naked MUC4 peptide and additional introduction of alpha-GalNAc proceeded preferentially but randomly at three other Thr residues to afford densely glycosylated MUC4 containing six alpha-GalNAc residues at Thr1, Ser2, Ser5, Thr6, Thr10, and Thr15. On the contrary, O-glycosylation of naked MUC5AC peptide occurred predominantly at consecutive Thr residues and led to MUC5AC with four alpha-GalNAc residues at Thr2, Thr3, Thr7, and Thr8. The solution structures determined by NMR spectroscopic studies elicited that the preferential introduction of alpha-GalNAc at Thr10 of MUC4 stabilizes specifically a beta-like extended backbone structure at this area, whereas other synthetic models with a single alpha-GalNAc residue at Thr1, Thr6, or Thr15 did not exhibit any converged three-dimensional structure at the proximal peptide moiety. Such conformational impact on the underlying peptides was proved to be remarkable in the glycosylation at the consecutive Thr residues of MUC5AC.
  WILEY-V C H VERLAG GMBH, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1002/chem.201002754
  DOI ID：10.1002/chem.201002754, ISSN：0947-6539, Web of Science ID：WOS:000288096800015
• Artificial Golgi Apparatus: Globular Protein-like Dendrimer Facilitates Fully Automated Enzymatic Glycan Synthesis　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Izuru Nagashima; Masataka Fumoto; Takashi Ohta; Kuriko Yamada; Hiroki Shimizu; Hiroshi Hinou; Kentaro Naruchi; Takaomi Ito; Hirosato Kondo; Shin-Ichiro Nishimura
  JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY, Volume：132, Number：46, First page：16651, Last page：16656, Nov. 2010, [Reviewed], [Lead]
  Despite the growing importance of synthetic glycans as tools for biological studies and drug discovery, a lack of common methods for the routine synthesis remains a major obstacle. We have developed a new method for automated glycan synthesis that employs the enzymatic approach and a dendrimer as an ideal support within the chemical process. Recovery tests using a hollow fiber ultrafiltration module have revealed that monodisperse G6 (MW = 58 kDa) and G7 (MW = 116 kDa) poly(amidoamine) dendrimers exhibit a similar profile to BSA (MW = 66 kDa). Characteristics of the globular protein-like G7 dendrimer with high solubility and low viscosity in water greatly enhanced throughput and efficiency in automated synthesis while random polyacrylamide-based supports entail significant loss during the repetitive reaction/separation step. The present protocol allowed for the fully automated enzymatic synthesis of sialyl Lewis X tetrasaccharide derivatives over a period of 4 days in 16% overall yield from a simple N-acetyl-D-glucosamine linked to an aminooxy-functionalized G7 dendrimer.
  AMER CHEMICAL SOC, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/ja106955j
  DOI ID：10.1021/ja106955j, ISSN：0002-7863, CiNii Articles ID：80021489397, PubMed ID：21033706, Web of Science ID：WOS:000284792000058
• Sialic Acid-focused Quantitative Mouse Serum Glycoproteomics by Multiple Reaction Monitoring Assay　　　　　　　　　　　　　　　
  Masaki Kurogochi; Takahiko Matsushita; Maho Amano; Jun-ichi Furukawa; Yasuro Shinohara; Masato Aoshima; Shin-Ichiro Nishimura
  MOLECULAR & CELLULAR PROTEOMICS, Volume：9, Number：11, First page：2354, Last page：2368, Nov. 2010, [Reviewed]
  Despite increasing importance of protein glycosylation, most of the large-scale glycoproteomics have been limited to profiling the sites of N-glycosylation. However, in-depth knowledge of protein glycosylation to uncover functions and their clinical applications requires quantitative glycoproteomics eliciting both peptide and glycan sequences concurrently. Here we describe a novel strategy for the multiplexed quantitative mouse serum glycoproteomics based on a specific chemical ligation, namely, reverse glycoblotting technique, focusing sialic acids and multiple reaction monitoring (MRM). LC-MS/MS analysis of de-glycosylated peptides identified 270 mouse serum peptides (95 glycoproteins) as sialylated glycopeptides, of which 67 glycopeptides were fully characterized by MS/MS analyses in a straightforward manner. We revealed the importance of a fragment ion containing innermost N-acetylglucosamine (GlcNAc) residue as MRM transitions regardless the sequence of the peptides. Versatility of the reverse glycoblotting-assisted MRM assays was demonstrated by quantitative comparison of 25 targeted glycopeptides from 16 proteins between mice with homo and hetero types of diabetes disease model. Molecular & Cellular Proteomics 9:2354-2368, 2010.
  AMER SOC BIOCHEMISTRY MOLECULAR BIOLOGY INC, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1074/mcp.M110.000430
  DOI ID：10.1074/mcp.M110.000430, ISSN：1535-9476, Web of Science ID：WOS:000285055900003
• Chemical Synthesis, Folding, and Structural Insights into O-Fucosylated Epidermal Growth Factor-like Repeat 12 of Mouse Notch-1 Receptor　　　　　　　　　　　　　　　
  Kazumi Hiruma-Shimizu; Kensaku Hosoguchi; Yan Liu; Naoki Fujitani; Takashi Ohta; Hiroshi Hinou; Takahiko Matsushita; Hiroki Shimizu; Ten Feizo; Shin-Ichiro Nishimura
  JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY, Volume：132, Number：42, First page：14857, Last page：14865, Oct. 2010, [Reviewed]
  Notch receptors are cell surface glycoproteins that play key roles in a number of developmental cascades in metazoa. The extracellular domains of Notch-1 receptors are composed of 36 tandem epidermal growth factor (EGF)-like repeats, many of which are modified at highly conserved consensus sites by an unusual form of O-glycan, with O-fucose. The O-fucose residues on certain EGF repeats may be elongated. In mammalian cells this can be a tetrasaccharide, Sia alpha 2,3Gal beta 1,4GlcNAc beta 1,3Fuc alpha 1 ->. This elongation process is initiated by the action of O-fucose-specific beta 1,3 N-acetylglucosaminyltransferases of the Fringe family. There is evidence that the addition of GlcNAc by Fringe serves as an essential modulator of the interaction of Notch with its ligands and the triggering of activation. Here we describe the efficient synthesis, folding, and structural characterization of EGF repeat 12 (EGF 12) of a mouse Notch-1 receptor bearing different O-fucose glycan chains. We demonstrate that the three disulfide bonds, Cys(456)-Cys(467) (C1-C3), Cys(461)-Cys(476) (C2-C4), and Cys(478)-Cys(487) (C5-C6) were correctly formed in the nonglycosylated as well as the O-fucosylated forms of EGF 12. Three-dimensional structural studies by NMR reveal that the methyl group of fucose is in close contact with ILe(475), Met(477), Pro(478) residues and this stabilizes the conformation of the antiparallel beta-sheet of EGF 12. The addition of the GlcNAc residue on O-fucosylated EGF 12 induces a significant conformational change in the adjacent tripeptide sequence, Gln(462)Asn(463)Asp(464), which is a motif involved in the natural, enzymatic O-fucosylation at the conserved site (Cys(461)X(4)Ser/ThrCys(467)).
  AMER CHEMICAL SOC, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/ja105216u
  DOI ID：10.1021/ja105216u, ISSN：0002-7863, PubMed ID：20883017, Web of Science ID：WOS:000283403200035
• Unexpected Tolerance of Glycosylation by UDP-GalNAc:Polypeptide alpha-N-Acetylgalactosaminyltransferase Revealed by Electron Capture Dissociation Mass Spectrometry: Carbohydrate as Potential Protective Groups　　　　　　　　　　　　　　　
  Yayoi Yoshimura; Takahiko Matsushita; Naoki Fujitani; Yasuhiro Takegawa; Haruhiko Fujihira; Kentarou Naruchi; Xiao-Dong Gao; Naomi Manri; Takeshi Sakamoto; Kentaro Kato; Hiroshi Hinou; Shin-Ichiro Nishimura
  BIOCHEMISTRY, Volume：49, Number：28, First page：5929, Last page：5941, Jul. 2010, [Reviewed]
  UDP-GalNAc:polypeptide alpha-N-acetylgalactosaminyltransferases (ppGalNAcTs, EC 2.4.1.41), a family of key enzymes that initiate posttranslational modification with O-glycans in mucin synthesis by introduction of alpha-GalNAc residues, are structurally composed of a catalytic domain and a lectin domain. It has been known that multiple Ser/Thr residues are assigned in common mucin glycoproteins as potential O-glycosylation sites and more than 20 distinct isoforms of this enzyme family contribute to produce densely O-glycosylated mucin glycoproteins. However, it seems that the functional role of the lectin domain of ppGalNAcTs remains unclear. We considered that electron capture dissociation mass spectrometry (ECD-MS), a promising method for highly selective fragmentation at peptide linkages of glycopeptides to generate unique c and z series of ions, should allow for precise structural characterization to uncover the mechanism in O-glycosylation of mucin peptides by ppGalNAcTs. In the present study, it was demonstrated that a system composed of an electrospray source, a linear RFQ ion trap that isolates precursor ions, the ECD device, and a TOF mass spectrometer is a nice tool to identify the preferential O-glycosylation sites without any decomposition of the carbohydrate moiety. It should be noted that electrons used for ECD are accelerated within a range from 1.75 to 9.75 eV depending on the structures of glycopeptides of interest. We revealed for the first time that additional installation of a alpha-GalNAc residue at potential glycosylation sites by ppGalNAcT2 proceeds smoothly in various unnatural glycopeptides having alpha-Man, alpha-Fuc, and beta-Gal residues as well as alpha-GalNAc residues. The results may suggest that ppGalNAcT2 did not differentiate totally presubstituted sugar residues in terms of configuration of functional groups, D-, L-configuration, and even alpha-, beta-stereochemistry at an anomeric carbon atom when relatively short synthetic peptides were employed for the acceptor substrates. Unexpected characteristics of ppGalNAcT2 motivated us to challenge site-directed installation of alpha-GalNAc residues at desired position(s) by protecting some hydroxyl groups of Thr/Ser residues with selectively removable sugars, notably a novel concept as "carbohydrate as protective groups", toward a goal of the systematic chemical and enzymatic synthesis of biologically important mucin glycopeptides.
  AMER CHEMICAL SOC, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/bi100623g
  DOI ID：10.1021/bi100623g, ISSN：0006-2960, CiNii Articles ID：80021128900, PubMed ID：20540529, Web of Science ID：WOS:000279722100012
• Novel synthesis of functional mucin glycopeptides containing both N- and O-glycans　　　　　　　　　　　　　　　
  Matsushita, T.; Nishimura, S.-I.
  Methods in Enzymology, Volume：478, Number：C, 2010
  Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/S0076-6879(10)78023-X
  DOI ID：10.1016/S0076-6879(10)78023-X, ISSN：0076-6879, ORCID：172421362, SCOPUS ID：77956286579, Web of Science ID：WOS:000282064200023
• An Essential Epitope of Anti-MUC1 Monoclonal Antibody KL-6 Revealed by Focused Glycopeptide Library　　　　　　　　　　　　　　　
  Naoki Ohyabu; Hiroshi Hinou; Takahiko Matsushita; Ryukou Izumi; Hiroki Shimizu; Keiko Kawamoto; Yoshito Numata; Hiroko Togame; Hiroshi Takemoto; Hirosato Kondo; Shin-Ichiro Nishimura
  JOURNAL OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY, Volume：131, Number：47, First page：17102, Last page：17109, Dec. 2009, [Reviewed]
  Human serum Krebs von den Lungen-6 (KL-6) antigen, a high-molecular-weight glycoprotein classified as a polymorphic epithelial mucin (MUC1), is a biomarker of diseases such as interstitial pneumonia, lung adenocarcinoma, breast cancer, colorectal adenocarcinoma, and hepatocellular carcinoma. Anti-KL-6 monoclonal antibody (anti-KL-6 MAb) is therefore a potential diagnostic and therapeutic reagent. Although glycosylation at Thr/Ser residues of the tandem-repeating MUC1 peptides appears to determine the disease-associated antigenic structures of KL-6, an essential epitope structure recognized by anti-KL-6 MAb remains unclear. In the present study, a novel compound library of synthetic MUC1 glycopeptides allowed the first rapid and precise evaluation of the specific epitope structure of anti-KL-6 MAb by combined use of a tailored glycopeptides library and common ELISA protocol. We demonstrated that the minimal antigenic structure, an essential epitope, recognized by anti-KL-6 MAb is a heptapeptide sequence Pro-Asp-Thr-Arg-Pro-Ala-Pro (PDTRPAP), in which the Thr residue is modified by Neu5Ac alpha 2,3Gal beta 1,3GalNAc alpha (2,3-sialyl T antigen, core 1-type O-glycan). Anti-KL-6 MAb did not bind with other tumor-relevant antigens, such as GalNA alpha(Tn), Neu5Ac alpha 2,6GalNAc alpha(STn), and Gal beta 1,3GalNAc alpha (T), except for Neu5Ac alpha 2,3Gal beta 1,3(Neu5Ac alpha 2,6) GalNAc alpha(2,3/2,6-disialyl T). However, anti-KL-6 MAb could not differentiate the above minimal antigenic glycopepticle from some core 2-based glycopeptides involving this crucial epitope structure and showed a similar binding affinity toward these compounds, indicating that branching at the O-6 position of GalNAc residue does not influence the interaction of anti-KL-6 MAb with some MUC1 glycoproteins involving an essential epitope. Actually, anti-KL-6 MAb reacts with 2,3/2,6-disialyl T having a 2,3-sialyl T component. This is why anti-KL-6 MAb often reacts with various kinds of tumor-derived MUC1 glycoproteins as well as a clinically important MUC1 glycoprotein biomarker of interstitial pneumonia, namely KL-6, originally discovered as a circulating pulmonary adenocarcinoma-associated antigen. In other words, combined use of anti-KL-6 MAb and some probes that can differentiate the sugars substituted at the O-6 position of the GalNAc residue in MUC1 glycopeptides including the PDTRPAP sequence might be a promising diagnostic protocol for individual disease-specific biomarkers. It was also revealed that glycosylation at neighboring Thr/Ser residues outside the immunodominant PDTRPAP motif strongly influences the interaction between anti-KL-6 MAb and MUC1 glycopeptides involving the identified epitope. Our novel strategy will greatly facilitate the processes for the identification of the tumor-specific and strong epitopes of various known anti-MUC1 MAbs and allow for their practical application in the generation of improved antibody immunotherapeutics, diagnostics, and MUC1-based cancer vaccines.
  AMER CHEMICAL SOC, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/ja903361f
  DOI ID：10.1021/ja903361f, ISSN：0002-7863, eISSN：1520-5126, CiNii Articles ID：80020731914, PubMed ID：19899793, Web of Science ID：WOS:000272207300032
• Functional Neoglycopeptides: Synthesis and Characterization of a New Class of MUC1 Glycoprotein Models Having Core 2-Based O-Glycan and Complex-Type N-Glycan Chains　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Reiko Sadamoto; Naoki Ohyabu; Hideki Nakata; Masataka Fumoto; Naoki Fujitani; Yasuhiro Takegawa; Takeshi Sakamoto; Masaki Kurogochi; Hiroshi Hinou; Hiroki Shimizu; Takaomi Ito; Kentarou Naruchi; Hiroko Togame; Hiroshi Takemoto; Hirosato Kondo; Shin-Ichiro Nishimura
  BIOCHEMISTRY, Volume：48, Number：46, First page：11117, Last page：11133, Nov. 2009, [Reviewed], [Lead]
  An efficient protocol for the construction of MUC1-related glycopeptide analogues having complex O-glycan and N-glycan chains was established by integrating chemical and enzymatic approaches on the functional polymer platforms. We demonstrated the feasibility of sortase A-mediated ligation between two glycopeptide segments by tagging with signal peptides, LPKTGLR and GG, at each C- or N-terminal position. Structural analysis of the macromolecular N,O-glycopeptides was performed by means of ESI-TOFMS (MS/MS) equipped with an electron-captured dissociation device. Immunological assay using MUC1 glycopeptides synthesized in this study revealed that N-glycosylation near the antigenic O-glycosylated PDTR motif did not disturb the interaction between the anti-MUC1 monoclonal antibody and this crucial O-glycopeptide moiety. NMR study indicated that the N-terminal immunodominant region [Ala-ProAsp-Thr(O-glycan)-Arg] forms an inverse gamma-turn-like structure, while the C-terminal region composed of N-glycopeptide and linker SrtA-peptide was proved to be an independently random structure. These results indicate that the bulky O- and N-glycan chains can function independently as disease-relevant epitopes and ligands for carbohydrate-binding proteins, when both are combined by an artificial intervening peptide having a possible effect of separating N- and C-terminal regions. The present strategy will greatly facilitate rapid synthesis of multiply functionalized complex neoglycopeptides as new types of convenient tools or models for the investigation of the structure-function relationship of various glycoproteins and development of novel class glycopeptide-based biopharmaceuticals, drug delivery systems, and biomedical materials.
  AMER CHEMICAL SOC, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/bi901557a
  DOI ID：10.1021/bi901557a, ISSN：0006-2960, CiNii Articles ID：80020728358, PubMed ID：19852465, Web of Science ID：WOS:000271756300029
• Chemical and enzymatic synthesis of neoglycolipids in the presence of cyclodextrins　　　　　　　　　　　　　　　
  Izuru Nagashima; Hiroki Shimizu; Takahiko Matsushita; Shin-Ichiro Nishimura
  TETRAHEDRON LETTERS, Volume：49, Number：21, First page：3413, Last page：3418, May 2008, [Reviewed]
  The efficiency of cyclodextrins (CDs), alpha-CD, beta-CD and gamma-CD, for the blotting of hydrophobic substrates to water-soluble polymers and for the synthesis of neoglycolipids using glycosyltransferase is described. CDs did not disturb HPLC purification and did not bring lather. These merits are superior to surfactants commonly used in such a case. The utility of CDs as a novel and efficient supporting material for enzymatic glycosylation is also discussed. (C) 2008 Elsevier Ltd. All rights reserved.
  PERGAMON-ELSEVIER SCIENCE LTD, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1016/j.tetlet.2008.03.103
  DOI ID：10.1016/j.tetlet.2008.03.103, ISSN：0040-4039, Web of Science ID：WOS:000256042500013
• Microwave chemistry for glycosylation and oligopeptide synthesis　　　　　　　　　　　　　　　
  Hiroki Shimizu; Takahiko Matsushita; Shin-Ichiro Nishimura
  KOBUNSHI RONBUNSHU, Volume：64, Number：12, First page：883, Last page：896, 2007, [Reviewed]
  SOC POLYMER SCIENCE JAPAN, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1295/koron.64.883
  DOI ID：10.1295/koron.64.883, ISSN：0386-2186, Web of Science ID：WOS:000253447000005
• Construction and structural characterization of versatile lactosaminoglycan-related compound library for the synthesis of complex glycopeptides and glycosphingolipids　　　　　　　　　　　　　　　
  Kentarou Naruchi; Tomoki Hamamoto; Masaki Kurogochi; Hiroshi Hinou; Hiroki Shimizu; Takahiko Matsushita; Naoki Fujitani; Hirosato Kondo; Shin-Ichiro Nishimura
  JOURNAL OF ORGANIC CHEMISTRY, Volume：71, Number：26, First page：9609, Last page：9621, Dec. 2006, [Reviewed]
  We have established a facile and efficient protocol for the preparative-scale synthesis of various compound libraries related to lactosaminoglycans: cell surface oligosaccharides composed of N-acetyllactosamine as a repeating disaccharide unit, based on chemical and enzymatic approaches. Substrate specificity and feasibility of a bacterial glycosyltransferase, Neisseria meningitidis beta 1,3-N-acetylglucosaminyltransferase (LgtA), were investigated in order to synthesize various key intermediates suited for the construction of mammalian O-glycopeptides and glycosphingolipids containing poly-N-acetyllactosamine structures. Recombinant LgtA exhibited the highest glycosyltransferase activity with strongly basic conditions (pH = 10, glycine-NaOH buffer) and a broad range of optimal temperatures from 20 to 30 C. Interestingly, it was found that LgtA discriminates L-serine and L-threonine and functions both as a core-1 beta 1,3-N-acetylglucosaminyltransferase and core-2 beta 1,3-N-acetylglucosaminyltransferase toward Fmoc-Ser derivatives, while LgtA showed only core-2 beta 1,3-N-acetylglucosaminyltransferase activity in the presence of Fmoc-Thr derivatives. Combined use of LgtA with human beta 1,4-galactosyltransferase allowed for controlled sugar extension reactions from synthetic sugar amino acids and gave synthetic lactosaminoglycans, such as a decasaccharide derivative, Gal,(1 -> 4) GlcNAc beta(1 -> 3) Gal beta(1 -> 4) GlcNAc beta( 1 -> 3) Gal beta(1 -> 4) GlcNAc beta(1 -> 3) Ga beta(1 -> 4) GlcNAc beta(1 -> 6)[Gal beta(1 -> 3)] GalNAc alpha 1 f Fmoc-Ser-OH (6), and a dodecasaccharide derivative, Gal beta( 1 f 4) GlcNAc beta(1 -> 3) Gal beta( 1 -> 4) GlcNAc beta(1 -> 3) Gal beta(1 -> 4)GlcNAc beta(1 -> 6)[Gal beta(1 -> 4) GlcNAc beta(1 -> 3) Gal beta(1 -> 4) GlcNAc beta(1 -> 3) Gal beta(1 -> 3)] GalNAc alpha 1 f Fmoc-Ser-OH(9). A partially protected pentasaccharide intermediate, GlcNAc beta(1 -> 3) Gal beta(1 -> 4)GlcNAc,(1 -> 6)[Gal beta(1 -> 3)] GalNAc alpha 1 -> Fmoc-Thr-OH (11), was applied for the microwave-assisted solid-phase synthesis of a MUC1-related glycopeptide 19 (MW = 2610.1). The findings suggest that this sugar extension strategy can be employed for the modification of lactosyl ceramide mimetic polymers to afford convenient precursors for the synthesis of various glycosphingolipids.
  AMER CHEMICAL SOC, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/jo0617161
  DOI ID：10.1021/jo0617161, ISSN：0022-3263, CiNii Articles ID：80018664069, PubMed ID：17168577, Web of Science ID：WOS:000242845500007
• Construction of highly glycosylated mucin-type glycopeptides based on microwave-assisted solid-phase syntheses and enzymatic modifications　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Hiroshi Hinou; Masataka Fumoto; Masaki Kurogochi; Naoki Fujitani; Hiroki Shimizu; Shin-Ichiro Nishimura
  JOURNAL OF ORGANIC CHEMISTRY, Volume：71, Number：8, First page：3051, Last page：3063, Apr. 2006, [Reviewed], [Lead]
  A MUCI-related glycopeptide having five core-2 hexasaccharide branches C330H527N46O207, MW = 8450.9) was synthesized by a new strategy using a combination of microwave-assisted solid-phase synthesis (MA-SPGS) and enzymatic sugar elongation. Synthesis of a key glycopeptide intermediate was best achieved in a combination of PEGA [poly(ethylene glycol)-poly-(NN-dimethylacrylamide) copolymer] resin and MA-SPGS using glycosylated amino acid building blocks with high speed and high purity. Deprotection of the glycopeptide intermediate and subsequent glycosyltransferase-catalyzed sugar elongations were performed for generation of the additional diversities with the sugar moieties of glycopeptides using beta 1,4-galactosyltransferase (beta 1,4-GaIT) and two kinds of alpha 2,3-sialyltransferases [ST3Gal III; alpha 2,3-(N)-SiaT and ST3Gal II; alpha 2,3-(O)-SiaT]. These reactions proceeded successfully in the presence of 0.2% Triton X-100 to convert the chemically synthesized trisaccharide glycans to disialylated hexasaccharide.
  AMER CHEMICAL SOC, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/jo0526643
  DOI ID：10.1021/jo0526643, ISSN：0022-3263, CiNii Articles ID：80019155429, PubMed ID：16599599, Web of Science ID：WOS:000236678100015
• Rapid microwave-assisted solid-phase glycopeptide synthesis　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Hiroshi Hinou; Masaki Kurogochi; Hiroki Shimizu; Shin-Ichiro Nishimura
  ORGANIC LETTERS, Volume：7, Number：5, First page：877, Last page：880, Mar. 2005, [Reviewed], [Lead]
  Coupling of glycosylated Fmoc-Thr or Fmoc-Ser with N-terminal amino acids on a resin proceeded smoothly under microwave irradiation for 20 min with much higher efficiency (98% yield per coupling) than found in more general conditions. Compared with a conventional protocol, the present method greatly reduces the time required for solid-phase glycopeptide synthesis from 4 days to 7 h, as is the case with the synthesis of Muc-1-related 20-residue glycopeptide carrying five core-2 trisaccharide chains.
  AMER CHEMICAL SOC, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1021/ol0474352
  DOI ID：10.1021/ol0474352, ISSN：1523-7060, CiNii Articles ID：80017208452, PubMed ID：15727464, Web of Science ID：WOS:000227313400033
• Studies on chemoenzymatic syntheses of highly O-glycosylated mucin-type glycopeptides assisted by microwave irradiation　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita
  Hokkaido University, Mar. 2005
  Japanese, Doctoral thesis
• Molecular transporter between polymer platforms: Highly efficient chemoenzymatic glycopeptide synthesis by the combined use of solid-phase and water-soluble polymer supports　　　　　　　　　　　　　　　
  M Fumoto; H Hinou; T Matsushita; M Kurogochi; T Ohta; T Ito; K Yamada; A Takimoto; H Kondo; T Inazu; SI Nishimura
  ANGEWANDTE CHEMIE-INTERNATIONAL EDITION, Volume：44, Number：17, First page：2534, Last page：2537, 2005, [Reviewed]
  WILEY-V C H VERLAG GMBH, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1002/anie.200463065
  DOI ID：10.1002/anie.200463065, ISSN：1433-7851, CiNii Articles ID：80017309442, Web of Science ID：WOS:000228871800012
• High-throughput protein glycomics: Combined use of chemoselective glycoblotting and MALDI-TOF/TOF mass spectrometry　　　　　　　　　　　　　　　
  SI Nishimura; K Niikura; M Kurogochi; T Matsushita; M Fumoto; H Hinou; R Kamitani; H Nakagawa; K Deguchi; N Miura; K Monde; H Kondo
  ANGEWANDTE CHEMIE-INTERNATIONAL EDITION, Volume：44, Number：1, First page：91, Last page：96, 2005, [Reviewed]
  WILEY-V C H VERLAG GMBH, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1002/anie.200461685
  DOI ID：10.1002/anie.200461685, ISSN：1433-7851, Web of Science ID：WOS:000226010500011
• Post-translational modifications on proteins: Facile and efficient procedure for the identification of O-glycosylation sites by MALDI-LIFT-TOF/TOF mass spectrometry　　　　　　　　　　　　　　　
  M Kurogochi; T Matsushita; SI Nishimura
  ANGEWANDTE CHEMIE-INTERNATIONAL EDITION, Volume：43, Number：31, First page：4071, Last page：4075, 2004, [Reviewed]
  WILEY-V C H VERLAG GMBH, English, Scientific journal
  DOI：https://doi.org/10.1002/anie.200460020
  DOI ID：10.1002/anie.200460020, ISSN：1433-7851, CiNii Articles ID：80016845127, Web of Science ID：WOS:000223354300017

• O-Mannose型糖鎖を有する糖ペプチドライブラリの構築及び機能解析に関する研究　　　　　　　　　　　　　　　
  菊地星矢; 松下隆彦; 比能洋; 西村紳一郎
  Volume：48th, 2014
  J-Global ID：201402245700512228
• Microarray-based Epitope Analysis　　　　　　　　　　　　　　　
  Hideyuki Shimaoka; Wataru Takada; Takahiko Matsushita
  GLYCOBIOLOGY, Volume：23, Number：11, First page：1363, Last page：1364, Nov. 2013
  OXFORD UNIV PRESS INC, English, Summary international conference
  ISSN：0959-6658, eISSN：1460-2423, Web of Science ID：WOS:000326972400107
• High-Throughput Antigen Profiling for MUC1 Glycoprotein Antibody　　　　　　　　　　　　　　　
  F. Garcia-Martin; T. Matsushita; H. Hinou; S-I Nishimura
  BIOPOLYMERS, Volume：100, Number：3, First page：269, Last page：269, May 2013
  WILEY-BLACKWELL, English, Summary international conference
  ISSN：0006-3525, eISSN：1097-0282, Web of Science ID：WOS:000336530200162
• ケイ素保護基を用いた糖ペプチドの迅速固相合成法　　　　　　　　　　　　　　　
  藤井宏圭; 松下隆彦; 比能洋; 比能洋; 西村紳一郎; 西村紳一郎
  Volume：47th, 2013
  J-Global ID：201402224695899804
• 糖残基を有するヒトNotch-1EGF-12ドメインの合成と配座解析　　　　　　　　　　　　　　　
  脇本行彦; 松下隆彦; 比能洋; 比能洋; 西村紳一郎; 西村紳一郎
  Volume：47th, 2013
  J-Global ID：201402248835157320
• O-マンノース含有ジストログリカン関連糖ペプチドの合成と相互作用解析　　　　　　　　　　　　　　　
  比能洋; 比能洋; 菊地星矢; 松下隆彦; 西村紳一郎; 西村紳一郎
  Volume：62, Number：1, 2013
  J-Global ID：201302260853024712
• ムチン型糖タンパク質におけるTTXモチーフのNMR構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
  早川瞬; 松下隆彦; GARCIA-MARTIN Fayna; 成地健太郎; 比能洋; 比能洋; 西村紳一郎; 西村紳一郎
  Volume：47th, 2013
  J-Global ID：201402208150878227
• O-Mannose型糖鎖を有するαジストログリカン糖ペプチドライブラリの合成と相互作用解析　　　　　　　　　　　　　　　
  菊地星矢; 比能洋; 比能洋; 松下隆彦; 西村紳一郎; 西村紳一郎
  Volume：47th, 2013
  J-Global ID：201402223375367093
• Autoantibodies to cancer-associated MUC1 fragments in healthy human sera discovered by high performance glycopeptide microarray platform
  Nishimura; S. I.; Matsushita, T.; Takada, W.; Igarashi, K.; Naruchi, K.; Garcia-Martin, F.; Amano, M.; Hinou, H.
  Abstracts of Papers of the American Chemical Society, Volume：246, 2013, [Reviewed]
  ORCID put code：28919252, Web of Science ID：WOS:000329618401101
• Rapid Discovery of MUC1 Epitopes by Glycopeptide Combinatorial Chemistry　　　　　　　　　　　　　　　
  GARCIA-MARTIN Fayna; MATSUSHITA Takahiko; HINOU Hiroshi; NISHIMURA Shin-Ichiro
  Volume：2011, First page：67, Last page：68, 01 Mar. 2012
  English
  ISSN：1344-7661, CiNii Articles ID：10030204018, CiNii Books ID：AA1132516X
• ムチン型糖ペプチドにおけるTTXモチーフのNMR構造解析　　　　　　　　　　　　　　　
  早川瞬; 松下隆彦; 比能洋; 西村紳一郎
  Volume：132nd, Number：2, 2012
  ISSN：0918-9823, J-Global ID：201202223598657684
• Exploration of Disease-Specific Epitopes by using MUC1 Glycopeptide Microarray　　　　　　　　　　　　　　　
  Wataru Takada; Takahiko Matsushita; Hiroshi Hinou; Shin-Ichiro Nishimura
  GLYCOBIOLOGY, Volume：21, Number：11, First page：1509, Last page：1510, Nov. 2011
  OXFORD UNIV PRESS INC, English, Summary international conference
  ISSN：0959-6658, Web of Science ID：WOS:000296045300179
• Development and Application of Versatile Glycan Microarray　　　　　　　　　　　　　　　
  Kohta Igarashi; Wataru Takada; Hiroki Abe; Takahiko Matsushita; Shin-Ichiro Nishimura
  GLYCOBIOLOGY, Volume：21, Number：11, First page：1510, Last page：1510, Nov. 2011
  OXFORD UNIV PRESS INC, English, Summary international conference
  ISSN：0959-6658, Web of Science ID：WOS:000296045300180
• Novel Coupling Method for the Incorporation of 'Complex' Amino acid　　　　　　　　　　　　　　　
  GARCIA-MARTIN Fayna; HINOU Hiroshi; MATSUSHITA Takahiko; NISHIMURA Shin-Ichiro
  Volume：2010, First page：204, Last page：204, 01 Mar. 2011
  English
  ISSN：1344-7661, CiNii Articles ID：10028237860, CiNii Books ID：AA1132516X
• 疾患特異的エピトープ探索を指向したMUC1糖ペプチドマイクロアレイの開発　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦; 高田渉; 比能洋; 西村紳一郎
  Volume：30th, 2011
  J-Global ID：201102281434210061
• Chemo-enzymatic synthesis of mucin-type glycopeptides using sugar-protective groups and ppGalNAcT-2　　　　　　　　　　　　　　　
  Yayoi Yoshimura; Takahiko Matsushita; Naoki Fujitani; Fujihira Haruhiko; Yasuhiro Takegawa; Naomi Manri; Akihito Kaneko; Takeshi Sakamoto; Xiao-Dong Gao; Hiroshi Hinou; Shin-Ichiro Nishimura
  ABSTRACTS OF PAPERS OF THE AMERICAN CHEMICAL SOCIETY, Volume：239, Mar. 2010
  AMER CHEMICAL SOC, English, Summary international conference
  ISSN：0065-7727, Web of Science ID：WOS:000208189300721
• 化学-酵素法による複合糖質の自動合成　　　　　　　　　　　　　　　
  八須匡和; 松下隆彦; 清水弘樹; 長島生; 作田智美; 畑中研一; 西村紳一郎; 西村紳一郎
  Volume：90th, Number：3, 2010
  ISSN：0285-7626, J-Global ID：201002228856162919
• NMRによるリニア不凍糖タンパク質(AFGP)のコンフォメーション解析
  泉龍孝; 藤谷直樹; 松下隆彦; 比能洋; 高道学; 西宮佳志; 津田栄; 西村紳一郎
  日本糖質学会年会要旨集, Volume：29th, First page：85, 10 Aug. 2009
  Japanese
  J-Global ID：201102220930989975
• Development and application of glycan chip & microarray: approach for exploring the potential biomarkers　　　　　　　　　　　　　　　
  五十嵐 幸太; 松下 隆彦; 西村 紳一郎
  Bio industry, Volume：26, Number：7, First page：63, Last page：70, Jul. 2009
  シーエムシー出版, Japanese
  ISSN：0910-6545, CiNii Articles ID：40016722698, CiNii Books ID：AN10039203
• Solid phase glycopeptide synthesis by using Si protecting group　　　　　　　　　　　　　　　
  川崎慶; 嶋脇健; 松下隆彦; 比能洋; 西村紳一郎
  日本化学会講演予稿集, Volume：89th, Number：2, 2009
  ISSN：0285-7626, J-Global ID：200902220506954616
• 糖ペプチドチップを用いた糖ペプチド-タンパク質間相互作用の解析　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦; 越智里香; 五十嵐幸太; 比能洋; 西村紳一郎
  Volume：64, Number：1, 2009
  J-Global ID：200902226477670253
• α-ジストログリカン糖ペプチドの効率的合成および機能解析　　　　　　　　　　　　　　　
  越智里香; 比能洋; 五十嵐幸太; 松下隆彦; 西村紳一郎
  Volume：129th, Number：2, 2009
  ISSN：0918-9823, J-Global ID：200902245560215783
• O-マンノース型糖ペプチドの効率的合成および機能解析　　　　　　　　　　　　　　　
  越智里香; 比能洋; 五十嵐幸太; 松下隆彦; 西村紳一郎
  Volume：43rd, 2009
  J-Global ID：200902261383407885
• 癌関連糖ペプチドライブラリーの構築と抗体エピトープマッピングへの応用　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦; 比能洋; 泉龍孝; 西村紳一郎; 大藪巨樹; 川本敬子; 沼田義人; 十亀弘子; 武本浩; 近藤裕郷
  Volume：28th, 2009
  ISSN：0919-214X, J-Global ID：201002242985605820
• P-92 Study of Non-thermal Microwave Effects for Syntheses of Oligosaccharides and Oligopeptides(Poster Presentation)　　　　　　　　　　　　　　　
  Shimizu Hiroki; Matsushita Takahiko; Nagashima Izuru; Yoshimura Yayoi; Hiruma Shimizu Kazumi; Nishimura Shin-Ichiro
  Symposium on the Chemistry of Natural Products, symposium papers, Volume：50, Number：0, First page：813, Last page：818, 2008
  Although microwave irradiation has been used in chemical reactions as an efficient heating tool since 1986, we have found that microwave also contribute other factors while studying carbohydrate-related syntheses. 1) With microwave irradiation under Lewis acid conditions, methyl glycosides could behave as glycosyl donors. 2) In a case of synthesis Lewis X, microwave irradiation even at low temperatures was very effective as reducing byproducts and side-reactions. Especially, galactosylation for 4-OH in a fucosyl glucosamine acceptor has proceeded in high yield without producing byproducts, e.g., cleavage of the fucosyl bond or nucleophilic rearrangement of methylthio group. 3) Based on a preliminary study of microwave effect for coupling Fmoc-threonine having acetylated-Core2 to alanine onto supported resin, we successfully synthesized oligopeptide which consisted of twenty of amino acid residues with five of trisaccharides, a partial structure of MUC1 glycoprotein, in shorter time and higher yields. In addition, we also revealed that benzyl protection of glutamic acid was not suitable for basic microwave condition. 4) Microwave could activate azido groups and resulted to accelerate reductions by PPh_3 and Staudinger Ligations.
  Symposium on the Chemistry of Natural Products Steering Committee, Japanese
  DOI：https://doi.org/10.24496/tennenyuki.50.0_813
  DOI ID：10.24496/tennenyuki.50.0_813, CiNii Articles ID：110007066665, CiNii Books ID：AN00154136
• Microwave-assisted Glycopeptide Synthesis　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita
  Peptide News Letter, Volume：69, First page：7, Last page：9, 2008
  Japanese, Others
• 腫瘍マーカーに対する糖鎖修飾が誘導する立体構造変化
  藤谷直樹; 黒河内政樹; GAO Xiao‐Dong; 松下隆彦; 比能洋; 篠原康郎; 西村紳一郎
  Abstracts. Annual Meeting of the NMR Society of Japan, Volume：46th, First page：246, Last page：247, 11 Sep. 2007
  Japanese
  J-Global ID：200902203359311079
• ポリラクトサミン含有複合糖質のライブラリー構築と構造解析
  成地健太郎; 浜本智樹; 黒河内政樹; 松下隆彦; 藤谷直樹; 比能洋; 西村紳一郎
  高分子学会北海道支部研究発表会講演要旨集, Volume：41st, First page：54, 06 Feb. 2007
  Japanese
  J-Global ID：200902264320839563
• Construction of tumor - Related gkycpeptided library　　　　　　　　　　　　　　　
  Shin Ichiro Nishimura; Hiroshi Hinou; Hiroki Shimizu; Takahiko Matsushita; Naoki Oyabu; Masataka Fumoto; Hirosato Kondo
  Polymer Preprints, Japan, Volume：55, First page：5508, 01 Dec. 2006
  Combined use of a solid-phase chemical synthesis of peptide and enzymatic synthesis of carbohydrate on water soluble polymer allowed for the construction of complicated glycopeptide library which contributes to functional analysis of the glycopeptides. This study was supported by NEDO.
  SCOPUS ID：33846149031
• Construction of MUC1 related compound library　　　　　　　　　　　　　　　
  Ohyabu Naoki; Matsushita Takahiko; Hinou Hiroshi; Izumi Ryuko; Shimizu Hiroki; Kondo Hirosato; Nishimura Shin-Ichiro
  GLYCOBIOLOGY, Volume：16, Number：11, First page：1152, Last page：1152, Nov. 2006, [Reviewed]
  OXFORD UNIV PRESS INC, English, Summary international conference
  ISSN：0959-6658, eISSN：1460-2423, Web of Science ID：WOS:000241093300258
• Efficient syntheses and characterizations of MUC1 related high-molecular weight glycopeptides　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Toshiki Ohyabu; Toshiki Ohyabu; Hiroshi Hinou; Hiroki Shimizu; Shin Ichiro Nishimura; Shin Ichiro Nishimura
  Polymer Preprints, Japan, Volume：55, First page：1857, 19 Oct. 2006
  The mucin-type glycoprotein MUC1 is known to be aberrant glycosylated in various cancer cells. We report the efficient method for the syntheses of MUC1-related glycopeptides having different sugar chains based on core2-type trisaccharide structure by combination of microwave-assisted solid-phase syntheses and enzymatic sugar elongation. Characterizations by MUC1 antibody assay will also be discussed.
  SCOPUS ID：33749845011
• 癌関連糖ペプチドライブラリの構築　　　　　　　　　　　　　　　
  西村紳一郎; 比能洋; 清水弘樹; 松下隆彦; 大藪巨樹; 麓昌高; 近藤裕郷
  Volume：55, Number：2 Disk1, 2006
  J-Global ID：200902241163913347
• MUC1関連高分子糖ペプチドの効率的合成と機能評価　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦; 大藪巨樹; 大藪巨樹; 比能洋; 清水弘樹; 西村紳一郎; 西村紳一郎
  Volume：55, Number：1 Disk1, 2006
  J-Global ID：200902247083247875
• Solid-phase glycopeptide synthesis under Microwave irradiation　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦; 比能洋; 清水弘樹; 西村紳一郎
  日本化学会講演予稿集, Volume：85th, Number：2, 2005
  ISSN：0285-7626, J-Global ID：200902288183392498
• 糖ペプチド合成用プライマーの開発と糖ペプチドライブラリーへの応用　　　　　　　　　　　　　　　
  麓昌高; 麓昌高; 比能洋; 比能洋; 清水弘樹; 太田尚志; 太田尚志; 松下隆彦; 岩田一道; 山田久里子; 山田久里子; 伊藤孝臣; 大藪巨樹; 大藪巨樹; 瀧本明生; 近藤裕郷; 稲津敏行; 中原義昭; 西村紳一郎; 西村紳一郎
  Volume：23rd, 2005
  J-Global ID：200902252920947450
• 糖鎖自動合成装置“Golgi”にむけた糖ペプチド合成用プライマーの開発　　　　　　　　　　　　　　　
  岩田一道; 麓昌高; 比能洋; 太田尚志; 松下隆彦; 山田久里子; 伊藤孝臣; 瀧本明生; 稲津敏行
  Volume：22nd, 2004
  J-Global ID：200902251938275062
• 糖鎖自動合成技術の開発研究および,糖ペプチドライブラリー合成への展開　　　　　　　　　　　　　　　
  比能洋; 太田尚志; 山田久里子; 西口進; 戸田篤志; 岩田一道; 地神芳文; 松下隆彦; 新間陽一
  Volume：53, Number：2 Disk1, 2004
  J-Global ID：200902271868185096

• 注目の論文「エーテル結合をクリック反応で切断する」　　　　　　　　　　　　　　　
  Mar. 2019
• Polysaccharide Interface Integrated with VHH Antibody　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita, Koji Matsuoka, [Contributor]
  Mar. 2019
• 新たな疾患検出・診断薬の創出に向けて　　　　　　　　　　　　　　　
  松下 隆彦
  May 2017
• 異物の新しいパートナー　　　　　　　　　　　　　　　
  松下 隆彦
  Apr. 2016
• Methods in Enzymology vol.478 " Novel Synthesis of Functional Mucin Glycopeptides Containing Both N- and O-glycans."　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita
  Elsevier Inc., Nov. 2010
  English, Total pages：2-611, Responsible for pages：485-502, Scholarly book
  ISBN：9780123810014
• Development of Glycochips & Microarrays　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita
  CMC Publishing Co.,Ltd., Jun. 2009
  Japanese, Responsible for pages：63-70

• Synthetic Studies of Multivalent-type Carbohydrate Derivatives available for Highly Sensitive Detection of Tumor-Associated Macrophages (II): Synthesis of Mannose Derivatives　　　　　　　　　　　　　　　
  Kenzo Sonoda; Takahiko Matsushita; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  The 105th CSJ Annual Meeting (2025), Mar. 2025, The Chemical Society of Japan, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Oral presentation, Senriyama Campus, Kansai University, Japan
  共同研究・競争的資金等ID：49355445
• Synthetic Studies of Multivalent-type Sialyl-α(2,3)-lactose (II): Synthetic Assembly of Trisaccharidic Sequence　　　　　　　　　　　　　　　
  Riku Tomioka; Takahiko Matsushita; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  The 105th CSJ Annual Meeting (2025), Mar. 2025, The Chemical Society of Japan, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Oral presentation, Senriyama Campus, Kansai University, Japan
• Structural optimization of viral fluorescence detection agents using silole derivatives　　　　　　　　　　　　　　　
  Teruhiro Takahashi; Tetsuo Koyama; Takahiko Matsushita; Koji Matsuoka; Ken Hatano
  The 105th CSJ Annual Meeting (2025), Mar. 2025, The Chemical Society of Japan, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Oral presentation, Senriyama Campus, Kansai University, Japan
• Design and evaluation of functional alkyl glycosides(Ⅱ):Synthesis and evaluation of each derivative　　　　　　　　　　　　　　　
  Kanon Suzuki; Takahiko Matsushita; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  The 105th CSJ Annual Meeting (2025), Mar. 2025, The Chemical Society of Japan, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Oral presentation, Senriyama Campus, Kansai University, Japan
• Study on chemical modification of VHH antibodies (II): Reduction and HPLC analysis of anti-EGFR-VHH antibodies　　　　　　　　　　　　　　　
  Kengo Inagaki; Takahiko Matsushita; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  The 105th CSJ Annual Meeting (2025), Mar. 2025, The Chemical Society of Japan, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Oral presentation, Senriyama Campus, Kansai University, Japan
  共同研究・競争的資金等ID：45305310
• Synthetic studies of neuraminitase sensitive prodrugs (II) : Sialylation of T-1105　　　　　　　　　　　　　　　
  Junya Shimada; Takahiko Matsushita; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Kouji Matsuoka
  The 105th CSJ Annual Meeting (2025), Mar. 2025, The Chemical Society of Japan, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Oral presentation, Senriyama Campus, Kansai University, Japan
• Synthesis of Lipid Membrane Adhesion Molecules Containing Zwitterions (Ⅵ) -Self-assembly and Membrane Adhesion of Zwitterionic Molecules-　　　　　　　　　　　　　　　
  Koichi Yonebayashi; Takahiko Matsushita; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  The 105th CSJ Annual Meeting (2025), Mar. 2025, The Chemical Society of Japan, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, English, Oral presentation, Senriyama Campus, Kansai University, Japan
• Synthesis of Lipid Bilayer Adhesion Polymers Containing Zwitterions (Ⅵ) -Hemagglutination by Zwitterionic Polymers-　　　　　　　　　　　　　　　
  Hiroki Kato; Takahiko Matsushita; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuok
  The 105th CSJ Annual Meeting (2025), Mar. 2025, The Chemical Society of Japan, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, English, Oral presentation, Senriyama Campus, Kansai University, Japan
• Synthesis of oligosaccharides related to human influenza virus inhibitors (VI) ~Construction of trisaccharides~　　　　　　　　　　　　　　　
  Kaito Takanezawa; Takahiko Matsushita; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  The 105th CSJ Annual Meeting (2025), Mar. 2025, The Chemical Society of Japan, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, English, Oral presentation, Senriyama Campus, Kansai University, Japan
• Synthetic studies of glycosylated dendrimers (V): synthesis and evaluation of GlcNAc-containing dendrimers.　　　　　　　　　　　　　　　
  Aya Tomiyama; Takahiko Matsushita; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  The 105th CSJ Annual Meeting (2025), Mar. 2025, The Chemical Society of Japan, [Domestic conference], ［Internationally co-authored］
  Mar. 2025 - Mar. 2025, English, Oral presentation, Senriyama Campus, Kansai University, Japan
• Synthetic Studies of Blood Group Antigens Recognized by Norovirus (II): Syntheses of Galactose and Fucose Derivatives　　　　　　　　　　　　　　　
  Kenta Seino; Takahiko Matsushita; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  The 105th CSJ Annual Meeting (2025), Mar. 2025, The Chemical Society of Japan, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Oral presentation, Senriyama Campus, Kansai University, Japan
• NA 感受性シアル酸含有プロドラッグの合成と評価(Ⅰ):シアル酸の保護と活性化　　　　　　　　　　　　　　　
  島田 惇哉; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 松岡 浩司
  Mar. 2025, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Poster presentation, Japan
• αグリコシド型GlcNAc を担持した新規糖デンドリマーの合成研究 (IV): 新規糖デンドリマーの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  冨山紋; 松下隆彦; 小山哲夫; 野健; 松岡浩司
  Mar. 2025, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Poster presentation, Japan
• 双性イオンを含む脂質膜接着分子の合成（Ⅴ） ～双性イオン分子の自己集合～　　　　　　　　　　　　　　　
  米林広一; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2025, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Poster presentation, Japan
• 双性イオン含有脂質二重膜接着ポリマーの合成研究(Ⅴ) -蛍光基含有双性イオンポリマーの合成-　　　　　　　　　　　　　　　
  加藤裕規; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2025, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Poster presentation, Japan
• 多価化シアリルα(2,3)ラクトースの合成研究 (I): 三糖体前駆体の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  富岡璃久; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2025, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Poster presentation, Japan
• ノロウイルスが認識する血液型抗原の合成研究(I):マンノース誘導体の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  制野健太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2025, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Poster presentation, Japan
• 腫瘍関連マクロファージの高感度検出を指向した多価型糖鎖誘導体の合成研究 (I): 多価型マンノース支持体を指向したリンカー化合物の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  園田憲蔵; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2025, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Poster presentation, Japan
  共同研究・競争的資金等ID：49355445
• VHH 抗体の化学修飾に関する研究（Ⅰ）：２種類のVHH 抗体のHPLC 分析　　　　　　　　　　　　　　　
  稲垣賢伍; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2025, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Poster presentation, Japan
• 機能性アルキルグリコシドの設計と評価 (I): 各誘導体の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  鈴木花音; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2025, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Poster presentation, Japan
• ヒトインフルエンザウイルスに関するオリゴ糖鎖の合成(Ⅴ) : 3 糖骨格の構築　　　　　　　　　　　　　　　
  高根沢開登; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2025, [Domestic conference]
  Mar. 2025 - Mar. 2025, Japanese, Poster presentation, Japan
• 双性イオンを含む脂質膜接着分子の合成 (IV) ~ダンシル修飾2価スルホベタインの合成~　　　　　　　　　　　　　　　
  米林広一; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2024
  Oct. 2024 - Oct. 2024, Japanese, Poster presentation
• ヒトインフルエンザウイルスに関するオリゴ糖鎖の合成 (IV): 三糖骨格の構築　　　　　　　　　　　　　　　
  高根沢開登; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2024
  Oct. 2024 - Oct. 2024, Japanese, Poster presentation
• トレハロースの化学修飾と機能化(VIII): 各種2価GlcNAc誘導体のレクチンに対する挙動　　　　　　　　　　　　　　　
  楊宇; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2024
  Oct. 2024 - Oct. 2024, Japanese, Poster presentation
• FRET効果を利用した新規アミラーゼ基質の合成(VIII): 八糖ポリマー基質の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  山本祐己; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2024
  Oct. 2024 - Oct. 2024, Japanese, Poster presentation
• 双性イオン修飾シクロデキストリンの合成研究（VIII）:β-CDの水酸基一点修飾　　　　　　　　　　　　　　　
  小泉寛太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2024
  Oct. 2024 - Oct. 2024, Japanese, Poster presentation
• N-結合型糖鎖高分子の合成研究(Ⅷ): 生物活性発現に関するリンカー長の影響　　　　　　　　　　　　　　　
  須永澪; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2024
  Oct. 2024 - Oct. 2024, Japanese, Poster presentation
• αグリコシド型GlcNAcを担持した新規糖デンドリマーの合成研究（III）　　　　　　　　　　　　　　　
  冨山紋; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2024
  Oct. 2024 - Oct. 2024, Japanese, Poster presentation
• 光免疫療法薬剤に関する合成研究（VIII）：アジド基を含むシリコンフタロシアニンとビオチンアルキン間のクリックケミストリー　　　　　　　　　　　　　　　
  斎藤栞奈; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2024
  Oct. 2024 - Oct. 2024, Japanese, Poster presentation
  共同研究・競争的資金等ID：45305310
• 糖含有ポルフィリンポリマーの合成研究 (VIII):～¹O₂産生能とHeLa細胞による機能性評価～　　　　　　　　　　　　　　　
  駒野優太; 鈴木美穂; 松下 隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2024
  Oct. 2024 - Oct. 2024, Japanese, Poster presentation
• 双性イオン含有脂質二重膜接着ポリマー(IV) ~ 糖-双性イオン複合ポリマーの合成~　　　　　　　　　　　　　　　
  加藤裕規; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2024
  Oct. 2024 - Oct. 2024, Japanese, Poster presentation
• Synthetic studies of fluorogenic glycopolymers for intermolecular FRET　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Kota Miyairi; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  The 43rd Annual Meeting of Japanease Society of Carbohydrate Research, Sep. 2024
  Sep. 2024 - Sep. 2024, Japanese, Oral presentation
• Amino Acid-Functionalized Polyacrylamides: Evaluation of Protein Cleavage Activity　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Hinako Yamochi; Shinzo Omiya; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  International Congress on Pure & Applied Chemistry (ICPAC) Ulaanbaatar, Mongolia 2024, Aug. 2024, [Invited]
  Aug. 2024 - Sep. 2024, English, Invited oral presentation
• FRET 効果を利用した新規アミラーゼ基質の合成 (VII): 蛍光モノマー合成の再検討　　　　　　　　　　　　　　　
  山本祐己; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2024
  Aug. 2024 - Aug. 2024, Japanese, Poster presentation
• トレハロースの化学修飾と機能化(Ⅶ): 各反応条件の収率向上への検討　　　　　　　　　　　　　　　
  揚宇; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2024
  Aug. 2024 - Aug. 2024, Japanese, Poster presentation
• 双性イオン含有脂質二重膜接着ポリマーの合成研究 (III): ~膜接着に関する調査~　　　　　　　　　　　　　　　
  加藤裕規; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2024
  Aug. 2024 - Aug. 2024, Japanese, Poster presentation
• 糖含有ポルフィリンポリマーの合成研究 (VII): ～¹O₂産生能とHeLa 細胞による機能性評価～　　　　　　　　　　　　　　　
  駒野優太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2024
  Aug. 2024 - Aug. 2024, Japanese, Poster presentation
• 双性イオン修飾シクロデキストリンの合成研究 (VII): β-CDの水酸基一点修飾　　　　　　　　　　　　　　　
  小泉寛太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2024
  Aug. 2024 - Aug. 2024, Japanese, Poster presentation
• 双性イオンを含む脂質膜接着分子の合成 (III) ～ダンシル修飾1 価スルホベタインの収率改善～　　　　　　　　　　　　　　　
  米林広一; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2024
  Aug. 2024 - Aug. 2024, Japanese, Poster presentation
• 光免疫療法薬剤に関する合成研究 (VII): アジド基を含むシリコンフタロシアニンの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  斎藤栞奈; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2024
  Aug. 2024 - Aug. 2024, Japanese, Poster presentation
• N-結合型糖鎖高分子の合成研究(Ⅶ): 機能発現に関するリンカー長の影響　　　　　　　　　　　　　　　
  須永澪; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2024
  Aug. 2024 - Aug. 2024, Japanese, Poster presentation
• ウイルスの「見える化」を目指す蛍光増感型検出試薬の分子設計に関わる研究　　　　　　　　　　　　　　　
  髙橋輝大; 小山哲夫; 松下隆彦; 松岡浩司; 幡野健
  Aug. 2024
  Aug. 2024 - Aug. 2024, Japanese, Poster presentation
• αグリコシド型GlcNAc を担持した新規糖デンドリマーの合成研究 (II): 4価デンドリマーの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  冨山紋; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2024
  Aug. 2024 - Aug. 2024, Japanese, Poster presentation
• ヒトインフルエンザウイルスに関するオリゴ糖鎖の合成 (III): 3糖骨格の構築　　　　　　　　　　　　　　　
  高根沢開登; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2024
  Aug. 2024 - Aug. 2024, Japanese, Poster presentation
• FRET効果を利用した新規アミラーゼ基質の合成 (VI): アミラーゼ基質ポリマーの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  山本 祐己; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, English, Oral presentation
• 双性イオン修飾シクロデキストリンの合成研究 (VI) 蛍光基修飾のためのリンカー導入　　　　　　　　　　　　　　　
  小泉 寛太; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, English, Oral presentation
• トレハロースの化学修飾と機能化 (VI): アミド縮合反応への展開　　　　　　　　　　　　　　　
  楊 宇; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, English, Oral presentation
• 双性イオン含有脂質二重膜接着ポリマーの合成研究 (II) ～蛍光標識アクリルアミドモノマーの合成～　　　　　　　　　　　　　　　
  加藤 裕規; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Oral presentation
• 糖含有ポルフィリンポリマーの合成研究 (VI): 糖含有ポルフィリンポリマーのHela細胞による評価　　　　　　　　　　　　　　　
  駒野 優太; 鈴木 美穂; 松岡 浩司; 幡野 健; 松下 隆彦; 小山 哲夫
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, English, Oral presentation
• N-結合型糖鎖高分子の合成研究 (VII): 異なるリンカー長を持つ糖モノマーの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  須永 澪; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, English, Oral presentation
• ヒトインフルエンザウイルス阻害剤に関する合成研究 (Ⅱ) ～鍵中間体の構築～　　　　　　　　　　　　　　　
  高根沢 開登; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Oral presentation
• 光免疫療法薬剤に関する合成研究 (VI): 二機能性シリコンフタロシアニンの合成とストレプトアビジンへの結合活性評価　　　　　　　　　　　　　　　
  斎藤 栞奈; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, English, Oral presentation
• 糖鎖デンドリマーの合成研究 (I): αグリコシド型GlcNAc含有デンドリマーの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  冨山 紋; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Oral presentation
• 双性イオンを含む脂質二重膜接着分子の合成 (II)　　　　　　　　　　　　　　　
  米林 広一; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Oral presentation
• 多価型誘導体による評価系の構築　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司; 松下 隆彦
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Public discourse
• 高感度診断薬開発: 多価化と蛍光センシングによる活性向上　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡 浩司; 根本 直人; 幡野 健; 松下 隆彦
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Poster presentation
• 健康科学領域　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司; 幡野 健; 松下 隆彦
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Nominated symposium
• 双性イオンを含む脂質膜接着分子の合成と評価( I ) ：ダンシル修飾スルホベタ インの調製　　　　　　　　　　　　　　　
  米林広一; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Poster presentation
• N- グリコリルノイラミン酸誘導体の合成研究(VIII): ～ヒュスゲン環化付加 反応の検討～　　　　　　　　　　　　　　　
  張堅洪; 小山哲夫; 松下隆彦; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Poster presentation
• 双性イオン含有脂質二重膜接着ポリマーの合成研究( I ) ～スルホベタイン 担持ポリアクリルアミドの合成～　　　　　　　　　　　　　　　
  加藤裕規; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Poster presentation
• 光免疫療法薬剤に関する合成研究（V）：VHH 抗体の結合評価とPEG 鎖をもつ ビオチンリンカーの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  斎藤栞奈; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Poster presentation
• 糖含有ポルフィリンポリマーの合成研究 (V): 糖含有ポルフィリンポリマー の物性評価と細胞イメージング　　　　　　　　　　　　　　　
  駒野優太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Poster presentation
• トレハロースの化学修飾と機能化 ( V ): GlcNAc カルボン酸誘導体の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  楊宇; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Poster presentation
• トレハロサミンポリマーの合成と評価　　　　　　　　　　　　　　　
  野田めぐみ; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Poster presentation
• ヒトインフルエンザに関するオリゴ糖鎖の合成( I ) ：鍵中間体の構築　　　　　　　　　　　　　　　
  高根沢開登; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Poster presentation
• FRET 効果を利用した新規アミラーゼ基質の合成(V): アミラーゼ基質ポリマー の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  山本祐己; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Poster presentation
• CNNの高機能化に向けた合成研究　　　　　　　　　　　　　　　
  冨山紋; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Poster presentation
• N- 結合型糖鎖高分子の合成研究( VI): アスパラギン側鎖への展開とモノマー 合成　　　　　　　　　　　　　　　
  須永澪; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Poster presentation
• 双性イオン修飾シクロデキストリンの合成研究 (V): 二級水酸基の一点修飾　　　　　　　　　　　　　　　
  小泉寛太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2024
  Mar. 2024 - Mar. 2024, Japanese, Poster presentation
• 分子間FRETを発現する蛍光性糖ポリマーの合成研究(IX): ～糖ポリマーとレクチン間相互作用の評価～　　　　　　　　　　　　　　　
  宮入航大; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野 健; 松岡浩司
  Dec. 2023
  Dec. 2023 - Dec. 2023, Japanese, Oral presentation
• α-グリコシド型糖鎖ポリマーの合成研究(Ⅸ): GlcNAc含有ポリマーの合成と機能評価　　　　　　　　　　　　　　　
  中田樹一; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野 健; 松岡浩司
  Dec. 2023
  Dec. 2023 - Dec. 2023, Japanese, Poster presentation
• タンパク質のビオチン標識剤　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦
  Nov. 2023
  Nov. 2023 - Nov. 2023, Japanese, Public discourse
• 分子間FRETを発現する蛍光性糖ポリマーの合成研究(Ⅷ) ~PNAレクチンとラクトースポリマー相互作用の可視化~　　　　　　　　　　　　　　　
  宮入航大; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2023
  Oct. 2023 - Oct. 2023, Japanese, Poster presentation
• α-グリコシド型糖鎖ポリマーの合成研究(Ⅷ)：GlcNAc含有ポリマーとモノマーの比較　　　　　　　　　　　　　　　
  中田樹一; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2023
  Oct. 2023 - Oct. 2023, Japanese, Poster presentation
• N-グリコリルノイラミン酸誘導体の合成研究（VII）：～グリコシル化反応の再検討～　　　　　　　　　　　　　　　
  張堅洪; 小山哲夫; 松下隆彦; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2023
  Oct. 2023 - Oct. 2023, Japanese, Poster presentation
• 多価型複合体の合成研究(Ⅸ)：カルボシランの機能化と結合法の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  小荒井俊生; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2023
  Oct. 2023 - Oct. 2023, Japanese, Poster presentation
• トレハロースの化学修飾と機能化(Ⅳ)：レクチンに対する2価GlcNAc誘導体の挙動　　　　　　　　　　　　　　　
  楊宇; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2023
  Oct. 2023 - Oct. 2023, Japanese, Poster presentation
• FRET効果を用いた新規アミラーゼ基質の合成(Ⅳ)：アミラーゼ基質ポリマーの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  山本祐己; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2023
  Oct. 2023 - Oct. 2023, Japanese, Poster presentation
• 双性イオン修飾シクロデキストリンの合成研究（Ⅳ）:CuAAC反応による双性イオンの導入　　　　　　　　　　　　　　　
  小泉寛太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2023
  Oct. 2023 - Oct. 2023, Japanese, Poster presentation
• 光免疫療法薬剤に関する合成研究（Ⅳ）：アジド基を含むシリコンフタロシアニンの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  斎藤栞奈; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2023
  Oct. 2023 - Oct. 2023, Japanese, Poster presentation
• 人工セリンプロテアーゼの合成研究(Ⅺ):活性中心の再構築　　　　　　　　　　　　　　　
  大宮深蔵; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2023
  Oct. 2023 - Oct. 2023, English, Poster presentation
• NAによるシアル酸解離機構を用いたプロドラッグの合成研究(Ⅺ)：アマンタジンプロドラッグの薬剤放出評価　　　　　　　　　　　　　　　
  内山凌; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2023
  Oct. 2023 - Oct. 2023, Japanese, Poster presentation
• N-結合型糖鎖高分子の合成研究(ⅴ):アスパラギン側鎖への展開　　　　　　　　　　　　　　　
  須永澪; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2023
  Oct. 2023 - Oct. 2023, Japanese, Poster presentation
• 糖含有ポルフィリンポリマーの合成と評価(Ⅲ)　　　　　　　　　　　　　　　
  駒野優太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2023
  Oct. 2023 - Oct. 2023, Japanese, Poster presentation
• 多価化と蛍光センシングによる活性向上　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司; 幡野健; 松下隆彦
  Oct. 2023
  Oct. 2023 - Oct. 2023, Japanese, Poster presentation
• 糖鎖合成と多価化による高分子開発　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司; 根本直人; 幡野健; 松下隆彦
  Sep. 2023, [Invited]
  Sep. 2023 - Sep. 2023, Japanese, Nominated symposium
• Nanobody-Pullulan Conjugates for Enzyme-linked Immunosorbent Assay　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Hidenao Arai; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Naoto Nemoto; Koji Matsuoka
  International Congress on Pure & Applied Chemistry (ICPAC) Bali 2023, Sep. 2023, [Invited]
  Sep. 2023 - Sep. 2023, English, Invited oral presentation
• 人工セリンプロテアーゼの合成研究 (X): 種々のタンパク質に対する加水分解活性の検証　　　　　　　　　　　　　　　
  大宮深蔵; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2023
  Aug. 2023 - Aug. 2023, Japanese, Poster presentation
• 糖含有ポルフィリンポリマーの合成研究 (III) 〜糖含有ポルフィリンポリマーの合成と物性評価～　　　　　　　　　　　　　　　
  駒野優太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2023
  Aug. 2023 - Aug. 2023, Japanese, Poster presentation
• 多価型複合体の合成研究 (VII): カルボシランの機能化と結合法の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  小荒井俊生; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2023
  Aug. 2023 - Aug. 2023, Japanese, Poster presentation
• FRET効果を用いた新規アミラーゼ基質の合成 (III) -アミラーゼ基質モノマーの合成-　　　　　　　　　　　　　　　
  山本祐己; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2023
  Aug. 2023 - Aug. 2023, Japanese, Poster presentation
• 双性イオン修飾シクロデキストリンの合成研究 (III): スルホベタ イン修飾シクロデキストリンの合成と評価　　　　　　　　　　　　　　　
  小泉寛太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2023
  Aug. 2023 - Aug. 2023, Japanese, Poster presentation
• N-結合型糖鎖高分子の合成研究 (IV): 機能評価における糖モノマーと糖ポリマーの比較　　　　　　　　　　　　　　　
  須永澪; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2023
  Aug. 2023 - Aug. 2023, Japanese, Poster presentation
• トレハロースの化学修飾と機能化 (III): 各反応条件の最適化　　　　　　　　　　　　　　　
  楊宇; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2023
  Aug. 2023 - Aug. 2023, Japanese, Poster presentation
• 高輝度蛍光微粒子を用いたサンドイッチ型免疫測定法の確立　　　　　　　　　　　　　　　
  井上滉太; 小山哲夫; 松下隆彦; 松岡浩司; 幡野健
  Aug. 2023
  Aug. 2023 - Aug. 2023, Japanese, Poster presentation
• NAによるシアル酸解離機構を用いたプロドラッグの合成研究(X): 結合様式の異なる新規プロドラッグの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  内山凌; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2023
  Aug. 2023 - Aug. 2023, Japanese, Poster presentation
• 光免疫療法薬剤に関する合成研究 (III): アジドを持つシリコンフタロシアニン合成とアルキンとの結合確認【優秀ポスター賞受賞】　　　　　　　　　　　　　　　
  斎藤栞奈; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2023
  Aug. 2023 - Aug. 2023, Japanese, Poster presentation
• α-グリコシド型糖鎖ポリマーの合成研究 (VII): リンカーを伸長したGlcNAc含有ポリマーの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  中田樹一; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2023
  Aug. 2023 - Aug. 2023, Japanese, Poster presentation
• 分子間FRETを発現する蛍光性糖ポリマーの合成研究(VII)　　　　　　　　　　　　　　　
  宮入航大; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2023
  Aug. 2023 - Aug. 2023, Japanese, Poster presentation
• N-結合型糖鎖高分子の合成研究 (III): 糖鎖モノマー合成における最適化　　　　　　　　　　　　　　　
  須永 澪; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡 浩司
  May 2023
  May 2023 - May 2023, Japanese, Oral presentation
• Ｎ-グリコリルノイラミン酸誘導体の合成研究（VI）: ～シアリルラク トースの多価化検討～　　　　　　　　　　　　　　　
  張堅洪; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Oral presentation
• トレハロースの化学修飾と機能化 (II): クリック反応への展開　　　　　　　　　　　　　　　
  楊宇; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Oral presentation
• NAによるシアル酸解離機構を用いたプロドラッグの合成研究(IX)：2種類のプロドラッグの薬剤放出比較　　　　　　　　　　　　　　　
  内山凌; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, English, Oral presentation
• 糖含有ポルフィリンポリマーの合成研究 (II): 〜糖含有ポル フィリンポリマーの合成と物性評価～　　　　　　　　　　　　　　　
  駒野優太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Oral presentation
• 多価型複合体の合成研究 (Ⅵ): カルボシランの機能化と結合法の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  小荒井俊生; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, English, Oral presentation
• 双性イオン修飾シクロデキストリンの合成研究 (II): スルホベタ イン修飾基の合成と導入　　　　　　　　　　　　　　　
  小泉寛太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Oral presentation
• FRET 効果を利用した新規アミラーゼ基質ライブラリの構築とそ の活性評価 (II): 8 糖FRET モノマーの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  山本祐己; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Oral presentation
• 分子間FRETを発現する蛍光性糖ポリマーの合成研究(Ⅴ) ～ラクトースポリマーとレクチンの相互作用評価～　　　　　　　　　　　　　　　
  宮入航大; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, English, Oral presentation
• α-グリコシド型糖鎖ポリマーの合成研究(Ⅵ)：GlcNAc含有ポリマーの構造の違いによる比較　　　　　　　　　　　　　　　
  中田樹一; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, English, Oral presentation
• N-結合型糖鎖高分子の合成研究 (Ⅱ): 糖鎖モノマーの合成と高分 子化、および機能評価　　　　　　　　　　　　　　　
  須永澪; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Oral presentation
• 光免疫療法薬剤に関する合成研究（Ⅱ）：二機能性シリコンフタロシアニンの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  斎藤栞奈; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Oral presentation
• 人工セリンプロテアーゼの合成研究(Ⅸ) : ヒスチジン構造中の遊離官能基が異なるポリマーの酵素活性比較　　　　　　　　　　　　　　　
  大宮深蔵; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, English, Oral presentation
• 低分子抗体の多価化と機能化　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Nominated symposium
• 分子間FRETを発現する蛍光性糖ポリマー合成研究 (VI): ラクトースポリマーの設計と合成　　　　　　　　　　　　　　　
  宮入航大; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Poster presentation
• N-結合型糖鎖高分子の合成研究 (I): N-結合型糖鎖モノマーの合成と高分子化　　　　　　　　　　　　　　　
  須永澪; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Poster presentation
• FRET効果を用いた新規アミラーゼ基質の合成 (I): グリコシル化によるペンテニル基の導入　　　　　　　　　　　　　　　
  山本祐己; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Oral presentation
• α-グリコシド型糖鎖ポリマーの合成研究 (V): リンカーを伸長したGlcNAc含有ポリマーの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  中田樹一; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Poster presentation
• 糖含有ポルフィリンポリマーの合成研究 (I): モノマー合成における再現性評価　　　　　　　　　　　　　　　
  駒野優太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Poster presentation
• 多価型複合体の合成研究 (V): カルボシランの機能化と結合法の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  小荒井俊生; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Poster presentation
• 双性イオン修飾シクロデキストリンの合成研究 (I): SN2反応で導入される双性イオンリンカーの合成と導入　　　　　　　　　　　　　　　
  小泉寛太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Poster presentation
• 人工セリンプロテアーゼの合成研究 (VIII): 低分子基質に対する加水分解活性比較　　　　　　　　　　　　　　　
  大宮深蔵; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Poster presentation
• 光免疫療法薬剤に関する合成研究 (I): アジド基を含むリンカーとシリコンフタロシアニン化合物の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  斎藤栞奈; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Poster presentation
• トレハロースの化学修飾と機能化 (I): アジド化及びアルキン化　　　　　　　　　　　　　　　
  楊宇; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Poster presentation
• NA によるシアル酸解離機構を用いたプロドラッグの合成研究 (VIII): 新規プロドラッグ化合物の合成検討　　　　　　　　　　　　　　　
  内山凌; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2023
  Mar. 2023 - Mar. 2023, Japanese, Poster presentation
• ウイルス検査・抗原検査・酵素活性測定の高感度化　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司; 幡野健; 松下隆彦
  Feb. 2023
  Feb. 2023 - Feb. 2023, Japanese, Public symposium
• 生体親和性の高い糖鎖による機能化に関する研究開発　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司, 根本直人, 幡野健, 松下隆彦
  Jan. 2023
  Jan. 2023 - Jan. 2023, Japanese, Nominated symposium
• 多価型ヒトインフルエンザ阻害剤の合成研究 (VI)：シアリルα(2, 6)ラクトース誘導体の大量合成とポリマー化　　　　　　　　　　　　　　　
  小山内翼; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Dec. 2022
  Dec. 2022 - Dec. 2022, Japanese, Poster presentation
• 位置選択的タンパク質修飾による機能性分子の合成研究(V)　　　　　　　　　　　　　　　
  油谷大河; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Dec. 2022
  Dec. 2022 - Dec. 2022, Japanese, Poster presentation
• トリインフルエンザ阻害剤に関するオリゴ糖鎖の合成研究(VI) : Slacポリマーのリガンド間隔とリンカー長の影響の評価　　　　　　　　　　　　　　　
  安達稜太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Dec. 2022
  Dec. 2022 - Dec. 2022, Japanese, Poster presentation
• Maleimide-functionalized Carbosilane Dendrimers as Multivalent Platforms　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Naomichi Toda; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  International Congress on Pure & Applied Chemistry Kota Kinabalu (ICPAC KK) 2022, Kota Kinabalu, Sabah, Malaysia, Nov. 2022, [Invited]
  Nov. 2022 - Nov. 2022, English, Invited oral presentation
• A series of glycopolymers having N-acetyl-D-glucosamine moieties that can be used for evaluations of lectin—carbohydrate interactions　　　　　　　　　　　　　　　
  Koji Matsuoka; Masaki Nakagawa; Tetsuo Koyama; Takahiko Matsushita; Ken Hatano
  International Congress on Pure & Applied Chemistry (ICPAC) Kota Kinabalu 2022, Nov. 2022, [Invited]
  Nov. 2022 - Nov. 2022, English, Invited oral presentation
• シロール-ペプチド複合体を用いたウイルス検出薬の親水性向上　　　　　　　　　　　　　　　
  栗原璃生菜; 小山哲夫; 松下隆彦; 松岡浩司; 幡野健
  Nov. 2022
  Nov. 2022 - Nov. 2022, Japanese, Poster presentation
• 免疫測定法へのナノ抗体提示多糖の活用　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦
  Nov. 2022, [Invited]
  Nov. 2022 - Nov. 2022, Japanese, Invited oral presentation
• 免疫測定法へのナノ抗体提示多糖の活用　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司; 幡野健; 松下隆彦
  Oct. 2022
  Oct. 2022 - Oct. 2022, Japanese, Nominated symposium
• Development of fluorescent biosensor for detection of human norovirus via novel binding peptides　　　　　　　　　　　　　　　
  Yuto Tonozuka; Tetsuo Koyama; Koji Matsuoka; Takahiko Matsushita; Ken Hatano
  The 59th Japanease Peptide Symposium, Oct. 2022
  Oct. 2022 - Oct. 2022, English, Poster presentation
• Synthetic construction of a chitobiose as an allergen-associated carbohydrate epitope（I）　　　　　　　　　　　　　　　
  Wang Wentao; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Oct. 2022
  Oct. 2022 - Oct. 2022, English, Poster presentation
• 多価型複合体の合成研究 (Ⅳ): カルボシランの機能化と結合法の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  小荒井俊生; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2022
  Oct. 2022 - Oct. 2022, Japanese, Poster presentation
• Ｎ-グリコリルノイラミン酸誘導体の合成研究（V）: ～オキサゾリジノンの設計と合成～　　　　　　　　　　　　　　　
  張堅洪; 小山哲夫; 松下隆彦; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2022
  Oct. 2022 - Oct. 2022, Japanese, Poster presentation
• トリインフルエンザ阻害剤に関するオリゴ糖鎖の合成研究(Ⅴ) : リンカー長の影響の評価　　　　　　　　　　　　　　　
  安達稜太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2022
  Oct. 2022 - Oct. 2022, Japanese, Poster presentation
• NA によるシアル酸解離機構を用いたプロドラッグの合成研究 (Ⅶ)：プロドラッグ化合物の薬剤放出評価　　　　　　　　　　　　　　　
  内山凌; 星野悠河; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2022
  Oct. 2022 - Oct. 2022, Japanese, Poster presentation
• 人工セリンプロテアーゼの合成研究 (Ⅶ) : アミノ基が遊離したヒスチジンポリマーの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  大宮深蔵; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2022
  Oct. 2022 - Oct. 2022, Japanese, Poster presentation
• 分子間FRETを発現する蛍光性糖ポリマーの合成研究(Ⅳ) ~ConA評価系の確立~　　　　　　　　　　　　　　　
  宮入航大; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2022
  Oct. 2022 - Oct. 2022, Japanese, Poster presentation
• 多価型ヒトインフルエンザ阻害剤の合成研究 (Ⅴ)：シアリルα(2, 6)ラクトース誘導体のポリマー化の再検討　　　　　　　　　　　　　　　
  小山内翼; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2022
  Oct. 2022 - Oct. 2022, Japanese, Poster presentation
• α-グリコシド型糖鎖ポリマーの合成研究 (Ⅳ)：GlcNAc含有ポリマーのリンカー長による比較　　　　　　　　　　　　　　　
  中田樹一; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2022
  Oct. 2022 - Oct. 2022, Japanese, Poster presentation
• 糖鎖合成と多価化による高分子開発　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司; 根本直人; 幡野健; 松下隆彦
  Sep. 2022
  Sep. 2022 - Sep. 2022, Japanese, Nominated symposium
• 多価型複合体の合成研究 (Ⅲ):カルボシランの機能化と結合法の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  小荒井俊生; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2022
  Aug. 2022 - Aug. 2022, Japanese, Poster presentation
• 人工セリンプロテアーゼの合成研究(Ⅵ):ヒスチジンポリマーとモノマーの活性比較　　　　　　　　　　　　　　　
  大宮深蔵; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2022
  Aug. 2022 - Aug. 2022, Japanese, Poster presentation
• ペプチドーシロール複合体を用いたインフルエンザウイルス検出薬の開発　　　　　　　　　　　　　　　
  岩藤弘樹; 小山哲夫; 松下隆彦; 松岡浩司; 幡野健
  Aug. 2022
  Aug. 2022 - Aug. 2022, Japanese, Poster presentation
• トリインフルエンザ阻害剤に関するオリゴ糖鎖の合成研究(Ⅳ):重合性リンカー合成の条件検討　　　　　　　　　　　　　　　
  安達 稜太; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2022
  Aug. 2022 - Aug. 2022, Japanese, Poster presentation
• 位置選択的タンパク質修飾による機能性分子の合成研究(Ⅳ) ～VHH 抗体を用いた多価化ストレプトアビジンの開発～【優秀ポスター賞受賞】　　　　　　　　　　　　　　　
  油谷大河; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2022
  Aug. 2022 - Aug. 2022, Japanese, Poster presentation
• α-グリコシド型糖鎖ポリマーの合成研究(Ⅲ)：リンカーを延長したGlcNAc含有ポリマーの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  中田樹一; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2022
  Aug. 2022 - Aug. 2022, Japanese, Poster presentation
• 分子間FRETを発現する蛍光性糖ポリマーの合成研究(Ⅲ)：ポリマーの設計と合成　　　　　　　　　　　　　　　
  宮入航大; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2022
  Aug. 2022 - Aug. 2022, Japanese, Poster presentation
• 高輝度蛍光微粒子を用いたサンドイッチ型免疫測定法の確立　　　　　　　　　　　　　　　
  齋藤紬; 小山哲夫; 松下隆彦; 松岡浩司; 幡野健
  Aug. 2022
  Aug. 2022 - Aug. 2022, Japanese, Poster presentation
• 多価型ヒトインフルエンザ阻害剤の合成研究(Ⅳ)：ポリマー化に向けたシアリルα(2, 6)ラクトース誘導体の合成法の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  小山内翼; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Aug. 2022
  Aug. 2022 - Aug. 2022, Japanese, Poster presentation
• 高輝度蛍光微粒子を応用したイムノクロマト法によるSARS-CoV-2の検出　　　　　　　　　　　　　　　
  小島裕太朗; 野本武; 小山哲夫; 松下隆彦; 松岡浩司; 幡野健
  Aug. 2022
  Aug. 2022 - Aug. 2022, Japanese, Poster presentation
• 凝集誘起発光物質を内包した高輝度蛍光微粒子の開発および応用　　　　　　　　　　　　　　　
  篠ケ瀬裕貴; 野本武; 銭本直樹; 小山哲夫; 松下隆彦; 松岡浩司; 幡野健
  Aug. 2022
  Aug. 2022 - Aug. 2022, Japanese, Poster presentation
• 先端産業国際ラボラトリー メディカルイノベーション研究ユニット(MiU)技術紹介　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司; 根本直人; 幡野健; 松下隆彦
  Apr. 2022
  Apr. 2022 - Apr. 2022, Japanese, Nominated symposium
• 分子間FRETを発現する蛍光性糖ポリマー合成研究 (II): ～ConA評価系の構築～　　　　　　　　　　　　　　　
  宮入 航大; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, Japanese, Oral presentation
• α-グリコシド型糖鎖ポリマーの合成研究 (II): GlcNAc含有ポリマーの合成と機能評価　　　　　　　　　　　　　　　
  中田 樹一; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, Japanese, Oral presentation
• 多価ヒトインフルエンザ阻害剤の合成研究(Ⅲ)：シアリルα(2,6)ラクトース誘導体へのリンカー導入の再検討　　　　　　　　　　　　　　　
  小山内 翼; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, English, Oral presentation
• トリインフルエンザ阻害剤に関するオリゴ糖鎖の合成研究 (Ⅲ): 糖鎖—主鎖間のリンカー鎖長の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  安達 稜太; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, English, Oral presentation
• ジフコシルキトビオース（四糖体エピトープ）の合成と機能化関する研究 (Ⅲ)　　　　　　　　　　　　　　　
  王 文韬; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, English, Oral presentation
• NA によるシアル酸の解離機構を用いたプロドラッグの合成研究(Ⅴ):薬剤リンカーの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  内山 凌; 星野 悠河; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, Japanese, Oral presentation
• 位置選択的タンパク質修飾による機能性分子の合成研究(Ⅲ) ～ストレプトアビジンをコアとした4価VHH抗体の開発と評価～　　　　　　　　　　　　　　　
  油谷 大河; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, English, Oral presentation
• Ｎ-グリコリルノイラミン酸誘導体の合成研究（IV） ～グリコシル化反応の検討～　　　　　　　　　　　　　　　
  張 堅洪; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, Japanese, Oral presentation
• 多価型複合体の合成研究 (II): カルボシランをコアとする支持体の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  小荒井 俊生; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, Japanese, Oral presentation
• 人工セリンプロテアーゼの合成研究 (V): ヒスチジンホモポリマーの改変と評価　　　　　　　　　　　　　　　
  大宮 深蔵; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, Japanese, Oral presentation
• 多価を基軸とした化合物によるイノベーションの創出　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司; 松下隆彦
  Mar. 2022, [Invited]
  Mar. 2022 - Mar. 2022, Japanese, Nominated symposium
• Ｎ-結合型糖鎖ポリマーの合成と評価　　　　　　　　　　　　　　　
  野崎 百花; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, Japanese, Poster presentation
• 位置選択的タンパク質修飾による機能性分⼦の合成研究(II) 〜VHH抗体を用いた多価化ストレプトアビジンの開発〜　　　　　　　　　　　　　　　
  油谷 大河; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, Japanese, Poster presentation
• 多価型複合体の合成研究 (I): カルボシランの機能化と結合法の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  小荒井 俊生; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, Japanese, Poster presentation
• Synthetic studies of a fucosyl chitobiose as an allergen-associated carbohydrate epitope(II): Synthetic construction of trisaccharide acceptor　　　　　　　　　　　　　　　
  Wentao Wang; Takahiko Matsushita; Tetsuo Koyama; Ken Hatano; Koji Matsuoka
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, English, Poster presentation
• NA によるシアル酸の解離機構を⽤いたプロドラッグの合成研究(IV): シアル酸誘導体の合成と合成の再現性の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  内山 凌; 星野 悠河; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, Japanese, Poster presentation
• α-グリコシド型糖鎖ポリマーの合成研究 (I): GlcNAc含有ポリマーの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  中田 樹一; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, Japanese, Poster presentation
• 分⼦間FRETを発現する蛍光性糖ポリマー合成研究 (I): ポリマーの設計と合成　　　　　　　　　　　　　　　
  宮入 航大; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, Japanese, Poster presentation
• トリインフルエンザ阻害剤に関するオリゴ糖鎖の合成研究(II): 糖鎖の多価化　　　　　　　　　　　　　　　
  安達 稜太; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, Japanese, Poster presentation
• ⼈⼯セリンプロテアーゼの合成研究 (IV): ヒスチジンホモポリマーの合成と評価　　　　　　　　　　　　　　　
  大宮 深蔵; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, Japanese, Poster presentation
• 多価ヒトインフルエンザ阻害剤の合成研究(II): シアリルα(2,6)ラクトース誘導体へのリンカー導⼊　　　　　　　　　　　　　　　
  小山内 翼; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Mar. 2022
  Mar. 2022 - Mar. 2022, Japanese, Poster presentation
• 糖鎖合成と多価化による高分子開発　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司; 根本直人; 幡野健; 松下隆彦
  Jan. 2022
  Jan. 2022 - Jan. 2022, Japanese, Nominated symposium
• Fluorogenic polymers induce intermolecular FRET against a lectin　　　　　　　　　　　　　　　
  Koji Matsuoka; Yasuo Suzuki; Tetsuo Koyama; Takahiko Matsushita; Ken Hatano
  The 2021 International Chemical Congress of Pacific Basin Societies (Pacifichem 2021), Dec. 2021
  Dec. 2021 - Dec. 2021, English, Oral presentation
• 多価化による高機能化　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦
  Dec. 2021, [Invited]
  Dec. 2021 - Dec. 2021, Japanese, Nominated symposium
• シロール－ペプチド複合体によるターンオン型蛍光検出薬の長波長化　　　　　　　　　　　　　　　
  伊藤 茜; 石山遼平; 小山哲夫; 松下隆彦; 松岡浩司; 幡野 健
  Oct. 2021
  Oct. 2021 - Oct. 2021, Japanese, Poster presentation
• 有機ケイ素化合物 -ペプチド複合体を用いたウイルス検出薬の親水性向上　　　　　　　　　　　　　　　
  笠井智貴; 小山哲夫; 松下隆彦; 松岡浩司; 幡野 健
  Oct. 2021
  Oct. 2021 - Oct. 2021, Japanese, Poster presentation
• 凝集誘起発光物質を内包した高輝度蛍光微粒子の開発及び応用　　　　　　　　　　　　　　　
  野本 武; 銭本直 樹; 藤川大輔; 小山哲夫; 松下隆彦; 松岡浩司; 幡野 健
  Oct. 2021
  Oct. 2021 - Oct. 2021, Japanese, Poster presentation
• 多価効果を応用した蛍光検出薬の開発　　　　　　　　　　　　　　　
  小宮秀之; 小山哲夫; 松下隆彦; 松岡浩司; 幡野 健
  Oct. 2021
  Oct. 2021 - Oct. 2021, Japanese, Poster presentation
• CNN の高機能化に向けた合成研究(Ⅲ): 基礎的な反応性の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  遠藤 大希; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Oct. 2021
  Oct. 2021 - Oct. 2021, Japanese, Poster presentation
• 位置選択的タンパク質修飾による機能性分子の合成研究　　　　　　　　　　　　　　　
  油谷 大河; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Oct. 2021
  Oct. 2021 - Oct. 2021, Japanese, Poster presentation
• 多価型ヒトインフルエンザ阻害剤の合成研究(Ⅰ)：シアリルα(2, 6)ラクトース誘導体の構築法の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  小山内 翼; 松岡 浩司; 松下 隆彦; 幡野 健; 小山 哲夫
  Oct. 2021
  Oct. 2021 - Oct. 2021, Japanese, Poster presentation
• トリインフルエンザ阻害剤に関するオリゴ糖鎖の合成研究 (I): 糖鎖モノマー合成経路の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  安達 稜太; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Oct. 2021
  Oct. 2021 - Oct. 2021, Japanese, Poster presentation
• ダブルビオチン標識抗体断片の合成と機能評価（Ⅲ）：ピリダジンジオン型架橋剤　　　　　　　　　　　　　　　
  丸山 直人; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Oct. 2021
  Oct. 2021 - Oct. 2021, Japanese, Poster presentation
• Ｎ-グリコリルノイラミン酸誘導体の合成研究（III）: シアル酸誘導体のグリコシル化に対する反応性の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  張 堅洪; 松下 隆彦; 小山 哲夫; 幡野 健; 松岡 浩司
  Oct. 2021
  Oct. 2021 - Oct. 2021, Japanese, Poster presentation
• 糖鎖合成と多価化による高分子開発　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司; 根本直人; 幡野健; 松下隆彦
  Sep. 2021
  Oct. 2021 - Oct. 2021, Japanese, Nominated symposium
• 多価を基軸とした化合物によるイノベーションの創出　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司; 松下隆彦
  Mar. 2021, [Invited]
  Mar. 2021 - Mar. 2021, Japanese, Nominated symposium
• 糖鎖合成と多価化による高分子開発　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司; 根本直人; 幡野健; 松下隆彦
  Jan. 2021
  Jan. 2021 - Jan. 2021, Japanese, Nominated symposium
• 高感度診断薬開発: 多価化による活性向上と蛍光センシング　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司; 根本直人; 幡野健; 松下隆彦
  Nov. 2020
  Nov. 2020 - Nov. 2020, Japanese, Nominated symposium
• CNNの高機能化に向けた合成研究(Ⅱ):基礎的な反応性の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  遠藤大希; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡 浩司
  Oct. 2020
  Oct. 2020 - Oct. 2020, Japanese, Poster presentation
• ダブルビオチン標識抗体断片の合成と機能評価(Ⅱ) : ブロモマレイミドを用いての合成　　　　　　　　　　　　　　　
  丸山直人; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Oct. 2020
  Oct. 2020 - Oct. 2020, Japanese, Poster presentation
• ペプチド核酸を用いた蛍光検出薬の開発　　　　　　　　　　　　　　　
  加藤政貴; 小山哲夫; 松下隆彦; 松岡浩司; 幡野健
  Oct. 2020
  Oct. 2020 - Oct. 2020, Japanese, Poster presentation
• カルボシランデンドリマー・ペプチド複合材料のIL17A阻害剤への応用　　　　　　　　　　　　　　　
  山口大貴; 小山哲夫; 松下隆彦; 松岡浩司; 幡野健; 野口太朗; 中尾香菜子
  Oct. 2020
  Oct. 2020 - Oct. 2020, Japanese, Poster presentation
• 糖鎖合成と多価化による高分子開発　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司; 根本直人; 幡野健; 松下隆彦
  Sep. 2020
  Sep. 2020 - Sep. 2020, Japanese, Nominated symposium
• トランスグルタミナーゼ基質を用いた修飾タンパクの作製方法　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦
  Jul. 2020
  Jul. 2020 - Jul. 2020, Japanese, Public discourse
• 人工セリンプロテアーゼの合成研究 (Ⅲ): モノマーの設計、合成、高分子化　　　　　　　　　　　　　　　
  矢持日奈子; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2020
  Mar. 2020 - Mar. 2020, Japanese, Poster presentation
• Ｎ-グリコリルノイラミン酸誘導体の合成研究 (II): シアル酸誘導体の設計と合成　　　　　　　　　　　　　　　
  張堅洪; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2020
  Mar. 2020 - Mar. 2020, Japanese, Poster presentation
• 凝集誘起発光物質を内包した高輝度蛍光樹脂の開発　　　　　　　　　　　　　　　
  銭本直樹; 町田成; 藤川大輔; 小山哲夫; 松下隆彦; 松岡浩司; 幡野健
  Mar. 2020
  Mar. 2020 - Mar. 2020, Japanese, Poster presentation
• 長波長蛍光シロールを用いたインフルエンザウイルス検出薬の開発　　　　　　　　　　　　　　　
  石山遼平; 小山哲夫; 松下隆彦; 松岡浩司; 幡野健
  Mar. 2020
  Mar. 2020 - Mar. 2020, Japanese, Poster presentation
• 高輝度蛍光微粒子の調製と感染症迅速診断への応用　　　　　　　　　　　　　　　
  町田成; 藤川大輔; 小山哲夫; 松下隆彦; 松岡浩司; 幡野 健
  Mar. 2020
  Mar. 2020 - Mar. 2020, Japanese, Poster presentation
• NAによるシアル酸の解離機構を用いたプロドラッグの合成研究 (Ⅲ): 薬剤の選択的保護条件及び薬剤リンカーのモデル検討　　　　　　　　　　　　　　　
  星野悠河; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2020
  Mar. 2020 - Mar. 2020, Japanese, Poster presentation
• CNN の高機能化に向けた合成研究 (I): 基礎的な反応性の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  遠藤大希; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2020
  Mar. 2020 - Mar. 2020, Japanese, Poster presentation
• ダブルビオチン標識抗体断片の合成と機能評価 (I): Fab の還元と再構築による機能化　　　　　　　　　　　　　　　
  丸山直人; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2020
  Mar. 2020 - Mar. 2020, Japanese, Poster presentation
• 糖を導入したポリジアセチレンの合成研究（Ⅲ）：分子設計と鍵中間体の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  嘉藤泰斗; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2020
  Mar. 2020 - Mar. 2020, Japanese, Poster presentation
• NMN 類縁体に関する合成研究 (I): NMN合成経路の確立　　　　　　　　　　　　　　　
  國井皓貴; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2020
  Mar. 2020 - Mar. 2020, Japanese, Poster presentation
• 糖鎖合成と多価化による高分子開発　　　　　　　　　　　　　　　
  松岡浩司; 根本直人; 幡野健; 松下隆彦
  Jan. 2020
  Jan. 2020 - Jan. 2020, Japanese, Nominated symposium
• NA によるシアル酸の解離機構を用いたプロドラッグの合成研究(Ⅱ) ～シアル酸リンカーの合成及び薬物の選択的保護の検討～　　　　　　　　　　　　　　　
  星野悠河; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Nov. 2019
  Nov. 2019 - Nov. 2019, Japanese, Poster presentation
• イソチオシアネートを基軸とした多価型リガンドの合成研究(IV): 二価モデル分子の合成と評価　　　　　　　　　　　　　　　
  杉崎太紀; 小山哲夫; 松下隆彦; 幡野健; 松岡浩司
  Nov. 2019
  Nov. 2019 - Nov. 2019, Japanese, Poster presentation
• 糖を土台としたペプチド模倣足場の開発 (Ⅳ) 二環式糖アミノ酸の合成方法の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  山本将義; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Nov. 2019
  Nov. 2019 - Nov. 2019, Japanese, Poster presentation
• トランスグルタミナーゼを用いた機能性分子の合成研究（Ⅳ）：機能性基質の合成と評価　　　　　　　　　　　　　　　
  髙野凌; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Nov. 2019
  Nov. 2019 - Nov. 2019, Japanese, Poster presentation
• シアル酸部位を含む糖修飾型金ナノ微粒子の合成 (Ⅳ) アグリコン部へのPEG リンカーの導入に関する検討　　　　　　　　　　　　　　　
  金島崇之; 松岡浩司; 松下隆彦; 幡野健; 小山哲夫
  Nov. 2019
  Nov. 2019 - Nov. 2019, Japanese, Poster presentation
• 糖を導入したポリジアセチレンの合成研究（Ⅱ）：分子設計と鍵中間体の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  嘉藤泰斗; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Nov. 2019
  Nov. 2019 - Nov. 2019, Japanese, Poster presentation
• 人工プロテアーゼの合成研究 (II): モノマーの設計、合成、高分子化　　　　　　　　　　　　　　　
  矢持日奈子; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Nov. 2019
  Nov. 2019 - Nov. 2019, Japanese, Poster presentation
• Saitama University (Japan)　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Koji Matsuoka
  2019 Hangzhou International Human Resources Exchanges and Cooperation Conference, Nov. 2019, [Invited]
  Nov. 2019 - Nov. 2019, English, Poster presentation
• 多価化による高感度化、高性能化　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦
  Oct. 2019, [Invited]
  Oct. 2019 - Oct. 2019, Japanese, Public symposium
• トランスグルタミナーゼを用いた機能性分子の合成研究(Ⅲ)：機能性基質の合成と評価　　　　　　　　　　　　　　　
  髙野 凌; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野 健; 松岡浩司
  Oct. 2019
  Oct. 2019 - Oct. 2019, Japanese, Poster presentation
• シアル酸部位を含む糖修飾型金ナノ微粒子の合成(Ⅲ)PEGリンカーによる糖修飾型金微粒子の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  金島崇之; 幡野 健; 小山哲夫; 松岡浩司; 松下隆彦
  Oct. 2019
  Oct. 2019 - Oct. 2019, Japanese, Poster presentation
• 糖を土台としたペプチド模倣足場の開発 (Ⅲ) : 二環式糖誘導体の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  山本将義; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野 健; 松岡浩司
  Oct. 2019
  Oct. 2019 - Oct. 2019, Japanese, Poster presentation
• 糖を導入したポリジアセチレンの合成研究（Ⅰ）：分子設計と鍵中間体の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  嘉藤泰斗; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野 健; 松岡浩司
  Oct. 2019
  Oct. 2019 - Oct. 2019, Japanese, Poster presentation
• シアル酸リンカーを介したT-1105のインフルエンザノイラミニダーゼ感受性プロドラッグの合成研究　　　　　　　　　　　　　　　
  星野悠河; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野 健; 松岡浩司
  Oct. 2019
  Oct. 2019 - Oct. 2019, Japanese, Poster presentation
• N-グリコリルノイラミン酸誘導体の合成研究（Ⅰ）:シアル酸誘導体の中間体の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  張 堅洪; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野 健; 松岡浩司
  Oct. 2019
  Oct. 2019 - Oct. 2019, Japanese, Poster presentation
• FRETを利用した高分子プロテアーゼ基質の合成研究（Ⅲ）～モデル基質の合成と評価～　　　　　　　　　　　　　　　
  飯田大貴; 松岡浩司; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野 健
  Oct. 2019
  Oct. 2019 - Oct. 2019, Japanese, Poster presentation
• イソチオシアネートを基軸とした多価型リガンドの合成研究（Ⅲ）：二価モデル分子の合成と評価　　　　　　　　　　　　　　　
  杉崎太紀; 小山哲夫; 松下隆彦; 幡野 健; 松岡浩司
  Oct. 2019
  Oct. 2019 - Oct. 2019, Japanese, Poster presentation
• 人工プロテアーゼの合成研究（Ⅰ）：モノマーの設計、合成、高分子化　　　　　　　　　　　　　　　
  矢持日奈子; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野 健; 松岡浩司
  Oct. 2019
  Oct. 2019 - Oct. 2019, Japanese, Poster presentation
• ナノ抗体提示多糖を用いた高感度免疫測定　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦
  Jun. 2019
  Jun. 2019 - Jun. 2019, Japanese, Public discourse
• 多価化による高感度化、高性能化　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦; 松岡浩司
  May 2019
  May 2019 - May 2019, Chinese, Poster presentation
• AIE活性物質による蛍光センシング及び多価化やFRETによる高感度診断薬開発　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2019
  Mar. 2019 - Mar. 2019, Japanese, Nominated symposium
• 糖を土台とした環状ペプチドのコンフォメーションプローブの合成(II) ー二環式糖アミノ酸の合成ー　　　　　　　　　　　　　　　
  山本将義; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2019
  Mar. 2019 - Mar. 2019, Japanese, Poster presentation
• トランスグルタミナーゼを用いた機能性分子の合成研究(II)：機能性分子の合成と評価　　　　　　　　　　　　　　　
  高野凌; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2019
  Mar. 2019 - Mar. 2019, Japanese, Poster presentation
• イソチオシアネートを基軸とした多価型リガンドの合成研究(II)：二価モデル分子の合成と評価　　　　　　　　　　　　　　　
  杉崎太紀; 小山哲夫; 松下隆彦; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2019
  Mar. 2019 - Mar. 2019, Japanese, Poster presentation
• シアル酸部位を含む糖修飾型金ナノ微粒子の合成(II) 糖修飾型金微粒子の合成と糖鎖定量法の探索　　　　　　　　　　　　　　　
  金島崇之; 松岡浩司; 松下隆彦; 幡野健; 小山哲夫
  Mar. 2019
  Mar. 2019 - Mar. 2019, Japanese, Poster presentation
• FRETを利用した高分子プロテアーゼ基質の合成研究(II) ～モデル基質の合成と評価～　　　　　　　　　　　　　　　
  飯田大貴; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野健; 松岡浩司
  Mar. 2019
  Mar. 2019 - Mar. 2019, Japanese, Poster presentation
• AIEを活用した蛍光センシグ及び多価化矢FRETによる高感度検出　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦; 幡野健; 松岡浩司
  Jan. 2019
  Jan. 2019 - Feb. 2019, Japanese, Nominated symposium
• 生体分子間の相互作用を強くする多価化技術　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦
  Dec. 2018, [Invited]
  Dec. 2018 - Dec. 2018, Japanese, Nominated symposium
• Bivalent N-Acetylglucosamine Glycosides: Effect of Scaffold Constraint on Lectin-Carbohydrate Interaction　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita
  International Congress on Pure & Applied Chemistry Langkawi (ICPAC Langkawi), Oct. 2018, Institut Kimia Malaysia, [Invited], [International conference]
  English, Invited oral presentation, Langkawi Malaysia
• 疎⽔的な薬剤を安定に保持するためのがん標的DDSキャリア分⼦の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  佐藤将貴,小山哲夫,松下隆彦,松岡浩司,幡野健
  Oct. 2018
• 蛍光増感型インフルエンザ検出薬の改良　　　　　　　　　　　　　　　
  Oct. 2018
• シアル酸部位を含む糖修飾型⾦ナノ微粒⼦の合成 (Ⅰ): 糖鎖⾻格の構築と⾦ナノ微粒⼦の作成　　　　　　　　　　　　　　　
  ⾦島崇之, 松岡浩司, 松下隆彦, 幡野健, ⼩⼭哲夫
  Oct. 2018
• イソチオシアネートを基軸とした多価型リガンドの合成研究（Ⅰ）︓⼆価モデル分⼦の合成と評価　　　　　　　　　　　　　　　
  杉崎太紀, ⼩⼭哲夫, 松下隆彦, 幡野健, 松岡浩司
  Oct. 2018
• 糖修飾型⾦ナノ微粒⼦の合成と評価（Ⅳ）︓糖鎖ポリマ ーを利⽤した凝集性の向上　　　　　　　　　　　　　　　
  ⽶内⼭友希, 松下隆彦, ⼩⼭哲 夫, 幡野 健, 松岡浩司
  Oct. 2018
• FRETを利⽤した⾼分⼦プロテアーゼ基質の合成研究　　　　　　　　　　　　　　　
  飯⽥⼤貴, 松下隆彦, ⼩⼭哲夫, 幡野 健, 松岡浩司
  Oct. 2018
• 環状ペプチド模倣体の合成研究 (Ⅰ)：糖を⼟台としたコ ンフォメーションプローブの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  山本将義, 松下隆彦, 小山哲夫, 幡野健, 松岡浩司
  Oct. 2018
• トランスグルタミナーゼを用いた機能性分子の合成研究(Ⅲ)：機能性基質の合成と評価　　　　　　　　　　　　　　　
  髙野凌, 松下隆彦, 小山哲夫, 幡野健, 松岡浩司
  Oct. 2018
• 種々の糖を末端に導⼊したポリジアセチレンの合成 （Ⅲ）︓重合条件の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  石澤督丈; 松下隆彦; 小山哲夫; 幡野 健; 松岡浩司
  Oct. 2018
• NAによるシアル酸の解離機構に関する合成研究（Ⅳ）- p－ニトロアニリン誘導体の合成と評価 -　　　　　　　　　　　　　　　
  ダニエルモニック波美, ⼩⼭哲夫, 松下隆彦, 幡野健, 松岡浩司
  Oct. 2018
• AIEを活用した蛍光センシグ及び多価化矢FRETによる高感度検出　　　　　　　　　　　　　　　
  Sep. 2018
• AIE活性物質による蛍光センシング及び多価化やFRETによる高感度診断薬開発　　　　　　　　　　　　　　　
  Jun. 2018
• ナノ抗体提示多糖を用いた高感度免疫測定　　　　　　　　　　　　　　　
  May 2018
• Synthetic study on dissociation mechanism of sialic acid by NA(3):Confirmation and evaluation of the dissociation of p-nitroaniline caused by the cleavage of sialic acid　　　　　　　　　　　　　　　
  日本化学会第98春季年会(2018), Mar. 2018
• Synthesis of gold nanoparticles modified with sugar(III):Investigation of aggregative conditions　　　　　　　　　　　　　　　
  日本化学会第98春季年会(2018), Mar. 2018
• Synthetic studies of novel functional nanoparticles by means of the reverse micelles method (3)-Preparation and purification of the functional nanoparticles -　　　　　　　　　　　　　　　
  日本化学会第98春季年会(2018), Mar. 2018
• Synthetic studies of polydiacetylenes introducing various carbohydrate moieties at the terminal ends(II):Evaluation of polymerizabilities　　　　　　　　　　　　　　　
  日本化学会第98春季年会(2018), Mar. 2018
• がん細胞標的ドラッグデリバリーへの利用に向けたc-RGDーシロール複合材料の検討　　　　　　　　　　　　　　　
  Jan. 2018
• 糖修飾型金ナノ微粒子の合成（II）：金ナノ微粒子の評価とBufferの検討　　　　　　　　　　　　　　　
  Jan. 2018
• シロール誘導体を用いた表面修飾に関する研究　　　　　　　　　　　　　　　
  Jan. 2018
• 種々の糖を末端に導入したポリジアセチレンの合成（I）〜ジアセチレンモノマーの構築法の確立〜　　　　　　　　　　　　　　　
  Jan. 2018
• FRET感受性高分子キチナーゼ基質の合成研究（IV）ー基盤糖鎖の構築経路の開拓ー　　　　　　　　　　　　　　　
  Jan. 2018
• 逆ミセル法を用いた新規機能性ナノゲル粒子の合成研究（II）ーDansyl基導入ナノゲル粒子の合成ー　　　　　　　　　　　　　　　
  Jan. 2018
• ピロリ菌の産生する空胞化毒素VacA結合性ペプチド担持シロールの合成と評価　　　　　　　　　　　　　　　
  Jan. 2018
• カルボシランデンドリマーをコアとする多価型バイオプローブの合成研究（V）：会合体としての糖鎖クラスター効果の評価　　　　　　　　　　　　　　　
  Jan. 2018
• 糖アルコールを基盤とした液晶性を有する誘導体の合成研究（VI）〜ライブラリの構築と機能評価〜　　　　　　　　　　　　　　　
  Jan. 2018
• ビオチン化スチレン含有ポリマーの合成とELISA評価　　　　　　　　　　　　　　　
  Jan. 2018
• NAによるシアル酸の解離機構に関する合成研究（II）：リンカーを介したシアル酸とポリペプチドの結合法の開発　　　　　　　　　　　　　　　
  Jan. 2018
• 凝集誘起発光物質を用いた高輝度蛍光微粒子の合成と評価　　　　　　　　　　　　　　　
  Jan. 2018
• リンカーを介したシアル酸とポリペプチドの結合及び、ノイラミニダーゼによるシアル酸の解離機構に関する合成研究　　　　　　　　　　　　　　　
  Oct. 2017
• 高分子化学逆ミセル法を用いた新規機能性ナノ粒子の合成研究(1)-機能性ナノ粒子の確立-　　　　　　　　　　　　　　　
  Oct. 2017
• カルボシランデンドリマーをコアとする多価型バイオプローブの合成研究(?):会合体としての糖鎖クラスター効果の評価　　　　　　　　　　　　　　　
  Oct. 2017
• FRET感受性高分子型キチナーゼ基質の合成研究(III)−基盤糖鎖の構築法の開拓−　　　　　　　　　　　　　　　
  Oct. 2017
• ジアセチレンリンカーを有する新規糖液晶の合成研究及び評価 (?) : 糖誘導体の構築法の確立　　　　　　　　　　　　　　　
  Oct. 2017
• 有機化学糖アルコールを基盤とした液晶性を有する誘導体の合成研究（?）：ライブラリの構築と機能評価　　　　　　　　　　　　　　　
  Oct. 2017
• 有機化学糖修飾型金ナノ微粒子の合成 (?)：糖誘導体を用いた金の還元　　　　　　　　　　　　　　　
  Oct. 2017
• ナノ抗体提示多糖を用いた高感度免疫測定　　　　　　　　　　　　　　　
  Aug. 2017
• ナノ抗体提示多糖を用いた高感度免疫測定　　　　　　　　　　　　　　　
  Jul. 2017
• AIEを活用した蛍光センシング及び多価化やFRETによる高感度化　　　　　　　　　　　　　　　
  Jul. 2017
• 糖鎖還元法による糖鎖含有金ナノ微粒子の実用的調製　　　　　　　　　　　　　　　
  Jul. 2017
• 糖アルコールを基盤とした液晶性を有する誘導体の合成研究（?）：ライブラリの構築と機能評価　　　　　　　　　　　　　　　
  Jul. 2017
• ナノ抗体提示多糖を用いた高感度免疫測定　　　　　　　　　　　　　　　
  Jun. 2017
• AIEを活用した蛍光センシングおよび多価化やFRETによる高感度化　　　　　　　　　　　　　　　
  Apr. 2017
• 感染症及びがんの早期検出薬・診断薬の研究開発　　　　　　　　　　　　　　　
  Feb. 2017
• ガン関連糖鎖抗原Lewis A 誘導体の新規合成法に関する研究(IV)　　　　　　　　　　　　　　　
  Dec. 2016
• 糖アルコーを基盤とした液晶性有する誘導体の合成研究 (II)　　　　　　　　　　　　　　　
  Dec. 2016
• カルボシランデドリマーをコアとする多価型バイオプローブの合成と評価 (I)　　　　　　　　　　　　　　　
  Dec. 2016
• 液晶性を有する糖誘導体の合成研究 (IX) -マンノース、ガラクトース誘導体ライブラリの合成-　　　　　　　　　　　　　　　
  Dec. 2016
• 高分子を活用した糖鎖機能分子の合成　　　　　　　　　　　　　　　
  Dec. 2016
• Multivalent recognition of GlcNAc-conjugates for WGA on the basis of SPR & PL methods (VIII)　　　　　　　　　　　　　　　
  GlycoTOKYO2016 シンポジウム (大岡山), Nov. 2016
• FRET感受性高分子型キチナーゼ基質の合成研究 (II) 〜蛍光性モノマーの構築法の開拓〜　　　　　　　　　　　　　　　
  Nov. 2016
• シアル酸模倣ペプチドを担持したIFV蛍光検出薬の開発　　　　　　　　　　　　　　　
  Nov. 2016
• Turn-on検出を指向したノロウイルス結合糖鎖担持シロールの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  Nov. 2016
• インフルエンザウイルスセンサーとしての糖鎖担持シロールコアデンドリマーの合成と評価　　　　　　　　　　　　　　　
  Nov. 2016
• 嵩高いケイ素保護基を用いたオリゴ糖合成　　　　　　　　　　　　　　　
  Nov. 2016
• ピロリ菌の産出する空胞化毒素VacA結合性ペプチドを担持したシロールの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  Nov. 2016
• がん細胞を標的としたc-RGDペプチド担持DDSキャリアの合成　　　　　　　　　　　　　　　
  Nov. 2016
• FRET感受性高分子型キチナーゼ基質の合成研究( I )−蛍光性モノマーの構築法の開拓−　　　　　　　　　　　　　　　
  Nov. 2016
• 高分子型糖鎖抗原ポリマーの合成研究(Ⅲ)～Building blockの検討～　　　　　　　　　　　　　　　
  伊藤真宏, 松下隆彦, 小山哲夫,幡野健, 松岡浩司
  Nov. 2016
• 液晶性を有する糖誘導体の合成研究(?)　　　　　　　　　　　　　　　
  Nov. 2016
• 糖アルコールを基盤とした液晶性を有する誘導体の合成研究(?)　　　　　　　　　　　　　　　
  Nov. 2016
• カルボシランデンドリマーをコアとする多価型バイオプローブの合成研究　　　　　　　　　　　　　　　
  Nov. 2016
• 感染症及びがんの早期検出薬・診断薬研究開発 (II)　　　　　　　　　　　　　　　
  May 2016
• Fully Automated Carbohydrate Synthesis by Combined Chemical and Enzymatic Protocol” 15th European Carbohydrate Symposium　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Hiroshi Hinou; Hiroki Shimizu; Izuru Nagashima; Shin-Ichiro Nishimura
  15th European Carbohydrate Symposium, Vienna, Austria, Jul. 2009, [International conference]
  English, Oral presentation
• 糖ペプチドチップを用いた糖ペプチド-タンパク質間相互作用の解析　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦; 越智里香; 五十嵐幸太; 比能洋; 西村紳一郎
  Jun. 2009, [Domestic conference]
  Japanese, Oral presentation
• 糖ペプチド効率合成法の開発と糖ペプチドライブラリ構築への応用　　　　　　　　　　　　　　　
  松下 隆彦
  Aug. 2006, [Domestic conference]
  Japanese, Public discourse
• MUC1関連高分子糖ペプチドの効率合成と機能評価　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦; 大藪巨樹; 比能洋; 清水弘樹; 西村紳一郎
  May 2006, [Domestic conference]
  Japanese, Oral presentation
• マイクロ波照射下における糖ペプチド固相合成　　　　　　　　　　　　　　　
  松下隆彦; 比能洋; 清水弘樹; 西村紳一郎
  Mar. 2005, [Domestic conference]
  Japanese, Oral presentation

• 2020 - Present
  Experiments in Applied Chemistry III ２．担, Saitama University
• 2016 - 2019
  機能材料工学実験Ⅱ
• Apr. 2016 - Aug. 2016
  工学基礎実験

• THE JAPANESE SOCIETY OF CARBOHYDRATE RESEARCH
• THE CHEMICAL SOCIETY OF JAPAN
• THE SOCIETY OF POLYMER SCIENCE, JAPAN

• 糖鎖クラスターによる腫瘍関連マクロファージの高感度検出　　　　　　　　　　　　　　　
  Apr. 2024 - Mar. 2027
  Coinvestigator
  Grant number：24K02391
  講演・口頭発表等ID：49612524
• 多価型VHH抗体を基盤とした光免疫治療薬の開発　　　　　　　　　　　　　　　
  Apr. 2022 - Mar. 2025
  Principal investigator
  Grant amount(Total)：4160000, Direct funding：3200000, Indirect funding：960000
  Grant number：22K07294
  講演・口頭発表等ID：49612232
• Development of bispecific molecule using VHH antibody　　　　　　　　　　　　　　　
  Japan Science and Technology Agency, Adaptable and Seamless Technology Transfer Program through Target-driven R&D, May 2021 - Mar. 2022
  Takahiko Matsushita, Saitama University, Principal investigator
• Development of Target-Oriented Drug Delivery Carrier Molecules　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahashi Industrial and Economic Research Foundation, 2021 Research Grant, Apr. 2021 - Mar. 2022
  Takahiko Matsushita, Saitama University, Principal investigator
• Development of a highly sensitive immunochromatographic detection system　　　　　　　　　　　　　　　
  Japan Science and Technology Agency, Adaptable and Seamless Technology Transfer Program through Target-driven R&D, Oct. 2020 - Mar. 2022
  Takahiko Matsushita, Saitama University, Principal investigator
• Prodrug modification to enhance the safety and efficacy of anti-influenza drugs　　　　　　　　　　　　　　　
  Japan Society for the Promotion of Science, Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Scientific Research (C), Grant-in-Aid for Scientific Research (C), Apr. 2019 - Mar. 2022
  Matsushita Takahiko, Saitama University, Principal investigator
  Grant amount(Total)：4290000, Direct funding：3300000, Indirect funding：990000
  In this study, we have developed a prodrug with a mechanism for the release of anti-influenza drugs by the action of neuraminidase, the sialic acid degrading enzyme of the influenza virus. A drug block and a neuraminidase-sensitive sialic acid block were synthesized and linked to form a desired prodrug. When the prodrug was subjected to the action of neuraminidase, hydrolysis of the sialic acid occurred first, followed by spontaneous degradation of the linker connecting the sialic acid and the drug, and finally the drug was observed to be released.
  Grant number：19K07588
• Development of Target-Oriented Drug Delivery Carrier Molecules　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahashi Industrial and Economic Research Foundation, 2020 Research Grant, Apr. 2020 - Mar. 2021
  Takahiko Matsushita, Saitama University, Principal investigator
• 院内感染の検出率を高めるクロストリジウム・ディフィシル感染症迅速診断ツール　　　　　　　　　　　　　　　
  Japan Science and Technology Agency, Adaptable and Seamless Technology Transfer Program through Target-driven R&D, Dec. 2018 - Dec. 2019
  Takahiko Matsushita, Principal investigator
  Competitive research funding
• Bicyclic monosaccharide-amino acid hybrids: expanding the structural diversity of cyclic peptides　　　　　　　　　　　　　　　
  The Sumitomo Foundation, THE SUMITOMO FOUNDATION FISCAL 2018 GRANT FOR BASIC SCIENCE RESEARCH PROJECTS, Nov. 2018 - Nov. 2019
  Takahiko Matsushita, Principal investigator
  Grant amount(Total)：1000000, Direct funding：1000000
  Competitive research funding
• Development of artificial peptide that dissolves lipid membrane in response to influenza neuraminidase　　　　　　　　　　　　　　　
  Japan Society for the Promotion of Science, Grants-in-Aid for Scientific Research Grant-in-Aid for Young Scientists (B), Grant-in-Aid for Young Scientists (B), Apr. 2016 - Mar. 2019
  Takahiko Matsushita, Saitama University, Principal investigator
  Grant amount(Total)：3900000, Direct funding：3000000, Indirect funding：900000
  In this study, a mechanism to release an amine-containing compound by the action of neuraminidase has been constructed and applied to a chromogenic substrate and a lipid-soluble peptide. In the presence of neuraminidase, the prodrug-type substrates not only release amine-containing compounds but also reduce the activity of neuraminidase by side reaction with the intermediate generated in the process of release.
  Grant number：16K20955
• Efficient Synthesis of Glycopeptides by Means of Microwave Irradiation and Automated Synthetic System and Structural and Functional Analysis　　　　　　　　　　　　　　　
  Japan Society for the Promotion of Science, Grants-in-Aid for Young Scientists (Start-up), Apr. 2006 - Mar. 2008
  Takahiko Matsushita, Principal investigator
  Competitive research funding, Grant number：18850027

• 蛍光イムノクロマトグラフィー用イムノクロマトキット及びこのイムノクロマトキットを備えたハウジングケース　　　　　　　　　　　　　　　
  Patent right
  Patent/Registration no：特許第7255942号
• Combined antibody-polisaccharide and highly sensitive immunoassay by using thereof　　　　　　　　　　　　　　　
  Takahiko Matsushita; Koji Matsuoka; Ken Hatano; Naoto Nemoto; Hidenao Arai, Patent right
  Patent/Registration no：特許第7070914号
• ＡＩＥ活性化合物を包含する蛍光性微粒子　　　　　　　　　　　　　　　
  Patent right
  Patent/Registration no：特許第6978081号
• 抗ミッドカインモノクローナル抗体及びそれを用いた免疫学的測定キット　　　　　　　　　　　　　　　
  Patent right
  J-Global ID：201803019459032558
• 癌関連糖ペプチドエピトープ、抗体および使用方法　　　　　　　　　　　　　　　
  Patent right
  Patent/Registration no：特許第5978204号
  J-Global ID：201603018467762068
• 糖ペプチドアレイ　　　　　　　　　　　　　　　
  Patent right
  Patent/Registration no：特許第5958911号
  J-Global ID：201603014513333732
• 糖鎖アレイ　　　　　　　　　　　　　　　
  Patent right
  J-Global ID：201203096390005383
• 糖ペプチドの製造方法　　　　　　　　　　　　　　　
  Patent right
  J-Global ID：200903000287255557